Intermedijarni filament

Domen repa intermedijarnog filamenta
Struktura lamine a/c globularnog domena
Identifikatori
Simbol	IF_tail

Protein ntermedijarnog filamenta
Ljudski vimentinski kotur 2b fragmenta (cys2)
Identifikatori
Simbol	Filament

Region glave intermedijarnog filamenta (DNK-veza)
Identifikatori
Simbol	Filament_head

Struktura prelaznog filamenta

Prelazni filamenti ili – prema posvojenici zvani Intermedijarni filament (IFs) – su citoskeletne komponente koje su nađene u ćelijama mnogih vrsta višećelijskih životinja.^{[1][2][3][4][5]} Sastavljeni su od porodice srodnih proteina koji dijele opća svojstva strukture i sekvenci. Inicijalnoi su označeni kao intermedijarni, zbog prosječnog prečnika (10 nm) između onih užih mikrovlakana (aktin) i širih miozinskih vlakana koja se nalaze u mišićnim ćelijama. Intermedijarne niti je sada uobičajeno odnose na aktinska mikrovlakna (7 nm) i mikrotubule (25 nm).^[4][6] Većina tipova prelaznih filamenata su citoplamatska, ali jedna lamina je jedarna.

Struktura

Struktura proteina koji formiraju prelazne filamente je prvo predviđena kompjuteriziraanom analizom sekvence aminokiselina ljudskog epidermnog keratina koji potiče od kloniranih molekula cDNK. Analiza druge keratinskre sekvence je otkrila da dva tipa keratina imaju samo oko 30% homolognih aminokiselinskih sekvenci, ali imaju slične obrasce sekundarne strukture domena.^[7][8] Kao što je sugerirano u prvom modelu, svi proteini ovih filamenata se javljaju sa centralnim alfa-heliksnim štapićastim domenom koji je sastavljen od četiri alfa-heliksnih segmenata (imenovanih kao 1A, 1B, 2A i 2B), odvojenih putem tri linker-regiona.^[8][9]

N i C-krajevi proteina intermedijarnih filamenata nisu alfa-heliksni regioni i pokazuju široku varijaciju dužine i sekvenci porodice prelaznih filamenata. Osnovni gradivni blokovi ovih filamenata su paralelni i u registrirani kao proteinski dimeri. Dimeri se formiraju u interakciji štapićastog domena formirajući spiralnu zavojnicu.

Citoplazmatski filamenti su sastavljeni u ne-polarna jedinačna duga vlakna (ULF). Identični ULF se udružuju lateralno u lelujave, antiparalelne, rastvorljive tetramere, koji se združuju od glave do repa, u protofilamente za bočno uparivanje u protofibrile. Od njih se četiri zajedno lelujaju u intermedijarnom filamentu.^[10][11]

Dio procesa spajanja uključuje korak sabijanja, u kojem su ULF zategnuti i, pretpostaviti je, manjeg promjera. Razlozi za to sabijanje nisu dobro shvaćeni, a rutinski se uočava da maju promjere u rasponu između 6 i 12  nm.

N-kraj "glave domena" veže DNK.^[12] Vimentinske glave su sposobne da mijenjaju jedrovu arhitekturu i raspored hromatina, kao i oslobađanje glava pomoću HIV-1 proteaze, pa mogu imati značajnu ulogu u HIV-1 vezanoj citopatogenezi i kancerogenezi.^[13] Fosforilacija područja glave može donijeti stabilnost filamenta.^[14] Pokazalo se da glava reagira sa štapićastim domenom istog proteina.^[15]

C-kraj "repnog domena" ispoljava ekstremnu varijaciju dužine različitih proteina intermedijarnih filamenata.^[16]

Anti-paralna orijentacije tetramera znači da, za razliku od mikrotubula i mikrofilamenata, koji imaju plus i minus kraj, prelazni filamenti gube polarnost i ne mogu biti osnova za ćelijsku pokretljivost i unutarćelijski transport.

Suprotno aktinu ili tubulinu, intermedijarni filamenti također ne sadže mjesto vezanja za nukleozide trifosfat.

