PROFILBARU.COM

Dostupne proteinske strukture:
Pfam	structures
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

CRAL/TRIO domen
CRAL/TRIO domen
	Alfa-tokoferolni transfer protein u zatvorenom stanju sa ligandom.
Identifikatori
Simbol	CRAL_TRIO
Pfam	PF00650
InterPro	IPR001251
SMART	Sec14
SCOP	1aua
SUPERFAMILY	1aua
OPM superfamilija	129
OPM protein	1r5l
Pfam
Dostupne proteinske strukture:
Pfam	structures
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

CRAL-TRIO domen je proteinski strukturni domen koji vezuje male lipofilne molekule.^[2] Taj domen je dobio ime po ćelijskom proteinu koji vezuje retinaldehid (CRALBP) i TRIO faktoru razmene guanina.

CRALB protein nosi 11-cis-retinol ili 11-cis-retinaldehid. On posreduje interakciju retinoida sa enzimima vizuelnog ciklusa. TRIO učestvuje u koordinaciji aktinskog remodelovanja, koje je neophodno za ćelijsku migraciju i rast.

Drugi članovi familije su alfa-tokoferolni transfer protein i fosfatidilinozitol-transfer protein (Sec14). Oni transportuju supstrate (alfa-tokoferol i fosfatidilinozitol ili fosfatidilholin, respektivno) između raznih intraćelijskih membrana. Familija takođe obuhvata guanin nukleotidni faktor razmene koji može da funkcioniše kao efektor RAC1 malog G-proteina.

N-terminalni domen kvaščanog ECM25 proteina sadrži CRAL-TRIO domen.^[3]

Struktura

Sec14 protein je bio prvi CRAL-TRIO domen čija struktura je određena.^[4] Struktura sadrži nekoliko alfa heliksa kao i beta ravan koja se sastoji od 6 lanaca. Lanci 2, 3, 4 i 5 formiraju paralelnu beta ravan, dok su lanci 1 i 6 antiparalelni. Struktura takoše ima hidrofobno mesto vezivanja lipida.

Ljudski proteini koji sadrže ovaj domen

C20orf121; MOSPD2; PTPN9; RLBP1; RLBP1L1; RLBP1L2; SEC14L1; SEC14L2; SEC14L3; SEC14L4; TTPA;

Reference

^ Min KC, Kovall RA, Hendrickson WA (2003). „Crystal structure of human alpha-tocopherol transfer protein bound to its ligand: implications for ataxia with vitamin E deficiency”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (25): 14713—8. PMC 299775 . PMID 14657365. doi:10.1073/pnas.2136684100.
^ Panagabko C; Morley S; Hernandez M; et al. (2003). „Ligand specificity in the CRAL-TRIO protein family”. Biochemistry. 42 (21): 6467—74. PMID 12767229. doi:10.1021/bi034086v.
^ Gallego O; Betts MJ; Gvozdenovic-Jeremic J; et al. (2010). „A systematic screen for protein-lipid interactions in Saccharomyces cerevisiae”. Mol. Syst. Biol. 6 (1): 430. PMC 3010107 . PMID 21119626. doi:10.1038/msb.2010.87.
^ Sha B, Phillips SE, Bankaitis VA, Luo M (1998). „Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae phosphatidylinositol-transfer protein”. Nature. 391 (6666): 506—10. PMID 9461221. doi:10.1038/35179.

Spoljašnje veze

UMich orijentacija proteina u membranama families/superfamily-129 - Calculated spatial positions of CRAL-TRIO domains in membrane

[pmid14657365-1] Min KC, Kovall RA, Hendrickson WA (2003). „Crystal structure of human alpha-tocopherol transfer protein bound to its ligand: implications for ataxia with vitamin E deficiency”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (25): 14713—8. PMC 299775 . PMID 14657365. doi:10.1073/pnas.2136684100.

[pmid12767229-2] Panagabko C; Morley S; Hernandez M; et al. (2003). „Ligand specificity in the CRAL-TRIO protein family”. Biochemistry. 42 (21): 6467—74. PMID 12767229. doi:10.1021/bi034086v.

[pmid21119626-3] Gallego O; Betts MJ; Gvozdenovic-Jeremic J; et al. (2010). „A systematic screen for protein-lipid interactions in Saccharomyces cerevisiae”. Mol. Syst. Biol. 6 (1): 430. PMC 3010107 . PMID 21119626. doi:10.1038/msb.2010.87.

[pmid9461221-4] Sha B, Phillips SE, Bankaitis VA, Luo M (1998). „Crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae phosphatidylinositol-transfer protein”. Nature. 391 (6666): 506—10. PMID 9461221. doi:10.1038/35179.

[1]

[2]

[3]

[4]