Agglutinine I du ricin commun

Agglutinine I du ricin commun
Caractéristiques générales
Synonymes	RCA, RCA I, RCA 120
Fonction	toxine végétale
Distribution	albumen de la graine
Ricinus communis
Masse moléculaire	~120 000 Da[1]
RefSeq (protéine)	AAB22584.1

L'agglutinine I du ricin commun ou agglutinine I de Ricinus communis (en anglais : Ricinus communis agglutinin I, acronyme RCA I^[a]) est une protéine du groupe des lectines trouvée naturellement aux côtés de la toxine ricine dans les graines du ricin commun, une plante de la famille des Euphorbiaceae^[2]. Elle est appelée ainsi par opposition à la ricine, qui est parfois désignée comme « agglutinine II de Ricinus communis »^[3].

Biochimie

En termes de structure, c'est un tétramère glycoprotéique de 120 kDa^[b] composé de deux dimères semblables à la ricine^[4], chacun pouvant être dissocié par réduction disulfure en sous-unités d'environ 27 et 33 kDa ; une sous-unité partage une grande identité avec la chaîne B de la ricine (RTB), tandis que l'autre est unique à la RCA^[5],[6].

Toxicité

La RCA n'induit qu'environ 3 % de la toxicité de la ricine dans les essais de cytotoxicité sur des cellules humaines, mais c'est une agglutinine — plus précisément une hémagglutinine comme la concanavaline A — capable d'induire l'hémagglutination des érythrocytes (globules rouges)^[7],[5]. Cette activité peut expliquer certains des derniers symptômes de l'empoisonnement à la ricine brute non purifiée, notamment l'hémorragie. La RCA est faiblement absorbée par le tube digestif chez les animaux et n'est pratiquement pas toxique pour les souris par rapport à la ricine^[8]. Bien que la ricine soit considérablement plus toxique que la RCA, une préparation brute contenant à la fois de la ricine et de la RCA semble être plus toxique que la ricine seule, indiquant un effet synergique des deux substances dans la toxicité^[9].

Expression génétique

Les séquences primaires complètes des protéines de la ricine et de la RCA ont été déterminées^[10],[11], puis déduites de la séquence nucléotidique des ADNc clonés et des clones génomiques^{[4],[12],[13]}. Les gènes de la ricine et de la RCA codent tous deux pour une protéine précurseur contenant une séquence signal N-terminale, une chaîne A, une région de liaison de 12 acides aminés et une chaîne B^{[4],[12],[14]}. Les chaînes A de la ricine (31 kD) et de la RCA diffèrent par 18 de leurs 267 résidus, avec 93 % d'identité au niveau des acides aminés, tandis que les chaînes B (pour la ricine, 31,5 kD) diffèrent par 41 de leurs 262 résidus, avec 84 % d'identité^[4]. Auparavant, on pensait que la ricine et la RCA étaient codés par une famille multigénique composée d'environ huit membres^[13],[14], dont au moins trois étaient non fonctionnels^[14]. Cependant, le séquençage du génome du ricin a démontré la présence de 28 copies de gènes et pseudogènes liés à la ricine^[15]. L'expression des gènes de la ricine et de la RCA est spécifique à chaque tissu et régulée par le développement, de sorte que la ricine et la RCA matures ne s'accumulent que dans l'albumen des graines de ricin^{[16],[14],[17]}. Les fonctions biologiques de la ricine et de la RCA dans la plante restent inconnues, on pense qu'elles pourraient avoir un rôle de défense contre les prédateurs^[18].

Notes et références

Notes

1. Les auteurs scientifiques utilisent aussi l'acronyme simplifié « RCA », sans mentionner le numéro, la distinction n'étant souvent pas nécessaire avec la ricine, qui n'est plus considérée comme une vraie agglutinine.
2. D'où un autre acronyme utilisé pour le désigner : RCA₁₂₀.

