Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza

edit

Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza
GAPDH sa NAD+ i Pi vezanim za aktivno mesto. PDB prikaz baziran na 2CZC.
Dostupne strukture
1U8F, 1ZNQ, 3GPD
Identifikatori
Simboli	GAPDH; G3PD; GAPD
Vanjski ID	OMIM: 138400 MGI: 3646088 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH Gene
EC broj	1.2.1.12
Ontologija gena Molekularna funkcija • aktivnost gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NAD+) (fosforilacija) • proteinsko vezivanje Celularna komponenta • jedro • citoplazma • lipidna čestica • citosol Biološki proces • organizacija mikrotubularnog citoskeletona • karbohidratni metabolički proces • glukozni metabolički proces
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta	Čovek	Miš
Entrez	2597	100043349
Ensembl	ENSG00000111640	ENSMUSG00000078370
UniProt	P04406	P16858
RefSeq (mRNA)	NM_001256799.1	NM_008084
RefSeq (protein)	NP_001243728.1	NP_001074766
Lokacija (UCSC)	Chr 12: 6.64 - 6.65 Mb	Chr 12: 71.02 - 71.02 Mb
PubMed pretraga	[1]	[2]

Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (GAPDH, G3PDH) (EC 1.2.1.12) je enzim sa masom od ~37 kDa, koji katalizuje šesti korak glikolize i stoga doprinosi procesu razlaganja glukoze radi oslobađanja energije. GAPDH učestvuje u nekoliko nemetaboličkih procesa, uključujući aktivaciju transkripcije, inicijaciju apoptoze,^[1] i druge.

Metabolička funkcija

Gliceraldehid 3-fosfat dehidrogenaza (GAPDH) katalizuje konverziju gliceraldehid 3-fosfata do D-glicerat 1,3-bisfosfata.

Reakcija

gliceraldehid 3-fosfat	gliceraldehid fosfat dehidrogenaza		D-glicerat 1,3-bisfosfat
	NAD^+ + Pi	NADH + H^+
	NAD^+ + Pi	NADH + H^+

Jedinjenje C00118 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva. Enzim 1.2.1.12 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva. Reakcija R01063 u KEGG Metabolički Put bazi podataka. Jedinjenje C00236 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva.

Reference

1. A. Tarze, A. Deniaud, M. Le Bras, E. Maillier, D. Molle, N. Larochette, N. Zamzami, G. Jan, G. Kroemer, and C. Brenner (2007). „GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization”. Oncogene 26 (18): 2606–2620. DOI:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346. 

Literatura

• Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
• Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
• Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
• Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 
• Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0. 
• Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry, Fifth Edition & Lecture Notebook. San Francisco: W. H. Freeman. 
• Diagram of the GAPDH reaction mechanism from Lodish MCB at NCBI bookshelf
• Similar diagram from Alberts The Cell at NCBI bookshelf