Glucose-6-phosphate isomérase

Glucose-6-phosphate isomérase
Dimère de glucose-6-phosphate isomérase de lapin de garenne (PDB 1HOX)
Caractéristiques générales
Symbole	GPI
N° EC	5.3.1.9
Homo sapiens
Locus	19q13.11
Masse moléculaire	63 147 Da[1]
Nombre de résidus	558 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 2821 HUGO 4458 OMIM 172400 UniProt P06744 RefSeq (ARNm) NM_000175.3, NM_001184722.1, XM_005258764.1, XM_006723148.1 RefSeq (protéine) NP_000166.2, NP_001171651.1, XP_005258821.1, XP_006723211.1 Ensembl ENSG00000105220 PDB 1IAT, 1IRI, 1JIQ, 1JLH, 1NUH GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La glucose-6-phosphate isomérase (GPI), également appelée phosphoglucose isomérase (PGI) et phosphohexose isomérase (PHI), est une isomérase qui catalyse la réaction^[2],[3] :

D-Glucose-6-phosphate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  D-fructose-6-phosphate.

Cela correspond à un réarrangement intramoléculaire entre le D-glucose-6-phosphate et le D-fructose-6-phosphate :

	${\displaystyle \rightleftharpoons }$
Glucose-6-phosphate		Fructose-6-phosphate

Chez l'homme, cette enzyme est codée par le gène GPI^[4],[5], situé sur le chromosome 19. Le produit de ce gène intervient, dans le cytoplasme des cellules, à la 2^e étape de la glycolyse ainsi que dans la gluconéogenèse et dans la voie des pentoses phosphates^[6]. Dans le milieu extracellulaire, où elle est également appelée neuroleukine^[3], elle agit comme neurotrophine favorisant la survie des motoneurones de muscles squelettiques et des neurones récepteurs (sensoriels). Elle agit également comme une lymphokine (en) qui favorise la sécrétion d'immunoglobulines. Enfin, les cellules cancéreuses sécrètent également cette protéine, appelée dans ce contexte facteur autocrine de motilité^[7] (AMF), qui stimule la formation des métastases^[8].

Glucose-6-phosphate isomérase

Structure d'une glucose-6-phosphate isomérase de muscle de porc (PDB 1GZV^[9])

Données clés

N° EC	EC 5.3.1.9
N° CAS	9001-41-6

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Domaine C-terminal de la phosphoglucose isomérase bactérienne

Structure d'une PGI de Pyrobaculum aerophilum (en) (PDB 1X9H)

Domaine protéique

Pfam	PF10432
InterPro	IPR019490
CDD	cd05016

Phosphoglucose isomérase

Domaine protéique

Pfam	PF00342
SCOP	1pgi
SUPERFAMILY	1pgi
CDD	cd05015

Références

1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
2. (en) Wilfried Kugler et Max Lakomek, « Glucose-6-phosphate isomerase deficiency », Clinical Haematology, vol. 13, n^o 1,‎ mars 2000, p. 89-101 (PMID 10916680, DOI 10.1053/beha.1999.0059, lire en ligne)
3. (en) Srinivas Somarowthu, Heather R. Brodkin, J. Alejandro D’Aquino, Dagmar Ringe, Mary Jo Ondrechen et Penny J. Beuning, « A tale of two isomerases: compact versus extended active sites in ketosteroid isomerase and phosphoglucose isomerase », Biochemistry, vol. 50, n^o 43,‎ novembre 2011, p. 9283-9295 (PMID 21970785, DOI 10.1021/bi201089v, lire en ligne)
4. (en) HUGO Gene Nomenclature Committee « GPI – glucose-6-phosphate isomerase. »
5. (en) National Center for Biotechnology Information « GPI glucose-6-phosphate isomerase [Homo sapiens]. »
6. (en) A. T. Cordeiro, P. H. C. Godoi, C. H. T. P. Silva, R. C. Garratt, G. Oliva et O. H. Thiemann, « Crystal structure of human phosphoglucose isomerase and analysis of the initial catalytic steps », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1645, n^o 2,‎ 21 février 2003, p. 117-122 (PMID 12573240, DOI 10.1016/S1570-9639(02)00464-8, lire en ligne)
7. (en) Y. Dobashi, H. Watanabe, Y. Sato, S. Hirashima, T. Yanagawa, H. Matsubara et A. Ooi, « Differential expression and pathological significance of autocrine motility factor/glucose-6-phosphate isomerase expression in human lung carcinomas », The Journal of Pathology, vol. 210, n^o 4,‎ décembre 2006, p. 431-440 (PMID 17029220, DOI 10.1002/path.2069, lire en ligne)
8. (en) Hideomi Watanabe, Kenji Takehana, Masayo Date, Tetsuya Shinozaki et Avraham Raz, « Tumor Cell Autocrine Motility Factor Is the Neuroleukin/Phosphohexose Isomerase Polypeptide », Cancer Research, vol. 56, n^o 13,‎ juillet 1996, p. 2960-2963 (PMID 8674049, lire en ligne)
9. (en) Christopher Davies et Hilary Muirhead, « Crystal structure of phosphoglucose isomerase from pig muscle and its complex with 5-phosphoarabinonate », Proteins, vol. 49, n^o 4,‎ décembre 2002, p. 577-579 (PMID 12402366, DOI 10.1002/prot.10255, lire en ligne)