Helisa pi

Widok boczny helisy pi utworzonej przez reszty L-alaniny. Dwa wiązania wodorowe definiujące strukturę są przedstawione na różowo

Helisa pi (helisa π, helisa 4.4₁₆^[1]) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku^[2][3]. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi ${\displaystyle i}$ oraz ${\displaystyle i+5}$ w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami ${\displaystyle i}$ oraz ${\displaystyle i+4}$^[1].

Stabilność

Stabilność helisy pi może być niższa, niż helisy alfa, ze względu na trzy główne czynniki: kąty dwuścienne pierwotnie postulowane dla helisy π znajdują się na granicy obszaru stabilności na wykresie Ramachandrana; odległość między łańcuchami znajdującymi się na przeciwległych ścianach helisy wyklucza występowanie stabilizujących oddziaływań van der Waalsa; struktura opiera się na odpowiednim ułożeniu czterech reszt aminokwasów w przestrzeni, by uzyskać stabilizujące wiązanie wodorowe między resztami ${\displaystyle i}$ oraz ${\displaystyle i+5}$^[1].

Z drugiej strony łańcuchy boczne reszt aminokwasowych znajdują się bliżej siebie niż w przypadku helisy alfa lub 3₁₀, więc – jeśli występuje oddziaływanie między grupami bocznymi (oddziaływania van der Waalsa, oddziaływania warstwowe(inne języki), oddziaływania elektrostatyczne) – to wpływ energetyczny tych oddziaływań może stabilizować helisę π^[4].

Występowanie w strukturach eksperymentalnych

Do ok. 2002 roku helisa π była uznawana za niestabilną i rzadką, lecz późniejsze badania wykazały, że nawet 11% białek (104 z 936 białek zawartych w bazie Protein Data Bank) może zawierać fragmenty ustrukturyzowane w helisę π. Te same badania wskazują jednak, że fragmenty te stanowią niewielki odsetek struktury białka, gdyż jedynie 0,3% reszt aminokwasowych tych białek jest zaangażowanych w tworzenie helisy pi^[4].

Poniżej wymieniono niektóre przykłady związków zawierających strukturę helisy π:

• poli(asparaginian β-fenetylu) w temperaturze powyżej 140 °C – przejście fazowe z helisy α w helisę π zaobserwowane po raz pierwszy w 1982 roku^[5],
• katalaza wyekstrahowana z grzyba gatunku Penicillium vitale^[6] – pierwszy przykład (z 1985) zaobserwowania helisy π w białku^[7], ponad 30 lat po pracach teoretycznych postulujących jej istnienie,
• okolice miejsca aktywnego B enzymu fumarazy C wyekstrahowanego z bakterii Escherichia coli^[8],
• bakteryjny homolog transportera Na+
  /Cl−
  -zależnego neuroprzekaźnika – zawiera osiem fragmentów złożonych w helisę π^[9].

Znaczenie

Helisa π może powstawać w wyniku mutacji prowadzącej do dodania jednej reszty aminokwasowej do struktury helisy α. Negatywny wpływ destabilizacji struktury jest w związkach występujących w przyrodzie równoważony zyskami funkcjonalnymi białka – badania pokazują, że struktura helisy π występuje częściej w pobliżu miejsc aktywnych w białkach^[9].

Przypisy

1. Todd M.T.M. Weaver Todd M.T.M., The π-helix translates structure into function, „Protein Science”, 9 (1), 2008, s. 201–206, DOI: 10.1110/ps.9.1.201, PMID: 10739264, PMCID: PMC2144447  (ang.).
2. Barbara W.B.W. Low Barbara W.B.W., R.B.R.B. Baybutt R.B.R.B., The π helix – a hydrogen bonded configuration of the polypeptide chain, „Journal of the American Chemical Society”, 74 (22), 1952, s. 5806–5807, DOI: 10.1021/ja01142a539  (ang.).
3. JerryJ. Donohue JerryJ., Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 39 (6), 1953, s. 470–478, DOI: 10.1073/pnas.39.6.470, PMID: 16589292, PMCID: PMC1063809  (ang.).
4. M.N.M.N. Fodje M.N.M.N., S.S. Al-Karadaghi S.S., Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the π-helix, „Protein Engineering, Design and Selection”, 15 (5), 2002, s. 353–358, DOI: 10.1093/protein/15.5.353  (ang.).
5. MasamitsuM. Nagao MasamitsuM. i inni, Side-chain relaxation behavior of racemic mixtures of α-helical polypeptides having phenyl groups at the end of the side chains, „Polymer Bulletin”, 9 (1–3), 1983, DOI: 10.1007/BF00275561  (ang.).
6. B.K.B.K. Vainshtein B.K.B.K. i inni, Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 Å resolution, „Journal of Molecular Biology”, 188 (1), 1986, s. 49–61, DOI: 10.1016/0022-2836(86)90479-1  (ang.).
7. D.J.D.J. Barlow D.J.D.J., J.M.J.M. Thornton J.M.J.M., Helix geometry in proteins, „Journal of Molecular Biology”, 201 (3), 1988, s. 601–619, DOI: 10.1016/0022-2836(88)90641-9  (ang.).
8. ToddT. Weaver ToddT., LeonardL. Banaszak LeonardL., Crystallographic Studies of the Catalytic and a Second Site in Fumarase C from Escherichia coli, „Biochemistry”, 35 (44), 1996, s. 13955–13965, DOI: 10.1021/bi9614702  (ang.).
9. Richard B.R.B. Cooley Richard B.R.B., Daniel J.D.J. Arp Daniel J.D.J., P. AndrewP.A. Karplus P. AndrewP.A., Evolutionary Origin of a Secondary Structure: π-Helices as Cryptic but Widespread Insertional Variations of α-Helices That Enhance Protein Functionality, „Journal of Molecular Biology”, 404 (2), 2010, s. 232–246, DOI: 10.1016/j.jmb.2010.09.034, PMID: 20888342, PMCID: PMC2981643  (ang.).