Suksinat dehidrogenase (SDH) atau suksinat-koenzim Q reduktase (SQR) serta kompleks respirasi II ialah kompleks enzim yang terdapat dalam banyak selbakteria dan membran mitokondria dalamaneukariot. Ia adalah satu-satunya enzim yang mengambil bahagian dalam kedua-dua kitaran asid sitrik dan rantai pengangkutan elektron.[1] Analisis histokimia menunjukkan kepekatan suksinat dehidrogenase yang tinggi dalam otot menunjukkan kandungan mitokondria yang tinggi dan potensi oksidatif yang tinggi.[2]
SQR mitokondria dan kebanyakan bakteria terdiri daripada empat subunit berbeza struktur: dua subunit hidrofilik dan dua hidrofobik. Dua subunit pertama, flavoprotein (SdhA) dan protein besi-sulfur (SdhB), membentuk kepala hidrofilik, di mana aktiviti enzim kompleks berlaku. SdhA mengandungi kofaktorflavin adenina dinukleotida (FAD) yang terikat secara kovalen, dan tapak pengikatan suksinat dan SdhB mengandungi tiga kelompok besi-sulfur: [2Fe-2S], [4Fe-4S], dan [3Fe-4S]. Dua subunit kedua ialah subunit penambat membran hidrofobik, SdhC dan SdhD. Mitokondria manusia mengandungi dua isoform berbeza SdhA (subunit Fp jenis I dan II), isoform ini juga terdapat dalam Ascaris suum dan Caenorhabditis elegans.[3] Subunit membentuk kompleks sitokrom b terikat membran dengan enam heliks transmembran yang mengandungi satu kumpulan hem b dan tapak pengikat ubikuinona. Dua molekul fosfolipid, satu kardiolipin dan satu fosfatidiletanolamin juga terdapat dalam subunit SdhC dan SdhD. Mereka berfungsi untuk menduduki ruang hidrofobik di bawah hem b. Subunit ini dipaparkan dalam imej yang dilampirkan. SdhA berwarna hijau, SdhB berwarna kuning, SdhC adalah fusysia, dan SdhD berwarna kuning. Sekitar SdhC dan SdhD ialah membran fosfolipid dengan ruang antara membran di bahagian atas imej.[4]
Tidak banyak yang diketahui tentang mekanismepengoksidaan suksinat yang tepat. Walau bagaimanapun, struktur hablur menunjukkan bahawa FAD, Glu255, Arg286, dan His242 subunit A (tidak ditunjukkan) ialah calon baik bagi langkah penyahprotonan awal. Selepas itu, terdapat dua mekanisme penyingkiran yang mungkin: E2 atau E1cb. Dalam penyingkiran E2, mekanisme dibuat secara bergabung. Sisa asas atau kofaktor menyahprotonasi karbon alfa, dan FAD menerima hidrida daripada karbon beta, mengoksidakan suksinat terikat kepada fumarat. Dalam E1cb, enolat perantara terbentuk, ditunjukkan, sebelum FAD menerima hidrida. Penyelidikan lanjut diperlukan untuk menentukan mekanisme penyingkiran suksinat yang dialami enzim ini. Fumarat teroksida kini terikat longgar di tapak aktif, dan bebas untuk keluar dari protein.
Penerowongan elektron
Selepas elektron diperoleh daripada pengoksidaan suksinat melalui FAD, ia memasuki sepanjang geganti [Fe-S] sehingga mencapai gugusan [3Fe-4S]. Elektron ini kemudiannya dipindahkan ke molekulubikuinona yang menunggu di dalam tapak aktif.
Penurunan ubikuinona
Mekanisme penurunan ubikuinona. Pembawa elektron kompleks SQR: FADH2, pusat besi-sulfur, heme b, dan ubikuinona.
Oksigenkarbonil O1 ubikuinona berorientasikan pada tapak aktif oleh interaksi ikatan hidrogen dengan Tyr83 subunit D. Kehadiran elektron dalam gugusan sulfur besi [3Fe-4S] mendorong pergerakan ubikuinona ke orientasi kedua. Ini memudahkan interaksi ikatan hidrogen kedua antara kumpulan karbonil O4 ubikuinona dan Ser27 subunit C. Mengikuti langkah penurunanelektron tunggal pertama, spesies radikal semikuinona terbentuk. Elektron kedua tiba dari gugusan [3Fe-4S] untuk memberikan penurunan penuh ubikuinona kepada ubikuinol.
Pemindahan proton
Untuk menurunkan sepenuhnya kuinona dalam SQR, dua elektron serta dua proton diperlukan. Ada hujah bahawa molekul air (HOH39) tiba di tapak aktif dan diselaraskan oleh His207 subunit B, Arg31 subunit C, dan Asp82 subunit D. Spesies semikuinona diprotonasi oleh proton yang dihantar daripada HOH39, melengkapkan penurunan ubikuinona kepada ubikuinon. His207 dan Asp82 berkemungkinan besar memudahkan proses ini. Kajian lain mendakwa bahawa Tyr83 subunit D diselaraskan dengan histidina berdekatan serta oksigen karbonil O1 ubikuinona. Sisa histidina mengurangkan pKatirosina, menjadikannya lebih sesuai untuk menderma protonnya kepada ubikuinona perantara yang diturunkan.
^"Direct evidence for two distinct forms of the flavoprotein subunit of human mitochondrial complex II (succinate-ubiquinone reductase)". Journal of Biochemistry. 134 (2): 191–5. August 2003. doi:10.1093/jb/mvg144. PMID12966066.
