Wojciech Bal

Wojciech Bal

Wojciech Bal
Data i miejsce urodzenia	22 czerwca 1963 Wrocław
profesor nauk Chemicznych
Specjalność: Wiązanie metali przez białka
Alma Mater	Uniwersytet Wrocławski
Zatrudnienie
Instytut naukowy	Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Wojciech Bal (ur. 22 czerwca 1963 we Wrocławiu) – polski chemik zajmujący się badaniem roli metali w procesach biologicznych i wpływu siły i kinetyki wiązania metali do białek na ich funkcję.

Odkrył i zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego przez jon Ni(II) oraz zaproponował zmianę paradygmatu w wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych. Profesor w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN. Syn profesora Karola Bala.

Życiorys

Oddziaływania jonów miedziowych, niklowych i cynkowych z oligopeptydami stanowiły pierwsze zagadnienie badawcze mgr Wojciecha Bala podczas realizacji rozprawy doktorskiej pod kierunkiem prof. Henryka Kozłowskiego na Wydziale Matematyki, Fizyki i Chemii Uniwersytetu Wrocławskiego. W grupie prof. H. Kozłowskiego badał kompleksy hormonów peptydowych występujących w organizmie człowieka i peptydów modelowych, by wyjaśnić wpływ poszczególnych reszt aminokwasowych na stabilność i strukturę tworzonych kompleksów^[1]. Obroniwszy z wyróżnieniem rozprawę doktorską w r. 1991, przez rok kontynuował pracę badawczą na Uniwersytecie Wrocławskim, po czym odbył dwa staże podoktorskie. Pierwszy z nich miał miejsce w Birkbeck College, University of London, pod kierunkiem prof. Petera J. Sadlera^[2][3][4]. Podczas rocznego stażu, finansowanego w trybie konkursowym przez Royal Society of Chemistry^[5] (1992/93), dr Bal zaznajomił się z podstawami technik strukturalnych NMR i z tematyką oddziaływań jonów metali z albuminą^[6], najważniejszym białkiem osocza krwi. Po zakończeniu badań w Londynie udał się na trzyletni staż podoktorski do National Cancer Institute we Frederick, MD, części amerykańskich Narodowych Instytutów Zdrowia (1994-1996). Pod kierunkiem dr Kazimierza S. Kasprzaka badał mechanizmy molekularne w kancerogenezie niklowej^[7]. W latach 1997–2001 głównym miejscem pracy stał się ponownie Uniwersytet Wrocławski. Oprócz kontynuacji współpracy z grupą dr K. S. Kasprzaka, rozwinął współpracę wewnątrz Wydziału Chemii, m.in. uczestnicząc w pracach na temat oddziaływań jonów miedziowych z aminocukrami i aminoglikozydami, prowadzonych przez dr Małgorzatę Jeżowską-Bojczuk^[8][9]. Kontynuował również badania kompleksów peptydowych wspólnie z grupą prof. H. Kozłowskiego^[10][1]. W 2002 r., po kilkuletnim okresie współpracy, przeniósł się na pełny etat do Zakładu Biofizyki Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie rozpoczął budowę swojej grupy badawczej, kontynuując współpracę z wrocławskimi doktorantami i pozyskując do współpracy nowych. W latach 2004–2010 był również zatrudniony na pół etatu w Centralnym Instytucie Ochrony Pracy, służąc jako konsultant przy tworzeniu projektów badawczych. Do dzisiaj pracuje w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie prowadzi Pracownię Chemii Biologicznej Jonów Metali^[11]. Od 2020 roku jest przewodniczącym Rady Naukowej w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN.

Działalność społeczna

Wojciech Bal był członkiem ruchu społecznego Obywatele Nauki^[12].

Dorobek naukowy

W dorobku naukowym Bala znajduje się ok. 200 publikacji. W ciągu dotychczasowej kariery naukowej Bal wyznaczył stałe wiązania licznych kompleksów jonów metali z bioligandami. Odkrył i zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego przez jon Ni(II)^{[13][14][15][16][17][18][19]} i kontynuuje badania jej znaczenia dla toksyczności niklu. Zaproponował zmianę paradygmatu w wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych^[20][21][22]. Zidentyfikował peptydy z rodziny Aβ będące realistycznymi ligandami dla jonu Cu(II) i zaproponował weryfikowalną hipotezę dla ich funkcji fizjologicznej^{[23][24][25][26][27][28][29][30][31][32][33][34]}. Rozwija podstawowe badania mechanizmów zewnątrzkomórkowego transportu miedzi z punktu widzenia chorób cywilizacyjnych^{[35][36][37][38][39][40][41]}. Profesor Bal bada nowe mechanizmy toksyczności nanocząstek srebra, rozpuszczających się w organizmie człowieka^[42][43]. Wykorzystał swoją wiedzę z dziedziny chemii toksykologicznej do stworzenia substancji chroniącej przed alergią niklową, która po skutecznej komercjalizacji jest dostępna dla osób cierpiących na alergię niklową^[44]. Wypromował piętnaścioro doktorantów. Jest współautorem pięciu patentów^[45].

