Trombocit faktor 4 (PF4), ili hemokin (C-X-C motiv) ligand 4 (CXCL4), je mali citokin iz CXC hemokin familije. Ovaj hemokin se oslobađa iz alfa-granula aktiviranih trombocita u toku trombocit agregacije. On promoviše koagulaciju krvi putem dejstva na heparin-slične molekula. Iz tog razloga, za njega je predviđeno da igra ulogu in zarastanju rana i inflamacija.[1] Njegova glavna fiziološka uloga je neutralizacija heparin-sličnih molekula na endotelnoj površini krvnih sudova, čime se inhibira lokalna antitrombin III aktivnost i promoviše koagulacija.[2] On se obično nalazi u kompleksu sa proteoglikanom.[3]
Heparin:PF4 kompleks je antigen u heparin-indukovanoj trombocitopeniji, idiosinkratičnoj autoimunoj reakciji na administraciju antikoagulanta heparina.[6] PF4 autoantitela su bila nađena kod pacijenata sa trombozom i osobinama poput HIT ali ne pre administracije heparina.[7]
↑Eisman R, Surrey S, Ramachandran B, Schwartz E, Poncz M (1990). „Structural and functional comparison of the genes for human platelet factor 4 and PF4alt”. Blood76 (2): 336–44. PMID1695112.
↑O'Donovan N, Galvin M, Morgan J (1999). „Physical mapping of the CXC chemokine locus on human chromosome 4”. Cytogenet Cell Genet84 (1-2): 39–42. DOI:10.1159/000015209. PMID10343098.
Hermodson M, Schmer G, Kurachi K (1977). „Isolation, crystallization, and primary amino acid sequence of human platelet factor 4.”. J. Biol. Chem.252 (18): 6276–9. PMID893407.
Maione TE, Gray GS, Petro J, et al. (1990). „Inhibition of angiogenesis by recombinant human platelet factor-4 and related peptides.”. Science247 (4938): 77–9. DOI:10.1126/science.1688470. PMID1688470.
Eisman R, Surrey S, Ramachandran B, et al. (1990). „Structural and functional comparison of the genes for human platelet factor 4 and PF4alt.”. Blood76 (2): 336–44. PMID1695112.
Poncz M, Surrey S, LaRocco P, et al. (1987). „Cloning and characterization of platelet factor 4 cDNA derived from a human erythroleukemic cell line.”. Blood69 (1): 219–23. PMID3098319.
Griffin CA, Emanuel BS, LaRocco P, et al. (1987). „Human platelet factor 4 gene is mapped to 4q12----q21.”. Cytogenet. Cell Genet.45 (2): 67–9. DOI:10.1159/000132431. PMID3622011.
Brown KJ, Parish CR (1994). „Histidine-rich glycoprotein and platelet factor 4 mask heparan sulfate proteoglycans recognized by acidic and basic fibroblast growth factor.”. Biochemistry33 (46): 13918–27. DOI:10.1021/bi00250a047. PMID7524669.
Mayo KH, Roongta V, Ilyina E, et al. (1995). „NMR solution structure of the 32-kDa platelet factor 4 ELR-motif N-terminal chimera: a symmetric tetramer.”. Biochemistry34 (36): 11399–409. DOI:10.1021/bi00036a012. PMID7547867.
Barker S, Mayo KH (1995). „Quarternary structure amplification of protein folding differences observed in 'native' platelet factor-4.”. FEBS Lett.357 (3): 301–4. DOI:10.1016/0014-5793(94)01384-D. PMID7835432.
Zhang X, Chen L, Bancroft DP, et al. (1994). „Crystal structure of recombinant human platelet factor 4.”. Biochemistry33 (27): 8361–6. DOI:10.1021/bi00193a025. PMID8031770.
Horne MK (1993). „The effect of secreted heparin-binding proteins on heparin binding to platelets.”. Thromb. Res.70 (1): 91–8. DOI:10.1016/0049-3848(93)90226-E. PMID8511754.
Kolset SO, Mann DM, Uhlin-Hansen L, et al. (1996). „Serglycin-binding proteins in activated macrophages and platelets.”. J. Leukoc. Biol.59 (4): 545–54. PMID8613703.
1f9r: Kristalna struktura trombocit faktora 4 mutant 1
1f9s: Kristalna struktura trombocit faktora 4 mutant 2
1pfm: PF4-M2 himerični mutant sa prvih 10 N-terminalnih R-PF4 ostataka zamenjenih sa N-terminalnim ostacima IL8 sekvence. Modeli 1-15 iz seta sa 27-modela.
1pfn: PF4-M2 himerični mutant sa prvih 10 N-terminalnih R-PF4 ostataka zamenjenih sa N-terminalnim ostacima IL8 sekvence. Modeli 16-27 iz seta sa 27-modela.
1rhp: Kristalna struktura rekombinantnog ljudskog trombocit faktora 4