Acireduktonska sintaza

Acireduktonska sintaza
Identifikatori
EC broj 3.1.3.77
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Acireduktonska sintaza (EC 3.1.3.77, E1, E-1 enolaza-fosfataza) je enzim sa sistematskim imenom 5-(metiltio)-2,3-dioksopentil-fosfat fosfohidrolaza (izomerizacija).[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

5-(metiltio)-2,3-dioksopentil fosfat + H2O 1,2-dihidroksi-5-(metiltio)pent-1-en-3-on + fosfat (sveukupna reakcija)
(1a) 5-(metiltio)-2,3-dioksopentil fosfat 2-hidroksi-5-(metiltio)-3-oksopent-1-enil fosfat (verovatno spontana reakcija)
(1b) 2-hidroksi-5-(metiltio)-3-oksopent-1-enil fosfat + H2O 1,2-dihidroksi-5-(metiltio)pent-1-en-3-on + fosfat

Ovaj bifunkcionalanni enzim prvo enolizuje supstrat i formira intermedijer 2-hidroksi-5-(metiltio)-3-oksopent-1-enil fosfat, koji se zatim defosforiliše do aciredukton 1,2-dihidroksi-5-(metiltio)pent-1-en-3-ona.

Reference

  1. Myers, R.W., Wray, J.W., Fish, S. and Abeles, R.H. (1993). „Purification and characterization of an enzyme involved in oxidative carbon-carbon bond cleavage reactions in the methionine salvage pathway of Klebsiella pneumoniae”. J. Biol. Chem. 268: 24785-24791. PMID 8227039. 
  2. Wray, J.W. and Abeles, R.H. (1995). „The methionine salvage pathway in Klebsiella pneumoniae and rat liver. Identification and characterization of two novel dioxygenases”. J. Biol. Chem. 270: 3147-3153. PMID 7852397. 
  3. Wang, H., Pang, H., Bartlam, M. and Rao, Z. (2005). „Crystal structure of human E1 enzyme and its complex with a substrate analog reveals the mechanism of its phosphatase/enolase activity”. J. Mol. Biol. 348: 917-926. PMID 15843022. 

Literatura

Vanjske veze

Strategi Solo vs Squad di Free Fire: Cara Menang Mudah!