Nagrody

• 1990 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze (zespołowa)
• 1992 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za najlepszą rozprawę doktorską
• 1996 – NIH Fellows Award for Research Excellence
• 1997 – Nagroda Ministra Edukacji Narodowej za osiągnięcia badawcze (zespołowa)
• 1998 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze (zespołowa)
• 1999 – Nagroda Ministra Edukacji Narodowej za osiągnięcia badawcze (zespołowa)
• 1999 – Nagroda III Wydziału PAN za osiągnięcia badawcze w chemii
• 2000 – Nagroda Rektora Uniwersytetu Wrocławskiego za osiągnięcia badawcze
• 2020 – Nagroda Prezesa Rady Ministrów za dorobek naukowy^[46]

Przypisy

1. W.W. Bal W.W., M.M. Dyba M.M., H.H. Kozłowski H.H., The impact of the amino-acid sequence on the specificity of copper(II) interactions with peptides having nonco-ordinating side-chains, „Acta Biochimica Polonica”, 44 (3), 1997, s. 467–476, ISSN 0001-527X, PMID: 9511958 [dostęp 2023-06-22] .
2. WojciechW. Bal WojciechW. i inni, Unusually strong binding of Ca2+ ions by the novel antibiotic squalestatin-1, „Journal of the Chemical Society, Chemical Communications” (5), 1994, s. 555–556, DOI: 10.1039/C39940000555, ISSN 0022-4936 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).1 stycznia
3. WojciechW. Bal WojciechW. i inni, Dioxygen-induced decarboxylation and hydroxylation of [NiII(glycyl-glycyl-L-histidine)] occurs via NiIII: X-ray crystal structure of [NiII(glycyl-glycyl-α-hydroxy-D,L-histamine)]·3H2O, „Journal of the Chemical Society, Chemical Communications” (16), 1994, s. 1889–1890, DOI: 10.1039/C39940001889, ISSN 0022-4936 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).1 stycznia
4. WojciechW. Bal WojciechW. i inni, Axial Hydrophobic Fence in Highly-Stable Ni(II) Complex of Des-Angiotensinogen N-Terminal Peptide, „Journal of the American Chemical Society”, 118 (19), 1996, s. 4727–4728, DOI: 10.1021/ja953988j, ISSN 0002-7863 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).1 stycznia
5. The Royal Society of Chemistry [online], Royal Society of Chemistry, 13 czerwca 2023 [dostęp 2023-06-21]  (ang.).strona główna serwisu
6. W.W. Bal W.W. i inni, Multi-metal binding site of serum albumin, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 70 (1), 1998, s. 33–39, DOI: 10.1016/s0162-0134(98)00010-5, ISSN 0162-0134, PMID: 9661286 [dostęp 2023-06-22] .
7. R.R. Liang R.R. i inni, Effects of Ni(II) and Cu(II) on DNA interaction with the N-terminal sequence of human protamine P2: enhancement of binding and mediation of oxidative DNA strand scission and base damage, „Carcinogenesis”, 20 (5), 1999, s. 893–898, DOI: 10.1093/carcin/20.5.893, ISSN 0143-3334, PMID: 10334208 [dostęp 2023-06-22] .
8. K.T.K.T. Shanmugam K.T.K.T., I.I. Chan I.I., C.C. Morandi C.C., Regulation of nitrogen fixation. Nitrogenase-derepressed mutants of Klebsiella pneumoniae, „Biochimica Et Biophysica Acta”, 408 (2), 1975, s. 101–111, DOI: 10.1016/0005-2728(75)90002-x, ISSN 0006-3002, PMID: 59 [dostęp 2023-06-22] .
9. MałgorzataM. Jezowska-Bojczuk MałgorzataM. i inni, DNA and RNA damage by Cu(II)-amikacin complex, „European Journal of Biochemistry”, 269 (22), 2002, s. 5547–5556, DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.03260.x, ISSN 0014-2956, PMID: 12423353 [dostęp 2023-06-22] .
10. H.H. Kozlowski H.H., W.W. Bal W.W., K.S.K.S. Kasprzak K.S.K.S., Specificity in metal interactions with naturally occurring peptides. Reasons and consequences, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 2–3 (59), 1995, s. 188, DOI: 10.1016/0162-0134(95)97294-Z, ISSN 0162-0134 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).
