DAHP synthase

3-Désoxy-7-phosphoheptulonate synthase

Données clés

N° EC	EC 2.5.1.54

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

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La 3-désoxy-7-phosphoheptulonate synthase, ou DAHP synthase, est une transférase qui catalyse la réaction :

phosphoénolpyruvate + D-érythrose-4-phosphate + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  3-désoxy-D-arabinoheptulosonate-7-phosphate + phosphate.

Cette enzyme intervient à la première étape de la voie du shikimate, qui permet à un grand nombre d'êtres vivants — mais pas aux animaux — de produire la plupart des acides aminés aromatiques. Elle contrôle par conséquent la quantité de carbone qui entre dans cette voie métabolique à travers d'une part la rétro-inhibition exercée par les acides aminés aromatiques, d'autre part le contrôle de l'expression du gène qui la code^[1]. Ces deux mécanismes sont à l'œuvre chez les bactéries, mais seul le second est effectif chez les plantes.

Chez Escherichia coli, il existe trois isoenzymes de DAHP synthase, chacune étant sensible à l'un des trois acides aminés aromatiques produits par la voie du shikimate^[2]. On a par exemple montré que la DAHP synthase sensible à la tyrosine chez E. coli est inhibée par la tyrosine par inhibition incompétitive par rapport au phosphoénolpyruvate, mais par inhibition compétitive par rapport à l'érythrose-4-phosphate, lorsque la concentration de tyrosine dépasse 10 µmol^L·-1^[2]. De plus, elle est inhibée par le phosphate de manière incompétitive par rapport aux deux substrats, et est inhibée par le 3-désoxy-D-arabinoheptulosonate-7-phosphate de manière compétitive par rapport au phosphoénolpyruvate et incompétitive par rapport à l'érythrose-4-posphate.

Notes et références

1. (en) Klaus Herrmann et Robert Entus, « Shikimate Pathway: Aromatic Amino Acids and Beyond », eLS,‎ 2001 (DOI 10.1038/npg.els.0001315, lire en ligne)
2. (en) R. Schoner et K. M. Herrmann, « 3-Deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase. Purification, properties, and kinetics of the tyrosine-sensitive isoenzyme from Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 251, n^o 18,‎ 25 septembre 1976, p. 5440-5447. (PMID 9387, lire en ligne)