Серин

Серин
Общие
Систематическое наименование	2-​амино-​3-​ гидроксипропановая кислота
Сокращения	Сер, Ser, S UCU,UCC,UCA,UCG;AGU,AGC
Хим. формула	HO2C-CH(NH2)CH2OH
Рац. формула	C3H7NO3
Физические свойства
Молярная масса	105,09 г/моль
Плотность	1,537 г/см³
Термические свойства
Температура
• плавления	228 °C
Химические свойства
Константа диссоциации кислоты ${\displaystyle pK_{a}}$	2,13 9,05
Изоэлектрическая точка	5,86
Классификация
Рег. номер CAS	[56-45-1]
PubChem	5951 и 6857581
Рег. номер EINECS	200-274-3
SMILES	C([C@@H](C(=O)O)N)O
InChI	InChI=1S/C3H7NO3/c4-2(1-5)3(6)7/h2,5H,1,4H2,(H,6,7)/t2-/m0/s1 MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N
ChEBI	17115 и 33384
ChemSpider	5736
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

Сери́н (англ. Serine; α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D. Из-за наличия гидроксильной группы относится к полярным незаряженным аминокислотам^[1].

L- серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата.

Транспорт серина через плазмалемму осуществляется при помощи трёх различных систем:

• Система А (преимущественно для аланина) — натрий-зависимый транспортер для небольших нейтральных аминокислот. Она обнаружена во многих клетках человеческого тела и включает транспортёры SNAT1, SNAT2 и SNAT4. Процесс рекрутирования из везикул (которые находятся под плазмалеммой) на поверхность клетки очень чувствителен к уровню гормонов и аминокислот. Эта система играет роль в поглощении аминокислот тканями после приёма пищи и в потреблении аминокислот печенью, которые используются для глюконеогенеза при голодании.
• Система ASC (преимущественно для аланина, серина и цистеина) - натрий-зависимый транспортер, включающий транспортёры ASCT1 и ASCT2. Предполагается, что ASCT1 является основным транспортёром серина в головном мозге, где он играет ключевую роль в транспортировке этой аминокислоты из астроцитов и захвате его нейронами. Мутации в ASCT1 вызывают умственную отсталость, прогрессирующую микроцефалию, спастичность и истончение мозолистого тела.
• Система asc — гетеродимерный натрий-независимый аминокислотный обменник. Включает транспортёр Asc-1, который представлен в головном мозге и имеет высокое сродство как к L- , так и к и D-серину^[2].

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов.

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана.

Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты. Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пировиноградной кислоты, которая в дальнейшем включается в цикл Кребса.

D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора. Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот.

Примечания

1. Д. Нельсон, М. Кокс. Основы биохимии Ленинджера в трех томах. Том 1 (рус.) / пер. с англ. канд. хим. наук Т. П. Мосоловой, канд. хим. наук Е. М. Молочкиной, канд. биол. наук В. В. Белова; под ред. академика РАН А. А. Богданова и член-корр. РАН С. Н. Кочеткова. — М.: Лаборатория знаний, 2019. — С. 120. — 694 с. — ISBN 978-5-00101-014-2.
2. Holecek, Milan. Serine Metabolism in Health and Disease and as a Conditionally Essential Amino Acid (англ.) // Nutrients : журнал. — 2022. — 9 May (vol. 14, no. 9). — P. 4-5.