11. Prof. dr hab. Wojciech Bal [online], Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk [dostęp 2023-06-22]  (pol.).
12. „Robimy naukę wbrew warunkom, z poczucia misji”. Ruszają Obywatele Nauki [online], gazetapl, 20 września 2012 [dostęp 2023-06-21]  (pol.).
13. Nina EwaN.E. Wezynfeld Nina EwaN.E. i inni, Peptide bond cleavage in the presence of Ni-containing particles, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (5), 2020, s. 649–653, DOI: 10.1039/d0mt00070a, ISSN 1756-591X, PMID: 32393924 [dostęp 2023-06-21] .
14. Ewa IzabelaE.I. Podobas Ewa IzabelaE.I. i inni, Dual catalytic role of the metal ion in nickel-assisted peptide bond hydrolysis, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 136, 2014, s. 107–114, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.03.008, ISSN 1873-3344, PMID: 24726232 [dostęp 2023-06-21] .
15. I.I. Donaldson I.I. i inni, Proceedings: The role of dopamine in rotational behaviour produced by unilateral lesions of the locus coeruleus, „British Journal of Pharmacology”, 55 (2), 1975, 290P, ISSN 0007-1188, PMID: 119, PMCID: PMC1666844 [dostęp 2023-06-21] .
16. Anna MariaA.M. Protas Anna MariaA.M. i inni, Selective peptide bond hydrolysis of cysteine peptides in the presence of Ni(II) ions, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 105 (1), 2011, s. 10–16, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2010.09.003, ISSN 1873-3344, PMID: 21134597 [dostęp 2023-06-21] .
17. EdytaE. Kopera EdytaE. i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis for protein engineering: reaction conditions and molecular mechanism, „Inorganic Chemistry”, 49 (14), 2010, s. 6636–6645, DOI: 10.1021/ic1005709, ISSN 1520-510X, PMID: 20550138 [dostęp 2023-06-21] .
18. ArturA. Krezel ArturA. i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis for protein engineering. Combinatorial library determination of optimal sequences, „Journal of the American Chemical Society”, 132 (10), 2010, s. 3355–3366, DOI: 10.1021/ja907567r, ISSN 1520-5126, PMID: 20166730 [dostęp 2023-06-21] .
19. ArturA. Krezel ArturA. i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis in a peptide containing threonine and histidine residues, „Acta Biochimica Polonica”, 53 (4), 2006, s. 721–727, ISSN 0001-527X, PMID: 17117212 [dostęp 2023-06-21] .
20. KatarzynaK. Piatek KatarzynaK., AndreaA. Hartwig AndreaA., WojciechW. Bal WojciechW., Physiological levels of glutathione enhance Zn(II) binding by a Cys4 zinc finger, „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 389 (2), 2009, s. 265–268, DOI: 10.1016/j.bbrc.2009.08.128, ISSN 1090-2104, PMID: 19716810 [dostęp 2023-06-21] .
21. ArturA. Krezel ArturA., WojciechW. Bal WojciechW., Studies of zinc(II) and nickel(II) complexes of GSH, GSSG and their analogs shed more light on their biological relevance, „Bioinorganic Chemistry and Applications”, 2 (3–4), 2004, s. 293–305, DOI: 10.1155/S1565363304000172, ISSN 1565-3633, PMID: 18365081, PMCID: PMC2267084 [dostęp 2023-06-21] .
22. ArturA. Krezel ArturA. i inni, May GSH and L-His contribute to intracellular binding of zinc? Thermodynamic and solution structural study of a ternary complex, „Chemical Communications (Cambridge, England)” (6), 2003, s. 704–705, DOI: 10.1039/b300632h, ISSN 1359-7345, PMID: 12703782 [dostęp 2023-06-21] .
