PROFILBARU.COM

PSMA5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4R3O, 4R67, 3UNB, 3UNE, 3UNF, 3UNH, 5A0Q
Ідентифікатори
Символи	PSMA5, PSC5, ZETA, proteasome subunit alpha 5, proteasome 20S subunit alpha 5
Зовнішні ІД	OMIM: 176844 MGI: 1347009 HomoloGene: 2084 GeneCards: PSMA5
Реагує на сполуку
	Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• endopeptidase activity; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • threonine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• Протеасома; • екзосома; • клітинне ядро; • proteasome core complex; • extracellular region; • нуклеоплазма; • цитоплазма; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • гіалоплазма; • proteasome core complex, alpha-subunit complex;
Біологічний процес	• regulation of cellular amino acid metabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • protein polyubiquitination; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • протеоліз; • MAPK cascade; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • NIK/NF-kappaB signaling; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell receptor signaling pathway; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • neutrophil degranulation; • трансмембранний транспорт; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • посттрансляційна модифікація; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • proteasomal protein catabolic process; • proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5686
	26442
	ENSG00000143106
	ENSMUSG00000068749
	P28066
	Q9Z2U1
	NM_002790; NM_001199772; NM_001199773; NM_001199774
	NM_011967
	NP_001186701; NP_001186702; NP_001186703; NP_002781
	NP_036097
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PSMA5 (англ. Proteasome subunit alpha 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 241 амінокислот, а молекулярна маса — 26 411^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFLTRSEYDR	GVNTFSPEGR	LFQVEYAIEA	IKLGSTAIGI	QTSEGVCLAV
EKRITSPLME	PSSIEKIVEI	DAHIGCAMSG	LIADAKTLID	KARVETQNHW
FTYNETMTVE	SVTQAVSNLA	LQFGEEDADP	GAMSRPFGVA	LLFGGVDEKG
PQLFHMDPSG	TFVQCDARAI	GSASEGAQSS	LQEVYHKSMT	LKEAIKSSLI
ILKQVMEEKL	NATNIELATV	QPGQNFHMFT	KEELEEVIKD	I

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Rut W., Drag M. (2016). Human 20S proteasome activity towards fluorogenic peptides of various chain lengths. Biol. Chem. 397: 921—926. PMID 27176742 DOI:10.1515/hsz-2016-0176
da Fonseca P.C., Morris E.P. (2015). Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core. Nat. Commun. 6: 7573—7573. PMID 26133119 DOI:10.1038/ncomms8573
Harshbarger W., Miller C., Diedrich C., Sacchettini J. (2015). Crystal structure of the human 20S proteasome in complex with carfilzomib. Structure. 23: 418—424. PMID 25599644 DOI:10.1016/j.str.2014.11.017