Kollagen Typ IX, alpha 2 ist Bestandteil des hyalinen Knorpels[1] und des Glaskörpers.[2] Besonders an dieser Kette ist, dass es Glykosaminoglykane als Seitenkette enthält. Indem die Glykosaminoglykane sich in Form von Proteoglykanenkovalent an das Protein binden, verleihen sie den faserbildenden Stoffen eine hohe Elastizität. Die Elastizität liegt darin begründet, dass Glykosaminoglykane Wasser aufnehmen können.[3]
↑Z. Zhang, J, Zhang, L. Ding, X. Teng: Meta-analysis of the association between COL9A2 genetic polymorphisms and lumbar disc disease susceptibility. In: Spine (Phila Pa 1976). 39. Jahrgang, Nr.20, 15. September 2014, S.1699–1706, doi:10.1097/BRS.0000000000000497, PMID 24983932.
↑P. N. Bishop, M. Takanosu, M. le Goff, R. Mayne: The role of the posterior ciliary body in the biosynthesis of vitreous humour. In: Eye. 16. Jahrgang, 2002, S.454–460, doi:10.1038/sj.eye.6700199 (nature.com).
↑Eva-Lena Stattin, Fredrik Wiklund, Karin Lindblom, Patrik Önnerfjord, Björn-Anders Jonsson, Yelverton Tegner, Takako Sasaki, André Struglics, Stefan Lohmander, Niklas Dahl, Dick Heinegård, Anders Aspberg: A Missense Mutation in the Aggrecan C-type Lectin Domain Disrupts Extracellular Matrix Interactions and Causes Dominant Familial Osteochondritis Dissecans. In: Am J Hum Genet. 86. Jahrgang, Nr.2, 12. Februar 2010, S.126–137, doi:10.1016/j.ajhg.2009.12.018, PMC 2820178 (freier Volltext) – (cell.com).