Col·lagen, tipus X, alfa 1

col·lagen, tipus X, alfa 1
Estructures disponibles PDB Cerca ortòloga: PDBe RCSB Llista de codis id de PDB 1GR3
Identificadors
Àlies	COL10A1 (HUGO), collagen type X alpha 1 chain
Identif. externs	OMIM: 120110   MGI: 88445   HomoloGene: 55466   GeneCards: COL10A1   OMA: COL10A1 - orthologs
Malalties relacionades genèticament
Schmid metaphyseal chondrodysplasia  [1]
Localització del gen (humà) Cromosoma: 6 (humà)[2] Banda 6q22.1 Inici 116.118.909 bp[2] Fi 116.158.747 bp[2]
Localització del gen (ratolí) Cromosoma: 10 (ratolí)[3] Banda 10 B1|10 18.85 cM Inici 34.265.977 bp[3] Fi 34.273.081 bp[3]
Patró d'expressió d'ARN Bgee humà ratolí (ortòleg) Més explicacions tíbia lligament periodontal  buccal mucosa cell  cartilage tissue  mucosa of paranasal sinus  os esponjós visceral pleura  vesícula biliar tendó d'Aquil·les pancreatic epithelial cell  Més explicacions húmer músculs intercostals tíbia avantbraç tràquea radi Cartílag de creixement cúbit bones of pectoral girdle  fetus Més referències a dades d'expressió BioGPS Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica Funció molecular unió proteica  metal ion binding  extracellular matrix structural constituent  extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength  Component cel·lular cell cortex  col·lagen  endoplasmic reticulum lumen  regió extracel·lular  matriu extracel·lular  extracel·lular  collagen-containing extracellular matrix  Procés biològic skeletal system development  extracellular matrix organization  Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs Espècies Humà Ratolí Entrez 1300 12813 Ensembl ENSG00000123500 ENSMUSG00000039462 UniProt Q03692 Q05306 RefSeq (ARNm) NM_000493 NM_009925 RefSeq (proteïna) NP_000484 NP_034055 Localització (UCSC) Chr 6: 116.12 – 116.16 Mb Chr 10: 34.27 – 34.27 Mb Cerca a PubMed [4] [5]
Wikidata
Veure/Editar gen humà Veure/Editar gen del ratolí

El col·lagen, tipus X, alfa 1 és una proteïna que en els humans està codificada pel gen COL10A1.^[6][7]

Aquest gen codifica la cadena alfa del col·lagen de tipus X, una cadena curta del col·lagen expressada per condròcits hipertròfics durant l'ossificació endocondral. A diferència del col·lagen tipus VIII, és un homotrímer. Mutacions en aquest gen estan associades amb la condrodisplàsia metafisial tipus Schmid (SMCD) i la displàsia espondilometafisial japonesa (SMD).^[7]

El DDR2 n'és un receptor del col·lagen.^[8]

Referències

1. «Malalties que s'associen genèticament amb col·lagen, tipus X, alfa 1, vegeu/editeu les referències a wikidata».
2. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000123500 - Ensembl, May 2017
3. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000039462 – Ensembl, May 2017
4. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
5. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
6. Apte S, Mattei MG, Olsen BR «Cloning of human alpha 1(X) collagen DNA and localization of the COL10A1 gene to the q21-q22 region of human chromosome 6». FEBS Lett, 282, 2, Jul 1991, pàg. 393-6. PMID: 2037056.
7. «Entrez Gene: COL10A1 collagen, type X, alpha 1(Schmid metaphyseal chondrodysplasia)».
8. Leitinger B, Kwan AP «The discoidin domain receptor DDR2 is a receptor for type X collagen». Matrix Biol., 25, 6, agost 2006, pàg. 355–64. DOI: 10.1016/j.matbio.2006.05.006. PMID: 16806867.

