Rare proteine sono formate da un solo peptide, altre da più peptidi aggregati, altre ancora da uno o più peptidi uniti a una molecola non peptidica, detta gruppo prostetico. La catena primaria di un polipeptide (escludendo quindi gli eventuali gruppi prostetici) costituisce la struttura primaria di una proteina.
Tra i peptidi troviamo l'ossitocina (ormone neuroipofisario), le bradichinine (antinfiammatorio tissutale), gli ormoni (o fattori) ipotalamici (che favoriscono/inibiscono la sintesi di ormoni ipofisari), il glutatione, le encefaline (analgesici naturali prodotti nel sistema nervoso centrale).
Recenti scoperte hanno dimostrato che alcuni peptidi sono in grado di modulare funzioni fisiologiche dell'organismo umano e animale, per questo definiti peptidi bioattivi. Tra le funzioni che essi possono svolgere: antipertensiva, immunomodulatoria, antimicrobica, mineral carrier, antivirale. Peptidi bioattivi (es. antipertensivi, cioè con funzione ACE-inibitore) possono essere naturalmente presenti o aggiunti in alimenti funzionali.
Tetrapeptide
Nomenclatura
Il numero di peptidi che si possono formare dagli aminoacidi ordinari è enorme. I residui costituiti da due, tre, quattro a più aminoacidi sono denominati facendo precedere al termine "peptide" il prefisso derivato dal numero greco corrispondente ("dipeptidi", "tripeptidi", "tetrapeptidi", "polipeptidi").
Un peptide viene denominato iniziando con il nome dell'aminoacido che ha il gruppo amminico libero, sostituendo con il suffisso "il" la desinenza "ina". Si continua poi con tale sostituzione per tutti gli amminoacidi della catena, fino all'ultimo aminoacido, che mantiene invece il nome normale. Per es., un tripeptide formato da glicina, acido aspartico e alanina, in cui la glicina è l'aminoacido con il gruppo aminico (-NH2) libero, e l'alanina l'aminoacido con il gruppo carbossilico (-COOH) libero, si chiamerà "glicil-aspartil-alanina".
Peptoni
Le proteine che ingeriamo con il cibo vengono idrolizzate, cioè scomposte in parti più piccole, dai succhi gastrici e pancreatici e trasformate in peptoni, catene di amminoacidi. Lo stesso effetto si può ottenere facendo bollire una proteina in presenza di acidi.
I peptoni sono catene amminoacidiche unite a lipidi (in basse concentrazioni) e a ceneri e presentano un pH tra 6,8 a 7,1.
^Non è stata stabilita con precisione la quantità massima di residui che un peptide deve avere per essere definito tale: alcuni testi ne indicano 25, altri 40 (cfr. D. Voet, J. Voet, C. Pratt, Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level, 2nd edition), altri ancora li indicano come "brevi polimeri" (cfr. W. Brown, T. Poon, Introduction to Organic Chemistry" 3rd edition).
