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趋化因子（chemokines）也稱趨化激素、趨化素或化學激素，是由细胞分泌的信号传送蛋白，属于小型细胞因子家族成员，因具有诱导附近应答细胞定向趋化的能力而得名。趋化因子蛋白的共同结构特征包括：分子量小（约8-10 千道尔顿），有四个位置保守的半胱氨酸残基以保证其三级结构。
某些趋化因子历史上还有其他的名字，包括已知的SIS细胞因子家族、 SIG细胞因子家族，SYC细胞因子家族和血小板因子-4家族。有的趋化因子被认为促进炎症反应，而有些趋化因子被认为在正常的修复过程或发育中控制细胞的迁徙。在所有脊椎动物和一些病毒和一些细菌中有趋化因子存在，但不存在于其他无脊椎动物。这些蛋白质结合到趋化因子受体而起作用，趋化因子受体是G蛋白偶联受体，选择性地表达在靶细胞表面。[1]
趋化因子的主要作用是趋化细胞的迁移. 细胞沿着趋化因子浓度增加的信号向趋化因子源处的迁徙。有些趋化因子在免疫监视过程中控制免疫细胞趋化，如诱导淋巴细胞到淋巴结。 这些淋巴结中的趋化因子通过与这些组织中的抗原提呈细胞相互作用而监视病原体的入侵。这些被称为稳态趋化因子，其产生无需刺激而分泌。有些趋化因子在发育中起作用；他们能刺激新血管形成; 提供具体的关键信号而促成细胞成熟。其他趋化因子可以因应对细菌感染、病毒感染由多种细胞释放；也可以因非感染性的刺激如二氧化硅吸入，尿路结石等而释放。趋化因子的释放还可刺激释放炎症细胞因子如白细胞介素1（IL-1）。 炎性趋化因子的主要作用是趋化白细胞（如单核粒细胞和中性粒细胞）从血循环到感染或组织损伤部位。有的趋化因子也可以促进伤口愈合。
隶属于趋化因子的蛋白质不仅因为他们能够趋化吸引细胞， 而且还其基于其结构特点。趋化因子的分子量小， 多为8至10千道尔顿。他们大约有20-50%的序列完全相同; 也就是说他们分享基因序列和氨基酸序列。趋化因子还拥有保守的氨基酸,对其创造自己的三维或三级结构尤为重要。在大多数情况下，四个半胱氨酸残基形成两对双硫键以构成趋化因子的特殊结构。这种分子内的二硫键常常是第一与第三，而第二与第四个半胱氨酸残基之间形成。典型的趋化因子蛋白先合成为多肽前体，包括大约20个氨基酸残基的信号肽。在成熟的趋化因子被细胞分泌时信号肽被切除。