Bibliografia relacionada

• Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ «Mutations in fibrillar collagens (types I, II, III, and XI), fibril-associated collagen (type IX), and network-forming collagen (type X) cause a spectrum of diseases of bone, cartilage, and blood vessels.». Hum. Mutat., 9, 4, 1997, pàg. 300–15. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<300::AID-HUMU2>3.0.CO;2-9. PMID: 9101290.
• Kirsch T, Pfäffle M «Selective binding of anchorin CII (annexin V) to type II and X collagen and to chondrocalcin (C-propeptide of type II collagen). Implications for anchoring function between matrix vesicles and matrix proteins.». FEBS Lett., 310, 2, 1992, pàg. 143–7. PMID: 1397263.
• Reichenberger E, Beier F, LuValle P, et al. «Genomic organization and full-length cDNA sequence of human collagen X.». FEBS Lett., 311, 3, 1992, pàg. 305–10. PMID: 1397333.
• Apte SS, Seldin MF, Hayashi M, Olsen BR «Cloning of the human and mouse type X collagen genes and mapping of the mouse type X collagen gene to chromosome 10.». Eur. J. Biochem., 206, 1, 1992, pàg. 217–24. PMID: 1587271.
• Reichenberger E, Aigner T, von der Mark K, et al. «In situ hybridization studies on the expression of type X collagen in fetal human cartilage.». Dev. Biol., 148, 2, 1992, pàg. 562–72. PMID: 1743401.
• Thomas JT, Cresswell CJ, Rash B, et al. «The human collagen X gene. Complete primary translated sequence and chromosomal localization.». Biochem. J., 280 (Pt 3), 1992, pàg. 617–23. PMID: 1764025.
• Bonaventure J, Chaminade F, Maroteaux P «Mutations in three subdomains of the carboxy-terminal region of collagen type X account for most of the Schmid metaphyseal dysplasias.». Hum. Genet., 96, 1, 1995, pàg. 58–64. PMID: 7607655.
• McIntosh I, Abbott MH, Francomano CA «Concentration of mutations causing Schmid metaphyseal chondrodysplasia in the C-terminal noncollagenous domain of type X collagen.». Hum. Mutat., 5, 2, 1995, pàg. 121–5. DOI: 10.1002/humu.1380050204. PMID: 7749409.
• Chan D, Cole WG, Rogers JG, Bateman JF «Type X collagen multimer assembly in vitro is prevented by a Gly618 to Val mutation in the alpha 1(X) NC1 domain resulting in Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». J. Biol. Chem., 270, 9, 1995, pàg. 4558–62. PMID: 7876225.
• McIntosh I, Abbott MH, Warman ML, et al. «Additional mutations of type X collagen confirm COL10A1 as the Schmid metaphyseal chondrodysplasia locus.». Hum. Mol. Genet., 3, 2, 1994, pàg. 303–7. PMID: 8004099.
• Dharmavaram RM, Elberson MA, Peng M, et al. «Identification of a mutation in type X collagen in a family with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mol. Genet., 3, 3, 1994, pàg. 507–9. PMID: 8012364.
• Warman ML, Abbott M, Apte SS, et al. «A type X collagen mutation causes Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Nat. Genet., 5, 1, 1993, pàg. 79–82. DOI: 10.1038/ng0993-79. PMID: 8220429.
• Wallis GA, Rash B, Sweetman WA, et al. «Amino acid substitutions of conserved residues in the carboxyl-terminal domain of the alpha 1(X) chain of type X collagen occur in two unrelated families with metaphyseal chondrodysplasia type Schmid.». Am. J. Hum. Genet., 54, 2, 1994, pàg. 169–78. PMID: 8304336.
• Pokharel RK, Alimsardjono H, Uno K, et al. «A novel mutation substituting tryptophan with arginine in the carboxyl-terminal, non-collagenous domain of collagen X in a case of Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Biophys. Res. Commun., 217, 3, 1996, pàg. 1157–62. DOI: 10.1006/bbrc.1995.2890. PMID: 8554571.
• Wallis GA, Rash B, Sykes B, et al. «Mutations within the gene encoding the alpha 1 (X) chain of type X collagen (COL10A1) cause metaphyseal chondrodysplasia type Schmid but not several other forms of metaphyseal chondrodysplasia.». J. Med. Genet., 33, 6, 1996, pàg. 450–7. PMID: 8782043.
• Stratakis CA, Orban Z, Burns AL, et al. «Dideoxyfingerprinting (ddF) analysis of the type X collagen gene (COL10A1) and identification of a novel mutation (S671P) in a kindred with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Biochem. Mol. Med., 59, 2, 1997, pàg. 112–7. PMID: 8986632.
• Beier F, Eerola I, Vuorio E, et al. «Variability in the upstream promoter and intron sequences of the human, mouse and chick type X collagen genes.». Matrix Biol., 15, 6, 1997, pàg. 415–22. PMID: 9049979.
• Ikegawa S, Nakamura K, Nagano A, et al. «Mutations in the N-terminal globular domain of the type X collagen gene (COL10A1) in patients with Schmid metaphyseal chondrodysplasia.». Hum. Mutat., 9, 2, 1997, pàg. 131–5. DOI: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:2<131::AID-HUMU5>3.0.CO;2-C. PMID: 9067753.

Enllaços externs

• COL10A1 Gene (Protein Coding) a GeneCards