PROFILBARU.COM

Кофілін-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4BEX, 1Q8G, 1Q8X, 3J0S, 5HVK, 5L6W
Ідентифікатори
Символи	CFL1, CFL, HEL-S-15, cofilin, cofilin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 601442 MGI: 101757 HomoloGene: 99735 GeneCards: CFL1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • actin filament binding; • signaling receptor binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • везикула; • cell projection; • мембрана; • focal adhesion; • nuclear matrix; • клітинна мембрана; • внутрішньоклітинний; • ruffle membrane; • actin cytoskeleton; • цитоскелет; • lamellipodium membrane; • екзосома; • клітинне ядро; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • міжклітинний простір; • cell-cell junction; • cortical actin cytoskeleton; • гіалоплазма; • lamellipodium;
Біологічний процес	• response to virus; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation by host of viral process; • cytoskeleton organization; • Rho protein signal transduction; • regulation of cell morphogenesis; • regulation of dendritic spine morphogenesis; • actin cytoskeleton organization; • actin filament depolymerization; • mitotic cytokinesis; • neural crest cell migration; • neural fold formation; • protein phosphorylation; • actin filament organization; • establishment of cell polarity; • actin filament fragmentation; • positive regulation of actin filament depolymerization; • response to amino acid; • interleukin-12-mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1072
	12631
	ENSG00000172757
	ENSMUSG00000056201
	P23528
	P18760
	NM_005507
	NM_007687
	NP_005498
	NP_031713
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Кофілін-1 (англ. Cofilin 1) – білок, який кодується геном CFL1, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 166 амінокислот, а молекулярна маса — 18 502^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASGVAVSDG	VIKVFNDMKV	RKSSTPEEVK	KRKKAVLFCL	SEDKKNIILE
EGKEILVGDV	GQTVDDPYAT	FVKMLPDKDC	RYALYDATYE	TKESKKEDLV
FIFWAPESAP	LKSKMIYASS	KDAIKKKLTG	IKHELQANCY	EEVKDRCTLA
EKLGGSAVIS	LEGKPL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних відростках.

Література

Gillett G.T., Fox M.F., Rowe P.S.N., Casimir C.M., Povey S. (1996). Mapping of human non-muscle type cofilin (CFL1) to chromosome 11q13 and muscle-type cofilin (CFL2) to chromosome 14. Ann. Hum. Genet. 60: 201—211. PMID 8800436 DOI:10.1111/j.1469-1809.1996.tb00423.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Davidson M.M., Haslam R.J. (1994). Dephosphorylation of cofilin in stimulated platelets: roles for a GTP-binding protein and Ca2+. Biochem. J. 301: 41—47. PMID 8037689 DOI:10.1042/bj3010041
Yeoh S., Pope B., Mannherz H.G., Weeds A. (2002). Determining the differences in actin binding by human ADF and cofilin. J. Mol. Biol. 315: 911—925. PMID 11812157 DOI:10.1006/jmbi.2001.5280
Gohla A., Birkenfeld J., Bokoch G.M. (2005). Chronophin, a novel HAD-type serine protein phosphatase, regulates cofilin-dependent actin dynamics. Nat. Cell Biol. 7: 21—29. PMID 15580268 DOI:10.1038/ncb1201
Leong W.F., Chow V.T. (2006). Transcriptomic and proteomic analyses of rhabdomyosarcoma cells reveal differential cellular gene expression in response to enterovirus 71 infection. Cell. Microbiol. 8: 565—580. PMID 16548883 DOI:10.1111/j.1462-5822.2005.00644.x