Lektine sind komplexe Proteine oder Glykoproteine, die spezifische Kohlenhydratstrukturen binden und dadurch in der Lage sind, sich spezifisch an Zellen bzw. Zellmembranen zu binden und von dort aus biochemische Reaktionen auszulösen.[1] Sie üben jedoch keine enzymatische Aktivität aus.
Einige Gemüsearten enthalten in frischem Zustand Lektine, die giftig für den Menschen oder Haustiere sind. Diese Lektine werden durch Erhitzen beim Kochen, Frittieren oder andere Formen von Garendenaturiert und dabei in eine ungefährliche chemische Form umgewandelt. Sie behalten diese ungefährliche Form auch, nachdem die Speise wieder abgekühlt ist. Gartenbohnen, Kichererbsen und Sojabohnen sollten daher nur gegart konsumiert werden.[4]
Die giftige Wirkung von Lektinen in der Ernährung besteht darin, dass sie rote Blutkörperchen verklumpen lassen.[8] Ab einer bestimmten Menge führen manche Lektine zu Kopfschmerzen, Erbrechen, Durchfall sowie zu Magen- und Darmbeschwerden, in extremen Fällen kann der Verzehr tödlich enden. Bei besonders lektinreichen Arten, wie beispielsweise Feuerbohnen, können bereits vier oder fünf rohe Samen beim Erwachsenen ernste Symptome verursachen. Vergiftungssymptome treten rasch ein, meist ein bis drei Stunden nach Verzehr, und verschwinden in der Regel ebenso rasch wieder – etwa drei bis vier Stunden nach dem Einsetzen.[5][9]
Antibiotische Wirkung
In ihrer Wirkungsweise ähneln Lektine oftmals den Antibiotika. So ist Rizin ein potenter Hemmer der ribosomalen Proteinbiosynthese. Zum Teil wirken Lektine toxisch auf Kleinlebewesen und finden somit Verwendung als Pflanzenschutzmittel gegen Insekten.
Botenstoffe
Lektine sind in der Regel an der äußeren Membranoberfläche angelagert. Zudem spielen sie eine Rolle bei der Kommunikation und Interaktion von Zellen und Organismen. Sie sind beispielsweise an vielen Erkennungsprozessen beteiligt. So können sich mit Hilfe der Lektin-Polysaccharid-Interaktion Bakterien wie das Rhizobium trifolii an die Wurzeln von Klee heften. Mit der Erkennung wird die Symbiose von Knöllchenbakterien und Hülsenfrüchtlern erst möglich und ist dadurch spezifisch.
Ähnliche Erkennungsmechanismen spielen bei der Befruchtung der menschlichen Eizelle eine Rolle.
Keimung
Lektine können im Rahmen der Ontogenese eine Rolle spielen. Durch den Keimvorgang werden einige pflanzliche Lektine inaktiviert.
Über 500 verschiedene Proteine der IgSF-Immunglobulin-Familie wurden aufgrund bioinformatischer Analysen von Säugetier-Genomen vorausgesagt.[2] Dazu gehört die SIGLEC-Familie (englischsialic acid–binding immunoglobulin-type lectins), eine Gruppe Sialinsäure bindender Lektine.[2]
Vorkommen in Hülsenfrüchten
Folgende Tabelle stellt den Lektingehalt verschiedener Hülsenfrüchte dar (laut USFDA):[5]
Sorte
Lektingehalt in hämagglutinierenden Einheiten (HAE)
↑ abcIrwin J. Goldstein, Colleen E. Hayes: The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals. In: Advances in Carbohydrate Chemistry and Biochemistry. Band 35, 1978, S. 127–340. doi:10.1016/S0065-2318(08)60220-6
↑ abcdVarki Ajit, Paul R. Crocker: I-type lectins. In: A. Varki, R. D. Cummings, J. D. Esko u. a.: Essentials of Glycobiology. 2. Auflage. 2009. PMID 20301278, Kapitel 32
↑ abcPatent EP1008852: Verfahren zum spezifischen Nachweis von glykosylierten Proteinen. Angemeldet am 15. November 1999, veröffentlicht am 3. September 2003, Anmelder: Aventis Behring, Erfinder: Annette Feussner, Jürgen Römisch.
↑M. T. McConnell, D. R. Lisgarten, L. J. Byrne, S. C. Harvey, E. Bertolo: Winter Aconite (Eranthis hyemalis) Lectin as a cytotoxic effector in the lifecycle of Caenorhabditis elegans. In: PeerJ. Band 3, 2015, S. e1206, doi:10.7717/peerj.1206, PMID 26312191, PMC 4548470 (freier Volltext).