PROFILBARU.COM

Циклофилін B
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1CYN, 3ICH, 3ICI
Ідентифікатори
Символи	PPIB, CYP-S1, CYPB, HEL-S-39, OI9, SCYLP, peptidylprolyl isomerase B, B
Зовнішні ІД	OMIM: 123841 MGI: 97750 HomoloGene: 726 GeneCards: PPIB
Пов'язані генетичні захворювання
	osteogenesis imperfecta type 9
Онтологія гена
Молекулярна функція	• collagen binding; • розгорнуте білкове зв’язування; • GO:0032403 protein-containing complex binding; • isomerase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA polymerase binding; • RNA binding; • peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity; • cyclosporin A binding;
Клітинна компонента	• GO:0009327 protein-containing complex; • endoplasmic reticulum lumen; • мембрана; • focal adhesion; • Меланосома; • smooth endoplasmic reticulum; • endoplasmic reticulum chaperone complex; • ендоплазматичний ретикулум; • perinuclear region of cytoplasm; • екзосома; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• protein stabilization; • regulation of post-translational protein modification; • protein peptidyl-prolyl isomerization; • positive regulation by host of viral genome replication; • positive regulation by host of viral process; • згортання білків; • positive regulation of multicellular organism growth; • bone development; • chaperone-mediated protein folding; • protein refolding;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5479
	19035
	ENSG00000166794
	ENSMUSG00000032383
	P23284
	P24369
	NM_000942
	NM_011149
	NP_000933
	NP_035279
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Циклофилін B (англ. Peptidylprolyl isomerase B) – білок, який кодується геном PPIB, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 216 амінокислот, а молекулярна маса — 23 743^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLRLSERNMK	VLLAAALIAG	SVFFLLLPGP	SAADEKKKGP	KVTVKVYFDL
RIGDEDVGRV	IFGLFGKTVP	KTVDNFVALA	TGEKGFGYKN	SKFHRVIKDF
MIQGGDFTRG	DGTGGKSIYG	ERFPDENFKL	KHYGPGWVSM	ANAGKDTNGS
QFFITTVKTA	WLDGKHVVFG	KVLEGMEVVR	KVESTKTDSR	DKPLKDVIIA
DCGKIEVEKP	FAIAKE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до ізомераз, ротамаз. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hasel K.W., Glass J.R., Godbout M., Sutcliffe J.G. (1991). An endoplasmic reticulum-specific cyclophilin. Mol. Cell. Biol. 11: 3484—3491. PMID 1710767 DOI:10.1128/MCB.11.7.3484
Arber S., Krause K.-H., Caroni P. (1992). S-cyclophilin is retained intracellularly via a unique COOH-terminal sequence and colocalizes with the calcium storage protein calreticulin. J. Cell Biol. 116: 113—125. PMID 1530944 DOI:10.1083/jcb.116.1.113
Mikol V., Kallen J., Walkinshaw M.D. (1994). X-ray structure of a cyclophilin B/cyclosporin complex: comparison with cyclophilin A and delineation of its calcineurin-binding domain. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91: 5183—5186. PMID 8197205 DOI:10.1073/pnas.91.11.5183