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Exemple de pli Rossmann : un domaine d'une protéine décarboxylase de la bactérie *staphylococcus epidermidis* (PDB 1G5Q). L'image présente également la flavine mononucléotide liée.

Le pli Rossmann^[1] (de l'anglais Rossmann fold) est un motif structurel protéique présent dans les protéines qui lient les nucléotides et notamment le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La structure est composée d'un feuillet β fait de 6 brins en parallèle liés à deux paires d'hélices α dans l'ordre topologique β–α–β^[2].

Le pli est nommé d'après le chercheur Michael Rossmann, qui a été le premier à souligner la fréquence de ce type de pli dans certains types de protéines de liaison, notamment les déshydrogénases^[3].

Notes et références

↑ Emmanuel Jaspard, « Structure du domaine liant le NAD(P)+ : le pli Rossmann », sur biochimej.univ-angers.fr, Université d'Angers.
↑ (en) I Hanukoglu, « Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites », Biochem Mol Biol Educ, vol. 43, n^o 3,‎ 2015, p. 206-209 (PMID 25704928, DOI 10.1002/bmb.20849)
↑ (en) S. Rao et M. Rossmann, « Comparison of super-secondary structures in proteins », Journal of Molecular Biology, vol. 76, n^o 2,‎ 1973, p. 241–56 (PMID 4737475, DOI 10.1016/0022-2836(73)90388-4)

(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Rossmann fold » (voir la liste des auteurs).

Bibliographie

(en) I. Hanukoglu et T. Gutfinger, « cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases. », Eur J Biochem, vol. 180, n^o 2,‎ mars 1989, p. 479–84 (PMID 2924777, DOI 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x, lire en ligne)
(en) N. S. Scrutton, A. Berry et R. N. Perham, « Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering. », Nature, vol. 343, n^o 6253,‎ janvier 1990, p. 38–43 (PMID 2296288, DOI 10.1038/343038a0)