Коилин

Коилин
Идентификаторы
Псевдонимы	COIL, Coil, C79982, Cln80, p80, p80-coilin, coilin
Внешние ID	OMIM: 600272 MGI: 104842 HomoloGene: 3413 GeneCards: COIL
Расположение гена (человек) Хр. 17-я хромосома человека[1] Локус 17q22 Начало 56,938,199 bp[1] Конец 56,961,050 bp[1]
Расположение гена (Мышь) Хр. 11-я хромосома мыши[2] Локус 11 C|11 54.34 cM Начало 88,861,078 bp[2] Конец 88,882,439 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в buccal mucosa cell left testis right testis germinal epithelium parietal pleura gingival epithelium Наибольшая экспрессия в seminiferous tubule mandibular prominence maxillary prominence primitive streak Дополнительные справочные данные BioGPS Дополнительные справочные данные
Генная онтология Молекулярная функция связывание с белками плазмы связывание похожих белков protein C-terminus binding U1 snRNA binding U2 snRNA binding Компонент клетки Тельце Кахаля ядрышко мембрана клеточное ядро нуклеоплазма fibrillar center ядерные тельца Биологический процесс spliceosomal snRNP assembly Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 8161 12812 Ensembl ENSG00000121058 ENSMUSG00000033983 UniProt P38432 E9Q284 RefSeq (мРНК) NM_004645 NM_016706 RefSeq (белок) NP_004636 NP_057915 Локус (UCSC) Chr 17: 56.94 – 56.96 Mb Chr 11: 88.86 – 88.88 Mb Поиск по PubMed Искать[3] Искать[4]
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

Коилин — белок, который у человека кодируется геном COIL^[5][6]. Он получил своё название из-за своей свёрнутой в кольцо формы англ. coiled, которую он принимает в тельце Кахаля. Впервые его удалось обнаружить используя человеческую аутоиммунную сыворотку. У этого гена есть псевдогены на хромосомах 4 и 14^[6].

Коилин — один из главных компонентов телец Кахаля (ТК). Это небольшие ядерные органеллы варьирующей численности и состава, которые участвуют в процессинге малых ядерных и малых ядрышковых РНК. В дополнение к своей структурной роли, коилин ведёт себя как клей, присоединяя тельце Кахаля к ядрышку. N-конец коилина отвечает за его само-олигомеризацию, в то время как C-конец влияет на количество и сборку ядерных телец, которые присутствуют в клетке. Такие модификации как метилирование и фосфорилирование, вероятно, влияют на локализацию коилина внутри ядерных телец, а также на их состав и процесс сборки телец Кахаля.

Для исследования телец Кахаля, коилин часто сливают с GFP (Зелёный флуоресцентный белок). Полученный гибридный белок коилин-GFP можно использовать для определения местоположения ТК методом флуоресцентной микроскопии. Обычно они располагаются рядом с ядрышком. К другим компонентам, которые входят в состав тельца Кахаля, относятся малые ядерные рибонуклеопротеины (мяРНП) и малые ядрышковые РНК (мякРНК).

Взаимодействия

Коилин взаимодействует со следующими белками:

• Атаксин 1^[7][8],
• Ядерный фосфопротеин p130^[9]
• SMN1^[10][11],
• SNRPB^[11].

Примечания

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121058 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000033983 - Ensembl, May 2017
3. Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Chan E.K., Takano S., Andrade L.E., Hamel J.C., Matera A.G. Structure, expression and chromosomal localization of human p80-coilin gene (англ.) // Nucleic Acids Res : journal. — 1994. — December (vol. 22, no. 21). — P. 4462—4469. — doi:10.1093/nar/22.21.4462. — PMID 7971277. — PMC 308480.
6. Entrez Gene: COIL coilin  (неопр.). Архивировано 5 декабря 2010 года.
7. Hong S., Ka S., Kim S., Park Y., Kang S. p80 coilin, a coiled body-specific protein, interacts with ataxin-1, the SCA1 gene product (англ.) // Biochim. Biophys. Acta^[англ.] : journal. — 2003. — May (vol. 1638, no. 1). — P. 35—42. — doi:10.1016/s0925-4439(03)00038-3. — PMID 12757932.
8. Hong S., Lee S., Cho S.G., Kang S. UbcH6 interacts with and ubiquitinates the SCA1 gene product ataxin-1 (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 2008. — June (vol. 371, no. 2). — P. 256—260. — doi:10.1016/j.bbrc.2008.04.066. — PMID 18439907.
9. Isaac C., Yang Y., Meier U.T. Nopp140 functions as a molecular link between the nucleolus and the coiled bodies (англ.) // J. Cell Biol.^[англ.] : journal. — 1998. — July (vol. 142, no. 2). — P. 319—329. — doi:10.1083/jcb.142.2.319. — PMID 9679133. — PMC 2133063.
10. Hebert M.D., Shpargel K.B., Ospina J.K., Tucker K.E., Matera A.G. Coilin methylation regulates nuclear body formation (англ.) // Dev. Cell^[англ.] : journal. — 2002. — September (vol. 3, no. 3). — P. 329—337. — doi:10.1016/s1534-5807(02)00222-8. — PMID 12361597.
11. Hebert M.D., Szymczyk P.W., Shpargel K.B., Matera A.G. Coilin forms the bridge between Cajal bodies and SMN, the spinal muscular atrophy protein (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2001. — October (vol. 15, no. 20). — P. 2720—2729. — doi:10.1101/gad.908401. — PMID 11641277. — PMC 312817.

Эта статья содержит текст из Национальной библиотеки медицины США, который находится в общественном достоянии.