Monofenol monooksigenaza

Monofenol monooksigenaza
Identifikatori
EC broj	1.14.18.1
CAS broj	2594228
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA pristup
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG pristup
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
Strukture PBP	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga PMC članci PubMed članci NCBI proteini

Monofenol monooksigenaza (EC 1.14.18.1, fenolaza, monofenol oksidaza, krezolaza, monofenolaza, tirozin-dopa oksidaza, monofenolna monooksidaza, monofenol dihidroksifenilalanin:kiseonik oksidoreduktaza, N-acetil-6-hidroksitriptofan oksidaza, monofenol, dihidroksi-L-fenilalanin kiseonik oksidoreduktaza, o-difenol:O₂ oksidoreduktaza, fenol oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom L-tirozin,L-dopa:kiseonik oksidoreduktaza.^{[1][2][3][3][4][4][5][5][6][6][7][7]} Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(1) L-tirozin + O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ dopahinon + H₂O (sveukupna reakcija)

(1a) L-tirozin + 1/2 O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ L-dopa

(1b) L-dopa + 1/2 O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ dopahinon +H₂O

(2) 2 L-dopa + O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 2 dopahinon + 2H₂O

Ovaj enzim je tip III bakarni protein prisutan u širokom varijetetu bakterija, gljiva, biljki, insekata, rakova i sisara. On učestvuje u sintezi betalaina i melanina.

Reference

1. Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ур.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st изд.). New York: Academic Press. стр. 454—498. 
2. Patil, S.S. & Zucker, M. (1965). „Potato phenolases. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 240: 3938—3943. PMID 5842066. 
3. Pomerantz, S.H. (1963). „Separation, purification, and properties of two tyrosinases from hamster melanoma”. J. Biol. Chem. 238: 2351—2357. PMID 13972077. 
4. Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240. 
5. Sanchez-Ferrer, A., Rodriguez-Lopez, J.N., Garcia-Canovas, F. and Garcia-Carmona, F. (1995). „Tyrosinase: a comprehensive review of its mechanism”. Biochim. Biophys. Acta. 1247: 1—11. PMID 7873577. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
6. Steiner, U., Schliemann, W. and Strack, D. (1996). „Assay for tyrosine hydroxylation activity of tyrosinase from betalain-forming plants and cell cultures”. Anal. Biochem. 238: 72—75. PMID 8660589. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
7. Rolff, M., Schottenheim, J., Decker, H. and Tuczek, F. (2011). „Copper-O₂ reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme”. Chem Soc Rev. 40: 4077—4098. PMID 21416076. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Литература

• Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240. 
• Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240. 
• Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ур.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st изд.). New York: Academic Press. стр. 454—498. 

Spoljašnje veze

• Tyrosinase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)