Amin oksidaza (sadrži flavin)

Amin oksidaza (sadrži flavin)
Dimer MAO B (čovjek)
Identifikatori
EC broj	1.4.3.4
CAS broj	9001-66-5
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga PMC articles PubMed articles NCBI Protein search

Amin oksidaza (sadrži flavin) (EC 1.4.3.4, adrenalinska oksidaza, adrenalin oksidaza, amino oksidaza (nespecifična), amino oksidaza (flavin-containing), amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija), epinefrin oksidaza, MAO, MAO A, MAO B, MAO-A, MAO-B, monoaminska oksidaza A, monoaminska oksidaza B, monoamin:O2 oksidoreduktaza (deaminacija), poliaminska oksidaza (nespecifična), serotoninska deaminaza, spermidinska oksidaza (nespecifična), sperminska oksidaza (nespecifična), tiraminaza, tiraminska oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).^{[1][2][3][4][5][6][7][8]} Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

RCH₂NHR' + H₂O + O₂ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ RCHO + R'NH₂ +H₂O₂

Ovaj flavoprotein sa mitohondrijske spoljašnje membrane katalizuje oksidativnu deaminaciju neurotransmitera i biogenih amina. On deluje na primarne amine, kao i na pojedine sekundarne i tercijarne amine. On se razlikuje od EC 1.4.3.21, primarno-aminske oksidaze je može da oksuduje sekundarne i tercijarne amine, ali ne i metilamin. Enzim inhibiraju acetilenska jedinjenja, kao što su hlorgilin, 1-deprenil i pargilin.

Reference

1. Blaschko, H. (1963). „Amine oxidase”. u: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K.. The Enzymes. 8 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 337-351. 
2. Dostert, P.L., Strolin Benedetti, M. and Tipton, K.F. (1989). „Interactions of monoamine oxidase with substrates and inhibitors”. Med. Res. Rev. 9: 45-89. PMID 2644497. 
3. Edmondson, D.E., Mattevi, A., Binda, C., Li, M. and Hubálek, F. (2004). „Structure and mechanism of monoamine oxidase”. Curr. Med. Chem. 11: 1983-1993. PMID 15279562. 
4. Shih, J.C. and Chen, K. (2004). „Regulation of MAO-A and MAO-B gene expression”. Curr. Med. Chem. 11: 1995-2005. PMID 15279563. 
5. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P. and Healy, J. (2004). „Monoamine oxidases: certainties and uncertainties”. Curr. Med. Chem. 11: 1965-1982. PMID 15279561. 
6. De Colibus, L., Li, M., Binda, C., Lustig, A., Edmondson, D.E. and Mattevi, A. (2005). „Three-dimensional structure of human monoamine oxidase A (MAO A): relation to the structures of rat MAO A and human MAO B”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102: 12684-12689. PMID 16129825. 
7. Youdim, M.B., Edmondson, D. and Tipton, K.F. (2006). „The therapeutic potential of monoamine oxidase inhibitors”. Nat. Rev. Neurosci. 7: 295-309. PMID 16552415. 
8. Youdim, M.B. and Bakhle, Y.S. (2006). „Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson′s disease and depressive illness”. Br. J. Pharmacol. 147 Suppl. 1: S287-S296. PMID 16402116. 

Literatura

• Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
• Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
• Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
• Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 

Vanjske veze

• MeSH Monoamine+oxidase