Powoduje denaturację białek, po której możliwa jest ich pełna renaturacja, a w przypadku enzymów odtworzenie ich aktywności enzymatycznej[4][5][6]. W reakcji z białkami tworzy kompleksy, w których na jedną część wagową białka przypada 1,4 części wagowych laurylosiarczanu sodu. Następuje wówczas niwelacja naturalnego ładunku elektrycznego białek, co umożliwia dokładne oznaczenie ich masy cząsteczkowej. Ponadto kompleksy takie są zwykle lepiej rozpuszczalne w wodzie i trudniej ulegają hydrolizie enzymatycznej. Dodanie SDS do żelu poliakrylamidowego stosowanego w elektroforezie (tzw. SDS-PAGE) białek pozwala na uzyskanie lepszej jakości elektroforegramów[7][8].
↑Elektroforeza. Katedra i Zakład Mikrobiologii Farmaceutycznej Gdańskiego Uniwersytetu Medycznego. [dostęp 2011-10-13]. [zarchiwizowane z tego adresu (2012-03-28)].
↑U.K. Laemmli. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. „Nature”. 227 (5259), s. 680–685, 1970. DOI: 10.1038/227680a0. PMID: 5432063.