Članovi ove grupe proteina, koji se nalaze u N-terminalu različitih SNARE proteina, imaju strukturu koja se sastoji od antiparalelnog snopa sa tri spirale. Njihova tačna funkcija nije utvrđena, iako je poznato da oni regulišu SNARE motiv, kao i da posreduju u različitim interakcijama protein-protein uključenim u membranski transport.[7]
Funkcija
SNARE igraju vitalnu ulogu u prometu ćelijskoh tereta. Vezikule se spajaju sa ćelijskom membranom, uz pomoć SNARE proteina. SNARE motivi formiraju četveroheliksni snop koji doprinosi fuziji dvije membrane. Tačnije, N-terminalni domen vezuje se na SNARE motiv, a ova unutarmolekulska interakcija smanjuje stopu povezivanja sa partnerom SNARE. Međutim, funkcija domena N terminala još uvijek nije u potpunosti razjašnjena.[7]
N-terminalni proteinski domen
Proteinski domensintaksin-6 N-terminalni proteinski domen je rastvorljivi receptor proteina vezivanja faktora osetljivog na N-etilmaleimid (SNARE) koji se nalazi u endosomnom transportu vezikula. Dio je porodice ciljnih SNARE (t-SNARE). To je vitalna pomoć za unos i eksport ćelijskog tereta u procesu zvanom ćelijski promet. Njegov SNARE motiv pokazuje značajnu homologiju za sintaksinom 1A i S25C, što ukazuje na sličnost putem evolucijsko konzerviranje. N-terminalnastruktura domena sintaksina-6 pokazuje snažnu strukturnu sličnost sa N-terminalnim domenima sintaksina 1A, Sso1p i Vam3p; uprkos veoma niskom nivou sličnosti sekvenci. SNARE u suštini funkcioniše kao privez za držanje vezikule. Citoplazmatski regioni SNARE koji se nalaze na transportnim vezikulama i ciljnim membranama djeluju međusobno, a zatim se formira zavojnica sa četiri heliksa. Ovo povezuje ćelijsku membranu i vezikule zajedno na takav način da prevazilazi energetsku barijeru za spajanje dva lipidna dvosloja. Ovo je način na koji se razmenjuje ćelijski teret. Ovaj konkretan unos fokusira se na N-terminalni domen sintaksina 6.[8]
Kim BY, Ueda M, Kominami E, Akagawa K, Kohsaka S, Akazawa C (November 2003). "Identification of mouse Vps16 and biochemical characterization of mammalian class C Vps complex". Biochemical and Biophysical Research Communications. 311 (3): 577–82. doi:10.1016/j.bbrc.2003.10.030. PMID14623309.
Huynh H, Bottini N, Williams S, Cherepanov V, Musumeci L, Saito K, et al. (September 2004). "Control of vesicle fusion by a tyrosine phosphatase". Nature Cell Biology. 6 (9): 831–9. doi:10.1038/ncb1164. PMID15322554. S2CID25311826.