Великий рибосомний білок P0

Великий рибосомний білок P0
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4V6X, 5AJ0, 3J92, 4V5Z,%%s4V5Z, 5AJ0, 4V6X, 3J92
Ідентифікатори
Символи	RPLP0, L10E, LP0, P0, PRLP0, RPP0, ribosomal protein lateral stalk subunit P0
Зовнішні ІД	OMIM: 180510 MGI: 1927636 HomoloGene: 6517 GeneCards: RPLP0
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • structural constituent of ribosome; • RNA binding; • large ribosomal subunit rRNA binding; • пептидний зв'язок;
Клітинна компонента	• рибосома; • focal adhesion; • внутрішньоклітинний; • cytoplasmic ribonucleoprotein granule; • cytosolic large ribosomal subunit; • екзосома; • цитоплазма; • клітинне ядро; • ендоплазматичний ретикулум; • гіалоплазма; • мембрана; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення; • postsynapse; • Рибонуклеопротеїни; • дендрит (нейробіологія); • синапс;
Біологічний процес	• ribosome biogenesis; • viral transcription; • SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane; • translational initiation; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; • Біосинтез білків; • rRNA processing; • GO:0022415 viral process; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • ribosomal large subunit assembly; • cytoplasmic translation; • лактація; • response to selenium ion; • cellular response to cAMP; • cellular response to interleukin-4; • cellular response to Thyroid stimulating hormone; • cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	6175
	11837
	ENSG00000089157
	ENSMUSG00000067274
	P05388
	P14869
	NM_053275; NM_001002
	NM_007475
	NP_000993; NP_444505; NP_000993.1; NP_444505.1
	NP_031501
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Великий рибосомний білок P0 (англ. Ribosomal protein lateral stalk subunit P0) – білок, який кодується геном RPLP0, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 317 амінокислот, а молекулярна маса — 34 274^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPREDRATWK	SNYFLKIIQL	LDDYPKCFIV	GADNVGSKQM	QQIRMSLRGK
AVVLMGKNTM	MRKAIRGHLE	NNPALEKLLP	HIRGNVGFVF	TKEDLTEIRD
MLLANKVPAA	ARAGAIAPCE	VTVPAQNTGL	GPEKTSFFQA	LGITTKISRG
TIEILSDVQL	IKTGDKVGAS	EATLLNMLNI	SPFSFGLVIQ	QVFDNGSIYN
PEVLDITEET	LHSRFLEGVR	NVASVCLQIG	YPTVASVPHS	IINGYKRVLA
LSVETDYTFP	LAEKVKAFLA	DPSAFVAAAP	VAAATTAAPA	AAAAPAKVEA
KEESEESDED	MGFGLFD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Rich B.E., Steitz J.A. (1987). Human acidic ribosomal phosphoproteins P0, P1, and P2: analysis of cDNA clones, in vitro synthesis, and assembly. Mol. Cell. Biol. 7: 4065—4074. PMID 3323886 DOI:10.1128/MCB.7.11.4065
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111