Un sarcómero (do grego sárx 'carne' e méros 'parte') é a unidade básica funcional dun músculo. Os músculos están compostos por células musculares chamadas miocitos ou fibras musculares. As células musculares conteñen miofibrilas formadas por proteínas filamentosas das que depende a contracción muscular. Nas fibras musculares estriadas as miofibrilas están organizadas formando unha sucesión de sarcómeros, que, por tanto, son agrupacións ordenadas de miofibrilas dentro da fibra muscular. Os sarcómeros vistos ao microscopio teñen o aspecto de bandas escuras e claras. As proteínas do sarcómero esvaran unhas sobre outras durante a contracción muscular, de modo que a lonxitude do sarcómero diminúe (e na relaxación aumenta).
As principais proteínas que forman os sarcómeros son a miosina, que constitúe os filamentos grosos, e a actina, que forma os finos. A miosina ten unha cola longa e fibrosa e unha cabeza globular, pola que se une á actina. A cabeza da miosina tamén se une ao ATP, que é a fonte de enerxía para o movemento muscular. A miosina só pode unirse á actina cando os sitios de unión da actina están expostos ao ión calcio.
As moléculas de actina están unidas entre si na liña Z do sarcómero, que forma os bordos do sarcómero. No sarcómero relaxado aparecen diversas bandas claras e escuras.[1]
Unha fibra muscular do bíceps pode conter uns 100.000 sarcómeros (tomando a lonxitude do bíceps como 20 cm e a lonxitude do sarcómero como 2 microns). As miofibrilas do músculo liso non están organizadas en sarcómeros.
Bandas
Bandas e liñas do sarcómero (S).Modelo de filamentos esvarantes da contracción muscular.
Os sarcómeros son os que lle dan ao músculo esquelético a súa aparencia microscópica estriada.
O sarcómero defínese como o segmento entre dúas liñas Z veciñas (ou discos Z ou corpos Z). Nas micrografías electrónicas do músculo estriado esquelético, a liña Z (do alemán "Zwischenscheibe", o disco entre as bandas I) aparece como unha serie de liñas escuras.[2]
A ambos os lados da liña Z hai unha rexión chamada banda I (I de isótropa). A banda I é a zona de filamentos delgados que non están superpostos a filamentos grosos, polo que nela só hai filamentos delgados de actina.[2] A banda I dun sarcómero continúase coa banda I do seguinte sarcómero.
Despois da banda I está a banda A (A de anisótropa, debido ás súas propiedades no microscopio de polarización). Unha banda A comprende toda a lonxitude dun filamento groso de miosina.[2]
Dentro da banda A hai unha rexión máis pálida denominada zona H (do alemán "heller", brillante). Esta zona ou banda H corresponde á zona onde os filamentos grosos (miosina) non están superpostos aos finos (actina).[2]
Finalmente, dentro da zona H está a delgada liña M ou banda M (M do alemán "Mittelscheibe", o disco en medio do sarcómero) formado por elementos do citoesqueleto conectados.[2]
As relacións entre as proteínas e as rexións do sarcómero son as seguintes:
Os filamentos de actina son o principal compoñente da banda I e esténdense á banda A.
Os filamentos de miosina son bipolares e esténdense pola banda A. Están conectados no centro pola liña M.
A proteína xigante titina (conectina) esténdese desde a liña Z do sarcómero, onde se une ao sistema de filamentos grosos de miosina, ata a banda M, onde se cre que interacciona cos filamentos finos de actina. A titina (e as súas isoformas de splicing) é a proteína elástica simple de maiores dimensións da natureza. Proporciona sitios de union para numerosas proteínas e pénsase que xoga un importante papel como guía do sarcómero e bosquexo para a ensamblaxe do mesmo.[3][4]
Outra proteína xigante, a nebulina, hipotetízase que se estende ao longo dos filamentos finos e de toda a banda I. É similar á titina, e pénsase que actúa como guía molecular para a ensamblaxe dos filamentos finos.
Na liña Z atópanse varias proteínas importantes para a estabilidade da estrutura sarcomérica e tamén na liña M do sarcómero.
Os filamentos de actina e as moléculas de titina están conectadas no disco Z por medio da proteína da liña Z alfa-actinina.
As proteínas da liña M miomesina e a proteína C conectan o sistema de filamentos grosos de miosina e a parte da liña M da titina (os filamentos elásticos).[5]
A interacción entre os filamentos de actina e miosina na banda A do sarcómero é responsable da contracción muscular (segundo o modelo de esvaramento de filamentos).
Contracción
Durante a contracción muscular as bandas A non cambian a súa lonxitude (1,85 microns no músculo esquelético de mamífero), entanto que as bandas I e a zona H se acortan. Isto fai que as liñas Z se acheguen ás veciñas.
