PROFILBARU.COM

Receptori fibroblastnih faktora rasta su receptori za koje se vezuju članovi familije fibroblastnih faktora rasta. Pojedini receptori ove grupe učestvuju u patološkim procesima. Na primer, jednonukleotidna mutacija u FGFR3 može da dovede do ahondroplazije.

Strukture

Receptori fibroblastnih faktora rasta se sastoje od ćelijskog ligandnog domena sa tri imunoglobulinu slična domena, jednoprolaznog transmembranskog heliksnog domena, i intracelularnog domena sa tirozinskom kinaznom aktivnošću. Ovi receptori vezuju fibroblastne faktore rasta, članove najveće familije liganda faktora rasta, koja se sastoji od 22 člana.^[1]^[2]

Prirodno alternativno splajsovanje četiri gena receptora fibroblastnih faktora rasta (FGFR) dovodi do produkcije preko 48 različitih izoformi FGFR.^[3] Te izoforme variraju po njihovim sposobnostima vezivanja ligandi i kinaznim domenima, mada svi imaju zajednički ekstracelularni region koji se sastoji od tri imunoglobulinu (Ig) slična domena (D1-D3), i stoga pripadaju imunoglobulskog superfamiliji.^[4]

Geni

Do sada je identifikovano pet distinktnih membranskih FGFR proteina kod kičmenjaka i svi oni pripadaju superfamiliji tirozinskih kinaza (FGFR1 do FGFR4).

FGFR1 (vidi još Receptor fibroblastnog faktora rasta 1) (= CD331)
FGFR2 (vidi još Receptor fibroblastnog faktora rasta 2) (= CD332)
FGFR3 (vidi još Receptor fibroblastnog faktora rasta 3) (= CD333)
FGFR4 (vidi još Receptor fibroblastnog faktora rasta 4) (= CD334)
FGFRL1 (vidi još Receptor sličan fibroblastnom faktoru rasta 1)
FGFR6

Reference

↑ Ornitz DM. and Itoh, N. (2001). „Fibroblast growth factors”. Genome Biol. 2 (3): REVIEWS 3005. DOI:10.1186/gb-2001-2-3-reviews3005. PMC 138918. PMID 11276432.
↑ Belov AA, Mohammadi M (June 2013). „Molecular mechanisms of fibroblast growth factor signaling in physiology and pathology”. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 5 (6). DOI:10.1101/cshperspect.a015958. PMID 23732477.
↑ Duchesne L, Tissot B. et al. (2006). „N-glycosylation of fibroblast growth factor receptor 1 regulates ligand and heparan sulfate co-receptor binding”. J. Biol. Chem. 281 (37): 27178–27189. DOI:10.1074/jbc.M601248200. PMID 16829530.
↑ Coutts JC, and Gallagher JT. (1995). „Receptors for fibroblast growth factors”. Immunol. Cell. Biol. 73 (6): 584–589. DOI:10.1038/icb.1995.92. PMID 8713482.

Vanjske veze

[ornitz-1] Ornitz DM. and Itoh, N. (2001). „Fibroblast growth factors”. Genome Biol. 2 (3): REVIEWS 3005. DOI:10.1186/gb-2001-2-3-reviews3005. PMC 138918. PMID 11276432.

[2] Belov AA, Mohammadi M (June 2013). „Molecular mechanisms of fibroblast growth factor signaling in physiology and pathology”. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 5 (6). DOI:10.1101/cshperspect.a015958. PMID 23732477.

[duchesne-3] Duchesne L, Tissot B. et al. (2006). „N-glycosylation of fibroblast growth factor receptor 1 regulates ligand and heparan sulfate co-receptor binding”. J. Biol. Chem. 281 (37): 27178–27189. DOI:10.1074/jbc.M601248200. PMID 16829530.

[coutts-4] Coutts JC, and Gallagher JT. (1995). „Receptors for fibroblast growth factors”. Immunol. Cell. Biol. 73 (6): 584–589. DOI:10.1038/icb.1995.92. PMID 8713482.

[1]

[2]

[3]

[4]