Monellina

La monellina è una proteina dolce che è stata scoperta nel 1969 nel frutto di un arbusto dell'Africa occidentale, Dioscoreophyllum cumminsii, conosciuto con i

Monellina
Monellina
Struttura a raggi X di una singola catena di proteina Monellina.[1]
Proteina
UniProtP02882
PDB2O9U
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La monellina è una proteina dolce che è stata scoperta nel 1969 nel frutto di un arbusto dell'Africa occidentale, Dioscoreophyllum cumminsii, conosciuto con il nome bacca della serendipità; all'inizio era stata considerata un carboidrato.[2] È stata chiamata così nel 1972 dalla denominazione del Monell Chemical Senses Center di Filadelfia (Pennsylvania), USA, dove è stata isolata e classificata.[3]

Composizione della proteina

Le proteine dolcificanti scoperte sono: Monellina (1969), Taumatina (1972), Pentadina (1989), Mabinlina (1983) e Brazzeina (1994).[4] Il peso molecolare è 10.7 kDa. Ha due catene associate di polipeptidi noncovalenti: una catena A con sequenza di amminoacidi residui 44, e una catena B con 50 residui.[3][5]

«Monellina catena A (44 AA):
REIKGYEYQL YVYASDKLFR ADISEDYKTR GRKLLRFNGP VPPP
Monellina catena B (50 AA):
GEWEIIDIGP FTQNLGKFAV DEENKIGQYG RLTFNKVIRP CMKKTIYEEN
Sequenza di amminoacidi della proteina Monellina adattata al Swiss-Prot biological database of protein.[6][7]»

La Monellina ha una struttura secondaria consistente in 5 filoni beta che formano un foglio beta antiparallelo e 17 eliche residue alpha.[1]

Nella forma naturale, è composta da due catene (A e B, di 44 e 50 amminoacidi), ma non è stabile alle alte temperature o agli ambienti fortemente acidi.[1] To enhance its stability, single-chain monellin proteins were created in which the two natural chains are joined via a Gly-Phe dipeptide linker.[1] Questa modificazione della proteina (MNEI) è stata studiata usando NMR e raggi X.

L'immagine della proteina mostra la struttura ai raggi X con risoluzione 1.15 ångström.[1] The high resolution used to obtain the structure provided a more detailed look at monellin and its properties than previously possible.[1]

In aggiunta alla struttura secondaria, quattro legami ionici stabili sono disposti sulla proteina, tre sulla faccia concava e uno sulla faccia convessa.[1] The sulfate ion on the convex face of the protein is of particular interest because it lies adjacent to a patch of positive surface potential, which may be important in electrostatic interactions with the negative T1R2-T1R3 sweet taste protein receptor.[1]

Proprietà dolcificanti

La monellina è percepita di sapore dolce dall'uomo e da alcuni primati, ma non dagli altri mammiferi.[1] È stato riportato che è 1.500 – 2.000 volte più dolce di una soluzione al 7% di saccarosio, in base al peso.[8][9] [10] Ha un lento onset e un retrogusto prolungato.[11] La dolcezza della monellina è pH-dipendente; è priva di gusto sotto pH 2 e sopra pH 9. Il calore, oltre i 50° a un pH basso, denatura la monellina causando una riduzione della dolcezza.[12]

Uso come dolcificante

La monellina può essere usata come dolcificante in alcuni cibi e bevande poiché è prontamente solubile in acqua per le sue proprietà idrofile. Però ha delle limitazioni perché si denatura alle alte temperature rendendola inadatta per i cibi elaborati. Può essere importante come dolcificante non carboidrato, specialmente per i soggetti diabetici che devono controllare il loro consumo di zuccheri.[1] Però la monellina si estrae dal frutto con un alto costo, e la pianta è difficile da coltivare. Quindi la produzione alternativa, come la sintesi chimica e con i microrganismi, è allo studio. Ad esempio, è stata prodotta con successo dal lievito di Candida utilis e sintetizzata con metodo solid-phase.[13] La monellina sintetizzata dal lievito è stata calcolata essere 4.000 volte più dolce del saccarosio, comparata con una soluzione allo 0,6 %.[14] Questioni legali sono il principale ostacolo nella diffusione come dolcificante poiché la monellina non ha status legale nell'Unione europea e negli USA. È approvata in Giappone come additivo innocuo (JETRO).

Note

  1. ^ a b c d e f g h i j PDB 2O9U; Hobbs JR, Munger SD, Conn GL, Monellin (MNEI) at 1.15 A resolution, in Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun., vol. 63, Pt 3, marzo 2007, pp. 162-7, DOI:10.1107/S1744309107005271, PMC 2330190, PMID 17329805.
  2. ^ GE Inglett, JF May. Serendipity berries - Source of a new intense sweetener. J Food Sci 1969, 34:408-411.
  3. ^ a b Morris JA, Martenson R, Deibler G, Cagan RH, Characterization of monellin, a protein that tastes sweet[collegamento interrotto], in J. Biol. Chem., vol. 248, n. 2, gennaio 1973, pp. 534-9, PMID 4684691.
  4. ^ Biopolymers. Volume 8. Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II. Sweet-tasting Proteins. I Faus and H Sisniega. p203-209. 2004. Eds. Wiley-VCH. Archiviato il 20 settembre 2009 in Internet Archive. ISBN 3-527-30223-9.
  5. ^ C. Ogata, M. Hatada e G. Tomlinson, Crystal structure of the intensely sweet protein monellin, in Nature, vol. 328, n. 6132, 1987 Aug 20-26, pp. 739-742, DOI:10.1038/328739a0. URL consultato il 13 aprile 2018.
  6. ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry #P02881, su expasy.org.
  7. ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry #P02882, su expasy.org.
  8. ^ Kim NC, Kinghorn AD, Highly sweet compounds of plant origin, in Arch. Pharm. Res., vol. 25, n. 6, dicembre 2002, pp. 725-46, DOI:10.1007/BF02976987, PMID 12510821.
  9. ^ Gelardi, Robert C.; Nabors, Lyn O'Brien, Alternative sweeteners, New York, M. Dekker, 1991, ISBN 0-8247-8475-8.
  10. ^ AD kinghorn and CM Compadre. Less common high-potency sweeteners. In Alternative Sweeteners: Second Edition, Revised and Expanded, L O'Brien Nabors, Ed., New York, 1991. ISBN 0-8247-8475-8.
  11. ^ US patent reference number = 4122205, anno 1978, Burge MLE, Nechutny Z, Sweetening compositions containing protein sweeteners
  12. ^ Nabors, Lyn O'Brien; Lyn O'Brien-Nabors, Alternative sweeteners / edited by Lyn O'Brien Nabors, New York, N.Y, Marcel Dekker, 2001, ISBN 0-8247-0437-1.
  13. ^ (EN) Xiaoli Zhang, Takeshi Ito e Keiji Kondo, Production of Single Chain Recombinant Monellin by High Cell Density Culture of Genetically Engineered Candida utilis Using Limited Feeding of Sodium Ions, in JOURNAL OF CHEMICAL ENGINEERING OF JAPAN, vol. 35, n. 7, 2002, pp. 654-659, DOI:10.1252/jcej.35.654. URL consultato il 13 aprile 2018.
  14. ^ M Kohmura, T Mizukoshi, N Nio, EI Suzuki and Y Ariyoshi. Structure–taste relationships of the sweet protein monellin. Pure Appl. Chem., Vol. 74, 1235-1242, 2002. (PDF), su iupac.org.

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