23. MałgorzataM. Rózga MałgorzataM., WojciechW. Bal WojciechW., The Cu(II)/Abeta/human serum albumin model of control mechanism for copper-related amyloid neurotoxicity, „Chemical Research in Toxicology”, 23 (2), 2010, s. 298–308, DOI: 10.1021/tx900358j, ISSN 1520-5010, PMID: 19950960 [dostęp 2023-06-21] .
24. MałgorzataM. Rózga MałgorzataM. i inni, The Cu(II) complex of Abeta40 peptide in ammonium acetate solutions. Evidence for ternary species formation, „Chemical Communications (Cambridge, England)” (11), 2009, s. 1374–1376, DOI: 10.1039/b819616h, ISSN 1359-7345, PMID: 19259592 [dostęp 2023-06-21] .
25. EwaE. Sitkiewicz EwaE. i inni, Factors influencing compact-extended structure equilibrium in oligomers of aβ1-40 peptide--an ion mobility mass spectrometry study, „Journal of Molecular Biology”, 426 (15), 2014, s. 2871–2885, DOI: 10.1016/j.jmb.2014.05.015, ISSN 1089-8638, PMID: 24857861 [dostęp 2023-06-21] .
26. MariuszM. Mital MariuszM. i inni, A Functional Role for Aβ in Metal Homeostasis? N-Truncation and High-Affinity Copper Binding, „Angewandte Chemie International Edition”, 54 (36), 2015, s. 10460–10464, DOI: 10.1002/anie.201502644, ISSN 1521-3773, PMID: 26178596 [dostęp 2023-06-21] .
27. Nina E.N.E. Wezynfeld Nina E.N.E. i inni, Resistance of Cu(Aβ4-16) to Copper Capture by Metallothionein-3 Supports a Function for the Aβ4-42 Peptide as a Synaptic Cu(II) Scavenger, „Angewandte Chemie International Edition”, 55 (29), 2016, s. 8235–8238, DOI: 10.1002/anie.201511968, ISSN 1521-3773, PMID: 27238224 [dostęp 2023-06-21] .
28. WojciechW. Goch WojciechW., WojciechW. Bal WojciechW., Numerical Simulations Reveal Randomness of Cu(II) Induced Aβ Peptide Dimerization under Conditions Present in Glutamatergic Synapses, „PLoS One”, 12 (1), 2017, e0170749, DOI: 10.1371/journal.pone.0170749, ISSN 1932-6203, PMID: 28125716, PMCID: PMC5268396 [dostęp 2023-06-21] .
29. KarolinaK. Bossak-Ahmad KarolinaK. i inni, Oligopeptides Generated by Neprilysin Degradation of β-Amyloid Have the Highest Cu(II) Affinity in the Whole Aβ Family, „Inorganic Chemistry”, 58 (1), 2019, s. 932–943, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.8b03051, ISSN 1520-510X, PMID: 30582328 [dostęp 2023-06-21] .
30. EwelinaE. Stefaniak EwelinaE., WojciechW. Bal WojciechW., CuII Binding Properties of N-Truncated Aβ Peptides: In Search of Biological Function, „Inorganic Chemistry”, 58 (20), 2019, s. 13561–13577, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.9b01399, ISSN 1520-510X, PMID: 31304745 [dostęp 2023-06-21] .
31. XiangyuX. Teng XiangyuX. i inni, Hierarchical binding of copperII to N-truncated Aβ4-16 peptide, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (4), 2020, s. 470–473, DOI: 10.1039/c9mt00299e, ISSN 1756-591X, PMID: 32236192 [dostęp 2023-06-21] .
32. Nina E.N.E. Wezynfeld Nina E.N.E. i inni, Aβ5-x Peptides: N-Terminal Truncation Yields Tunable Cu(II) Complexes, „Inorganic Chemistry”, 59 (19), 2020, s. 14000–14011, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.0c01773, ISSN 1520-510X, PMID: 32924459, PMCID: PMC7539298 [dostęp 2023-06-21] .
33. EwelinaE. Stefaniak EwelinaE. i inni, Exploration of the Potential Role for Aβ in Delivery of Extracellular Copper to Ctr1, „Inorganic Chemistry”, 59 (23), 2020, s. 16952–16966, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.0c02100, ISSN 1520-510X, PMID: 33211469 [dostęp 2023-06-21] .
34. EwelinaE. Stefaniak EwelinaE. i inni, The Aggregation Pattern of Aβ1-40 is Altered by the Presence of N-Truncated Aβ4-40 and/or CuII in a Similar Way through Ionic Interactions, „Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)”, 27 (8), 2021, s. 2798–2809, DOI: 10.1002/chem.202004484, ISSN 1521-3765, PMID: 33207022 [dostęp 2023-06-21] .
