PROFILBARU.COM

Fosfofruktokinaza
Identifikatori
Simbol	Ppfruckinase
Pfam	PF00365
InterPro	IPR000023
PROSITE	PDOC00336
Dostupne PDB strukture:
PDB 1kzh PDB 1mto PDB 1pfk PDB 3pfk PDB 4pfk PDB 6pfk

Fosfofruktokinaza je kinazni enzim koji fosforilizuje fruktozu 6-fosfat tokom glikolize.

Enzimski katalizovani transfer fosforil grupe sa ATP je važna reakcija u mnoštvu raznovrsnih bioloških procesa.^[1] Jedan od enzima koji koriste tu reakciju je fosfofruktokinaza (PFK), koja katalizuje fosforilaciju fruktoza-6-fosfata do fruktoza-1,6- bisfosfata, što je ključni regulatorni korak u glikolitičkom putu.^[2]^[3] PFK se javlja kao homotetramer kod bacterija i sisara (pri čemu svaki monomer poseduje 2 slična domena) i kao oktomer kod kvasca (gde postoje 4 alfa- (PFK1) i 4 beta-lanca (PFK2), oni poput monomera sisara poseduju 2 slična domena^[3]). Ovaj protein može da koristi morfeinski model alosterne regulacije.^[4]

Postoje dva tipa ovog enzima:

Tip	Sinonimi	EC broj	Supstrat	Produkt	Podjedinični geni
Fosfofruktokinaza 1	6-fosfofruktokinaza fosfoheksokinaza	EC 2.7.1.11	Fruktoza 6-fosfat	Fruktoza-1,6-bisfosfat	PFKL, PFKM, PFKP
Fosfofruktokinaza 2	6-fosfofrukto-2-kinaza	EC 2.7.1.105	Fruktoza 6-fosfat	Fruktoza 2,6-bisfosfat	PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

Povezano

Fosfofruktokinazna deficijencija

Reference

↑ Evans PR, Hellinga HW (1987). „Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase”. Nature 327 (6121): 437–439. DOI:10.1038/327437a0. PMID 2953977.
↑ Wegener G, Krause U (2002). „Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle”. Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. DOI:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.
↑ ^3,0 ^3,1 Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). „Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency”. Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.
↑ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). „Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.”. Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. DOI:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.

Vanjske veze

MeSH Phosphofructokinases

[PUB00004002-1] Evans PR, Hellinga HW (1987). „Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase”. Nature 327 (6121): 437–439. DOI:10.1038/327437a0. PMID 2953977.

[PUB00014238-2] Wegener G, Krause U (2002). „Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle”. Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. DOI:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.

[PUB00000020-3] 3,0 ^3,1 Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). „Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency”. Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.

[pmid22182754-4] T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). „Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.”. Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. DOI:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.

[1]

[2]

[3]

[4]