Énoyl-coenzyme A hydratase

Énoyl-coenzyme A hydratase
Énoyl-CoA hydratase cristallisée (PDB 1DUB[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Énoyl-CoA, Hydratase/3-Hydroxyacyl CoA Déshydrogénase
Symbole	EHHADH
N° EC	4.2.1.17
Homo sapiens
Locus	3q27.2
Masse moléculaire	79 495 Da[2]
Nombre de résidus	723 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 1962 HUGO 3247 OMIM 607037 UniProt Q08426 RefSeq (ARNm) NM_001166415.1, NM_001966.3 RefSeq (protéine) NP_001159887.1, NP_001957.2 Ensembl ENSG00000113790 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Énoyl-coenzyme A hydratase mitochondriale
Caractéristiques générales
Symbole	ECHS1
N° EC	4.2.1.17
Homo sapiens
Locus	10q26.3
Masse moléculaire	31 387 Da[2]
Nombre de résidus	290 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 1892 HUGO 3151 OMIM 602292 UniProt P30084 RefSeq (ARNm) NM_004092.3 RefSeq (protéine) NP_004083.3 Ensembl ENSG00000127884 PDB 2HW5 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

L'énoyl-CoA hydratase est une lyase de la superfamille des crotonases qui catalyse la réaction d'hydratation en deuxième étape de la β-oxydation :

trans-2,3-déshydroacyl-CoA + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-3-hydroxyacyl-CoA

Il s'agit d'une enzyme constituée d'un hexamère de sous-unités qui rend la catalyse très efficace^[3].

Énoyl-CoA hydratase

Données clés

N° EC	EC 4.2.1.17
N° CAS	9027-13-8

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

modifier

Notes et références

1. (en) C. K. Engel, M. Mathieu, J. P. Zeelen, J. K. Hiltunen et R. K. Wierenga, « Crystal structure of enoyl-coenzyme A (CoA) hydratase at 2.5 angstroms resolution: a spiral fold defines the CoA-binding pocket », The EMBO Journal, vol. 15, n^o 19,‎ octobre 1996, p. 5135-5145 (lire en ligne) PMID 8895557
2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
3. (en) Christian K Engel, Tiila R Kiema, J.Kalervo Hiltunen et Rik K Wierenga, « The crystal structure of enoyl-CoA hydratase complexed with octanoyl-CoA reveals the structural adaptations required for binding of a long chain fatty acid-CoA molecule », Journal of Molecular Biology, vol. 275, n^o 5,‎ 6 février 1998, p. 847-859 (lire en ligne) DOI 10.1006/jmbi.1997.1491 PMID 9480773