Références

1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
2. Stirpe et Lappi 2014.
3. Garth L. Nicolson et John Blaustein, « The interaction of Ricinus communis agglutinin with normal and tumor cell surfaces », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes, vol. 266, n^o 2,‎ 9 mai 1972, p. 543–547 (ISSN 0005-2736, DOI 10.1016/0005-2736(72)90109-5, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
4. L. M. Roberts, F. I. Lamb, D. J. Pappin et J. M. Lord, « The primary sequence of Ricinus communis agglutinin. Comparison with ricin », The Journal of Biological Chemistry, vol. 260, n^o 29,‎ 15 décembre 1985, p. 15682–15686 (ISSN 0021-9258, PMID 2999130, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
5. (en) Ramesh Hegde et Sunil K. Podder, « Studies on the variants of the protein toxins ricin and abrin », European Journal of Biochemistry, vol. 204, n^o 1,‎ février 1992, p. 155–164 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16618.x, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
6. (en) Ramesh Hegde et Sunil K. Podder, « Evolution of tetrameric lectin Ricinus communis agglutinin from two variant groups of ricin toxin dimers », European Journal of Biochemistry, vol. 254, n^o 3,‎ 15 juin 1998, p. 596–601 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2540596.x, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
7. (en) Alsoph H. Corwin, « IV. Toxic Constituents of the Castor Bean », Journal of Medicinal and Pharmaceutical Chemistry, vol. 4, n^o 3,‎ décembre 1961, p. 483–496 (ISSN 0095-9065 et 1520-4804, DOI 10.1021/jm50019a007, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
8. S. Olsnes, E. Saltvedt et A. Pihl, « Isolation and comparison of galactose-binding lectins from Abrus precatorius and Ricinus communis », The Journal of Biological Chemistry, vol. 249, n^o 3,‎ 10 février 1974, p. 803–810 (ISSN 0021-9258, PMID 4811904, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
9. (en) Xiaohua He, Stephanie McMahon, Thomas D. Henderson Ii et Stephen M. Griffey, « Ricin Toxicokinetics and Its Sensitive Detection in Mouse Sera or Feces Using Immuno-PCR », PLOS ONE, vol. 5, n^o 9,‎ 22 septembre 2010, e12858 (ISSN 1932-6203, PMID 20877567, PMCID PMC2943921, DOI 10.1371/journal.pone.0012858, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
10. Shinji Yoshitake, Gunki Funatsu et Masaru Funatsu, « Isolation and Sequences of Peptic Peptides, and the Complete Sequence of Ile Chain of Ricin D », Agricultural and Biological Chemistry, vol. 42, n^o 6,‎ juin 1978, p. 1267–1274 (ISSN 0002-1369, DOI 10.1080/00021369.1978.10863144, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
11. Gunki Funatsu, Makoto Kimura et Masaru Funatsu, « Primary Structure of Ala Chain of Ricin D », Agricultural and Biological Chemistry, vol. 43, n^o 10,‎ octobre 1979, p. 2221–2224 (ISSN 0002-1369, DOI 10.1080/00021369.1979.10863794, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
12. (en) F. Ian Lamb, Lynne M. Roberts et J. Michael Lord, « Nucleotide sequence of cloned cDNA coding for preproricin », European Journal of Biochemistry, vol. 148, n^o 2,‎ avril 1985, p. 265–270 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08834.x, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
13. K. C. Halling, A. C. Halling, E. E. Murray et B. F. Ladin, « Genomic cloning and characterization of a ricin gene from Ricinus communis », Nucleic Acids Research, vol. 13, n^o 22,‎ 25 novembre 1985, p. 8019–8033 (ISSN 0305-1048, PMID 2999712, PMCID PMC322107, DOI 10.1093/nar/13.22.8019, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
14. (en) James W. Tregear et Lynne M. Roberts, « The lectin gene family of Ricinus communis: Cloning of a functional ricin gene and three lectin pseudogenes », Plant Molecular Biology, vol. 18, n^o 3,‎ 1^er février 1992, p. 515–525 (ISSN 1573-5028, DOI 10.1007/BF00040667, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
15. (en) Agnes P. Chan, Jonathan Crabtree, Qi Zhao et Hernan Lorenzi, « Draft genome sequence of the oilseed species Ricinus communis », Nature Biotechnology, vol. 28, n^o 9,‎ septembre 2010, p. 951–956 (ISSN 1546-1696, PMID 20729833, PMCID PMC2945230, DOI 10.1038/nbt.1674, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
16. (en) Lynne M. Roberts et J. M. Lord, « Protein biosynthetic capacity in the endosperm tissue of ripening castor bean seeds », Planta, vol. 152, n^o 5,‎ 1^er août 1981, p. 420–427 (ISSN 1432-2048, DOI 10.1007/BF00385358, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
17. (en) Grace Q. Chen, Xiaohua He et Thomas A. McKeon, « A Simple and Sensitive Assay for Distinguishing the Expression of Ricin and Ricinus communis Agglutinin Genes in Developing Castor Seed (R. communis L.) », Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 53, n^o 6,‎ 1^er mars 2005, p. 2358–2361 (ISSN 0021-8561 et 1520-5118, DOI 10.1021/jf040405t, lire en ligne, consulté le 11 janvier 2024)
18. Stirpe et Lappi 2014, p. 4-5.

Annexes

Bibliographie

• [Stirpe et Lappi 2014] (en) Fiorenzo Stirpe et Douglas A. Lappi, Ribosome-inactivating Proteins : Ricin and Related Proteins, John Wiley & Sons, 2014 (ISBN 978-1-118-12565-6, lire en ligne). 
• [McKeon 2016] (en) Thomas A. McKeon, « Chapter 4 - Castor (Ricinus communis L.) », dans Thomas A. McKeon, Douglas G. Hayes, David F. Hildebrand et Randall J. Weselake (eds.), Industrial Oil Crops, Academic Press et AOCS Press, 2016 (ISBN 978-1-893997-98-1, DOI 10.1016/B978-1-893997-98-1.00004-X , lire en ligne [PDF]), p. 75–112. 
• [Kole et Rabinowicz 2018] (en) Chittaranjan Kole et Pablo Rabinowicz, The Castor Bean Genome, Springer Cham, coll. « Compendium of Plant Genomes », 2018 (ISBN 978-3-319-97280-0, ISSN 2199-479X, DOI 10.1007/978-3-319-97280-0 , lire en ligne). 

Articles connexes

• Ricine
• Lectine