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Fructose-1,6-bisphosphatase
	Bändermodell des Tetramer nach PDB 1FTA
	Vorhandene Strukturdaten: 1fta, 2fhy, 2fie, 2fix, 2jjk, 2vt5
Masse/Länge Primärstruktur	337 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Zink
Bezeichner
Gen-Name(n)	FBP1, FBP2
Externe IDs	OMIM: 611570; UniProt P09467;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.1.3.11, Phosphatase
Reaktionsart	Hydrolyse einer Phosphorsäureester-Bindung
Substrat	D-Fructose-1,6-bisphosphat + H2O
Produkte	D-Fructose-6-phosphat + Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	FBPase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Fructose-1,6-bisphosphatase (Abk.: FBPase) ist der Name des Enzyms, das Fructose-1,6-bisphosphat zu Fructose-6-phosphat abbaut. Es ist Bestandteil mehrerer Stoffwechselwege und in den meisten Organismen zu finden. Beim Menschen gibt es zwei Isoformen (Gene FBP1 und FBP2), die in der Leber und den Muskeln lokalisiert sind. Mutationen im FBP1-Gen können zum Mangel an FBPase führen.^[1]

FBPase-1 ist hauptsächlich in Leber und Nieren lokalisiert, sowie im Ileum, in Leukozyten und im Gehirn. Obwohl sie im Urin relativ instabil ist, kann ihr Vorkommen dort als Marker für proximal tubuläre Nierenschäden verwendet werden.^[2]^[3]

Katalysierte Reaktion

+ H₂O $\longrightarrow$ + P_i

Fructose-1,6-bisphosphat wird zu Fructose-6-phosphat und Phosphat hydrolysiert. Diese Reaktion ist Teil der Gluconeogenese und des Pentosephosphatwegs, sowie des Calvin-Zyklus der Pflanzen und des Dihydroxyacetonzyklus^[4] in methylotrophen Lebewesen. Letztere können aus C₁-Verbindungen wie Methanol, Methylamin oder Methyletherverbindungen Zellmaterial aufbauen.

Regulation

Während die Aktivität der FBPase durch Anwesenheit von Fructose-2,6-bisphosphat und AMP eingeschränkt wird, binden am Promoter des FBP1-Gens die Transkriptionsfaktoren USF1, Sp1 und NF-κB.^[5]

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Fructose-1,6-bisphosphatase – Lern- und Lehrmaterialien

Harris/reactome.org: D-fructose 1,6-bisphosphate + H2O ⇒ D-fructose 6-phosphate + orthophosphate

Einzelnachweise

↑ UniProt P09467
↑ Kepka A, Szajda SD, Zwierz K: [Fructose-1,6-bisphosphatase--marker of damage to proximal renal tubules]. In: Pol. Merkur. Lekarski. 24. Jahrgang, Nr. 140, Februar 2008, S. 125–30, PMID 18634268 (polnisch).
↑ Kepka A, Dariusz Szajda S, Stypułkowska A, et al: Urinary fructose-1,6-bisphosphatase activity as a marker of the damage to the renal proximal tubules in children with idiopathic nephrotic syndrome. In: Clin. Chem. Lab. Med. 46. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. 831–5, doi:10.1515/CCLM.2008.171, PMID 18601606.
↑ Wolfgang Babel: Metabolische Zyklen – biochemisch notwendig und nützlich. In: BIOspektrum | 07.09 | 15. Jahrgang; PDF (freier Volltext)
↑ Herzog B, Waltner-Law M, Scott DK, Eschrich K, Granner DK: Characterization of the human liver fructose-1,6-bisphosphatase gene promoter. In: Biochem. J. 351 Pt 2. Jahrgang, 2000, S. 385–392, PMID 11023824, PMC 1221374 (freier Volltext).

[1] UniProt P09467

[2] Kepka A, Szajda SD, Zwierz K: [Fructose-1,6-bisphosphatase--marker of damage to proximal renal tubules]. In: Pol. Merkur. Lekarski. 24. Jahrgang, Nr. 140, Februar 2008, S. 125–30, PMID 18634268 (polnisch).

[3] Kepka A, Dariusz Szajda S, Stypułkowska A, et al: Urinary fructose-1,6-bisphosphatase activity as a marker of the damage to the renal proximal tubules in children with idiopathic nephrotic syndrome. In: Clin. Chem. Lab. Med. 46. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. 831–5, doi:10.1515/CCLM.2008.171, PMID 18601606.

[4] Wolfgang Babel: Metabolische Zyklen – biochemisch notwendig und nützlich. In: BIOspektrum | 07.09 | 15. Jahrgang; PDF (freier Volltext)

[5] Herzog B, Waltner-Law M, Scott DK, Eschrich K, Granner DK: Characterization of the human liver fructose-1,6-bisphosphatase gene promoter. In: Biochem. J. 351 Pt 2. Jahrgang, 2000, S. 385–392, PMID 11023824, PMC 1221374 (freier Volltext).

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