Orotidine-5'-phosphate décarboxylase

Orotidine-5'-phosphate décarboxylase

Site actif de l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase (PDB 1LOR^[1])

Données clés

N° EC	EC 4.1.1.23
N° CAS	9024-62-8

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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L'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, ou orotidylate décarboxylase est une lyase qui catalyse la réaction :

orotidine monophosphate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  UMP + CO₂.

Cette enzyme intervient dans la biosynthèse des pyrimidines. Sa fonction est essentielle dans la voie de novo de synthèse de l'UTP, du CTP et du dTTP. Elle a souvent fait l'objet d'études biochimiques en raison de son efficacité catalytique extrême et comme marqueur de sélection de souches de levures.

Chez les bactéries et les levures, l'OMP décarboxylase ne catalyse qu'une seule réaction. Cependant, chez les mammifères, cette fonction enzymatique est portée par une protéine qui assure également la formation de l'OMP à partir d'acide orotique et de phosphoribosylpyrophosphate ; l'enzyme bifonctionnelle qui en résulte est appelée uridine monophosphate synthétase, et remplace l'orotate phosphoribosyltransférase des organismes chez lesquels ces deux fonctions enzymatiques sont portées par des protéines distinctes^[2].

Notes et références

1. (en) Ning Wu et Emil F. Pai, « Crystal Structures of Inhibitor Complexes Reveal Alternate Binding Mode in Orotidine 5’-Monophosphate Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, n^o 31,‎ 2 août 2002, p. 28080-28087 (PMID 12011084, DOI 10.1074/jbc.M202362200, lire en ligne)
2. (en) Michael J. Yablonski, Daniel A. Pasek, Byoung-Don Han, Mary Ellen Jones et Thomas W. Traut, « Intrinsic Activity and Stability of Bifunctional Human UMP Synthase and Its Two Separate Catalytic Domains, Orotate Phosphoribosyltransferase and Orotidine-5′-phosphate Decarboxylase », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, n^o 18,‎ 3 mai 1996, p. 10704-10708 (PMID 8631878, DOI 10.1074/jbc.271.18.10704, lire en ligne)