Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.
Mechanizm hydrolizy ukazuje zasady katalizy kowalencyjnej i katalizy kwasowo-zasadowej
Przypisy
↑Enzyme entry: EC 3.4.21.1, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics(ang.).