A proteína tropomiosina sitúase no sarcómero sobre a molécula de actina cubrindo os sitios de unión á miosina que ten a actina. Para que a célula muscular se poida contraer, a tropomiosina debe ser retirada de alí para que queden libres eses sitios de unión. Os ións calcio únense ás moléculas de troponina C (que están espalladas sobre a molécula de tropomiosina) e alteran a estrutura da tropomiosina, forzándoa a descubrir os sitios de unión que ten a actina, onde se establecerán pontes cruzadas.
A concentración de calcio nas células musculares está controlada polo retículo sarcoplásmico, un tipo especial de retículo endoplasmático liso que se encontra no sarcoplasma. A contracción muscular acaba cando os ións calcio son bombeados de volta ao retículo sarcoplásmico, o que permite que o aparato contráctil da célula muscular se relaxe.
Durante a estimulación da célula muscular, a motoneurona que innerva a fibra muscular libera o neurotransmisoracetilcolina, o cal viaxa a través da unión neuromuscular (a sinapse entre o botón terminal da neurona e a célula muscular). A acetilcolina únese a un receptor de acetilcolina nicotínico postsináptico na célula muscular. Un cambio na conformación do receptor permite o fluxo de ións sodio cara ao interior da célula e o inicio dun potencial de acción postsináptico. O potencial de acción viaxa despois ao longo dos túbulos T (transversos) ata que chega ao retículo sarcoplásmico. O potencial de acción cambia a permeabilidade do retículo sarcoplásmico, permitindo o fluxo de saída de ións calcio cara ao sarcómero. A saída de ións calcio fai que as cabezas de miosina teñan acceso aos sitios de unión da actina e formen pontes cruzadas, o que determina a contracción muscular.
Repouso
No repouso, as cabezas de miosina están unidas ao ATP nunha configuración de baixa enerxía e non poden acceder aos sitios de unión das pontes cruzadas que ten a actina. Porén, a cabeza da miosina pode hidrolizar ATP a ADP e fosfato. Unha parte da enerxía liberada nesta reacción fai mudar a forma da cabeza da miosina, que pasa a unha configuración de maior enerxía. Por medio do proceso de unión á actina, a cabeza de miosina libera ADP e fosfato, cambiando a súa configuración outra vez ao estado de baixa enerxía. A miosina permanece unida á actina nun estado coñecido como rigor, ata que se une unha nova molécula de ATP á cabeza de miosina. Esta unión do ATP á miosina libera a actina ao disociárense as pontes cruzadas. A miosina asociada ao ATP está preparada para outro ciclo, que empezará coa hidrólise doutra molécula de ATP.
A banda A é visible como liñas escuras transversas nas miofibrilas; a banda I é visible como liñas transversas lixeiramente marcadas, e a liña Z é visible como liñas escuras que separan os sarcómeros olladas con microscopio óptico.
Almacenamento de enerxía
A contracción muscular consome moita enerxía en forma de ATP. A maioría das células musculares tan só almacenan ATP dabondo para un pequeno número de contraccións. Mentres as células musculars almacenen glicóxeno, a maior parte da enerxía requirida para a contracción deriva de compostos fosfatados de alta enerxía, como a fosfocreatina, que se utiliza para cederlle fosfato ao ADP e formar ATP nos vertebrados.
Estrutura comparativa do sarcómero
A estrutura do sarcómero afecta á súa función de diversos xeitos. O solapamento da actina e a miosina dá lugar á curva lonxitude-tensión da contracción, que mostra como a forza do sarcómero decrece se o músculo se estira (para que se poidan formar poucas pontes cruzadas) ou se comprime (ata que os filamentos de actina interfiren uns con outros). A lonxitude dos filamentos de actina e miosina (medidos en conxunto como a lonxitude do sarcómero) afecta á forza e velocidade da contracción, e os sarcómeros máis longos forman máis pontes cruzadas e deste modo teñen máis forza, pero teñen un rango reducido de acurtamento. Os vertebrados presentan un rango moi limitado de lonxitudes do sarcómero, que teñen aproximadamente a mesma lonxitude óptima (lonxitude no pico lonxitude-tensión) en todos os músculos dun individuo e entre distintas especies. Os artrópodos, porén, presentan enormes variacións (ata de sete veces) na lonxitude dos sarcómeros, tanto entre distintas especies coma entre músculos dun mesmo individuo. A razón desta falta de variabilidade na lonxitude dos sarcómeros dos vertebrados non se coñece ben.
↑ 2,02,12,22,32,4D. W. Fawcett. Tratado de Histología. Editorial Interamericana-Mc. Graw Hill. 11ª edición. Páxinas 277-278, 283-285. ISBN 84-7605-361-4.
↑Henk L. M. Granzier, Dr. Kuan Wang. Gel electrophoresis of giant proteins: Solubilization and silver-staining of titin and nebulin from single muscle fiber segments. DOI: 10.1002/elps.1150140110. Electrophoresis. Volume 14, Issue 1, pages 56–64, 1993. [1]
↑Robert Horowits. Passive force generation and titin isoforms in mammalian skeletal muscle. [2]
↑
Michael H. Ross, Ross, Wojciech Pawlina. Histología. 2007.
Google books [3]
