4-Karboksimukonolaktonska dekarboksilaza

4-Karboksimukonolaktonska dekarboksilaza
Identifikatori
EC broj	4.1.1.44
CAS broj	37289-46-6
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA pristup
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG pristup
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
Strukture PBP	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga PMC članci PubMed članci NCBI proteini

4-Karboksimukonolaktonska dekarboksilaza (EC 4.1.1.44, gama-4-karboksimukonolaktonska dekarboksilaza, 4-karboksimukonolaktonska karboksilijaza, 2-karboksi-2,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat karboksilijaza (formira 4,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat)) je enzim sa sistematskim imenom (R)-2-karboksi-2,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat karboksilijaza (formira 4,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat).^[1][2] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(R)-2-karboksi-2,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 4,5-dihidro-5-oksofuran-2-acetat + CO₂

Reference

1. Ornston, L.N. (1966). „The conversion of catechol and protocatechuate to β-ketoadipate by Pseudomonas putida. 3. Enzymes of the catechol pathway”. J. Biol. Chem. 241: 3795—3799. PMID 5330966. 
2. Ornston, L.N. (1970). „Conversion of catechol and protocatechuate to β-ketoadipate (Pseudomonas putida)”. Methods Enzymol. 17A: 529—549. 

Literatura

• Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
• Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

• 4-carboxymuconolactone+decarboxylase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)