35. MałgorzataM. Rózga MałgorzataM., WojciechW. Bal WojciechW., The Cu(II)/Abeta/human serum albumin model of control mechanism for copper-related amyloid neurotoxicity, „Chemical Research in Toxicology”, 23 (2), 2010, s. 298–308, DOI: 10.1021/tx900358j, ISSN 1520-5010, PMID: 19950960 [dostęp 2023-06-22] .
36. IzabelaI. Zawisza IzabelaI., MałgorzataM. Rózga MałgorzataM., WojciechW. Bal WojciechW., Affinity of copper and zinc ions to proteins and peptides related to neurodegenerative conditions (Aβ, APP, α-synuclein, PrP)., „Coordination Chemistry Reviews”, 256, 2012, s. 2297–2307, ISSN 2297-2307 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).
37. IzabelaI. Zawisza IzabelaI. i inni, The impact of synthetic analogs of histidine on copper(II) and nickel(II) coordination properties to an albumin-like peptide. Possible leads towards new metallodrugs, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 139, 2014, s. 1–8, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.05.011, ISSN 1873-3344, PMID: 24950384 [dostęp 2023-06-22] .
38. Michal S.M.S. Shoshan Michal S.M.S. i inni, Selenocysteine containing analogues of Atx1-based peptides protect cells from copper ion toxicity, „Organic & Biomolecular Chemistry”, 14 (29), 2016, s. 6979–6984, DOI: 10.1039/c6ob00849f, ISSN 1477-0539, PMID: 27349676 [dostęp 2023-06-22] .
39. MariuszM. Mital MariuszM. i inni, Copper Exchange and Redox Activity of a Prototypical 8-Hydroxyquinoline: Implications for Therapeutic Chelation, „Inorganic Chemistry”, 55 (15), 2016, s. 7317–7319, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.6b00832, ISSN 1520-510X, PMID: 27409140 [dostęp 2023-06-22] .
40. XiangyuX. Teng XiangyuX. i inni, Hierarchical binding of copperII to N-truncated Aβ4-16 peptide, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (4), 2020, s. 470–473, DOI: 10.1039/c9mt00299e, ISSN 1756-591X, PMID: 32236192 [dostęp 2023-06-22] .
41. EwelinaE. Stefaniak EwelinaE. i inni, The Aggregation Pattern of Aβ1-40 is Altered by the Presence of N-Truncated Aβ4-40 and/or CuII in a Similar Way through Ionic Interactions, „Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)”, 27 (8), 2021, s. 2798–2809, DOI: 10.1002/chem.202004484, ISSN 1521-3765, PMID: 33207022 [dostęp 2023-06-22] .
42. JarosławJ. Poznański JarosławJ. i inni, Cirrhotic Liver of Liver Transplant Recipients Accumulate Silver and Co-Accumulate Copper, „International Journal of Molecular Sciences”, 22 (4), 2021, s. 1782, DOI: 10.3390/ijms22041782, ISSN 1422-0067, PMID: 33670100, PMCID: PMC7916850 [dostęp 2023-06-22] .
43. Vanessa TardilloV.T. Suárez Vanessa TardilloV.T. i inni, Nuclear translocation of silver ions and hepatocyte nuclear receptor impairment upon exposure to silver nanoparticles, „Environmental Science: Nano”, 7 (5), 2020, s. 1373–1387, DOI: 10.1039/C9EN01348B, ISSN 2051-8161 [dostęp 2023-06-22]  (ang.).
44. Produkty | KF Niccolum [online], kfniccolum.pl [dostęp 2023-06-22] .
45. Google Patents [online], patents.google.com [dostęp 2023-06-22] .
46. Forum Akademickie Nagrody Prezesa Rady Ministrów – Forum Akademickie [online] [dostęp 2023-06-22]  (pol.).

Linki zewnętrzne

• Publikacje Wojciecha Bala w Google Scholar.

Kontrola autorytatywna (osoba):

• ORCID: 0000-0003-3780-083X
• VIAF: 166230137
• PLWABN: 9810613461205606

Identyfikatory zewnętrzne:

• identyfikator osoby w serwisie „Nauka Polska”: 10508
• Ludzie Nauki: lg6Ky5YHrHI
• SciProfiles: 576764