Citoplazmatski intermedijarni filamenti ne podliježu habanju niti, kao mikrotubule i aktinska vlakna, ali su dinamične.^[17]

Također pogledajte

• Mikronit

Reference

1. Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u: |author= (pomoć)
2. Alberts B.; et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9. Eksplicitna upotreba et al. u: |author= (pomoć)
3. Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.
4. Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U (juli 2007). "Intermediate filaments: from cell architecture to nanomechanics". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8 (7): 562–73. doi:10.1038/nrm2197. PMID 17551517.
5. Karabinos, Anton, Dieter Riemer, Andreas Erber, and Klaus Weber. "Homologues of Vertebrate Type I, II and III Intermediate Filament (IF) Proteins in an Invertebrate: The IF Multigene Family of the Cephalochordate Branchiostoma." FEBS Letters 437.1-2 (1998): 15-18. Web.
6. Ishikawa H, Bischoff R, Holtzer H (1968). "Mitosis and intermediate-sized filaments in developing skeletal muscle". J. Cell Biol. 38 (3): 538–55. doi:10.1083/jcb.38.3.538. PMC 2108373. PMID 5664223.
7. Hanukoglu I, Fuchs E (novembar 1982). "The cDNA sequence of a human epidermal keratin: divergence of sequence but conservation of structure among intermediate filament proteins". Cell. 31 (1): 243–52. doi:10.1016/0092-8674(82)90424-X. PMID 6186381.
8. Hanukoglu I, Fuchs E (juli 1983). "The cDNA sequence of a Type II cytoskeletal keratin reveals constant and variable structural domains among keratins". Cell. 33 (3): 915–24. doi:10.1016/0092-8674(83)90034-X. PMID 6191871.
9. Lee CH, Kim MS, Chung BM, Leahy DJ, Coulombe PA (juli 2012). "Structural basis for heteromeric assembly and perinuclear organization of keratin filaments". Nat. Struct. Mol. Biol. 19 (7): 707–15. doi:10.1038/nsmb.2330. PMC 3864793. PMID 22705788.
10. Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (2009). "Hierarchical structure controls nanomechanical properties of vimentin intermediate filaments". PLoS ONE. 4 (10): e7294. doi:10.1371/journal.pone.0007294. PMC 2752800. PMID 19806221.
11. Lodish H; Berk A; Zipursky SL; et al. (2000). [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21560/ Molecular Cell Biology]. New York: W. H. Freeman. str. Section 19.6, Intermediate Filaments. ISBN 0-07-243940-8. Vanjski link u parametru |title= (pomoć)
12. Wang Q, Tolstonog GV, Shoeman R, Traub P (august 2001). "Sites of nucleic acid binding in type I-IV intermediate filament subunit proteins". Biochemistry. 40 (34): 10342–9. doi:10.1021/bi0108305. PMID 11513613.
13. Shoeman RL, Huttermann C, Hartig R, Traub P (januar 2001). "Amino-terminal polypeptides of vimentin are responsible for the changes in nuclear architecture associated with human immunodeficiency virus type 1 protease activity in tissue culture cells". Mol. Biol. Cell. 12 (1): 143–54. doi:10.1091/mbc.12.1.143. PMC 30574. PMID 11160829.
14. Takemura M, Gomi H, Colucci-Guyon E, Itohara S (august 2002). "Protective role of phosphorylation in turnover of glial fibrillary acidic protein in mice". J. Neurosci. 22 (16): 6972–9. PMID 12177195.
15. Parry DA, Marekov LN, Steinert PM, Smith TA (2002). "A role for the 1A and L1 rod domain segments in head domain organization and function of intermediate filaments: structural analysis of trichocyte keratin". J. Struct. Biol. 137 (1–2): 97–108. doi:10.1006/jsbi.2002.4437. PMID 12064937.
16. Quinlan R, Hutchison C, Lane B (1995). "Intermediate filament proteins". Protein Profile. 2 (8): 795–952. PMID 8771189.
17. [http: // treadmilling like microtubules and actin fibers, but they are dynamic. For a review see: [1].

Dopunska literatura

• Intermediate filaments. Springer. 1998. ISBN 978-0-306-45854-5. Nepoznati parametar |editors= zanemaren (prijedlog zamjene: |editor=) (pomoć)
• Intermediate filament cytoskeleton. Gulf Professional Publishing. 2004. ISBN 978-0-12-564173-9. Nepoznati parametar |editors= zanemaren (prijedlog zamjene: |editor=) (pomoć)
• Paramio JM, ured. (2006). Intermediate filaments. Springer. ISBN 978-0-387-33780-7.

Vanjski linkovi

• http://www.interfil.org/browse_interfil.php