ATPaza ASNA1

ATPaza ASNA1
Identifikatori
Aliasi	ASNA1
Vanjski ID-jevi	OMIM: 601913 MGI: 1928379 HomoloGene: 31513 GeneCards: ASNA1
Lokacija gena (čovjek) Hrom. Hromosom 19 (čovjek)[1] Bend 19p13.13 Početak 12,737,139 bp[1] Kraj 12,748,323 bp[1]
Lokacija gena (miš) Hrom. Hromosom 8 (miš)[2] Bend 8|8 C3 Početak 85,744,560 bp[2] Kraj 85,751,910 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena Molekularna funkcija • nucleotide binding • ATPase activity • GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine • hydrolase activity • ATP binding • arsenite transmembrane transporter activity • vezivanje iona metala • transporter activity • ATPase-coupled transmembrane transporter activity Ćelijska komponenta • citoplazma • Jedarce • Egzosom • endoplasmic reticulum membrane • jedro • Endoplazmatski retikulum • GET complex Biološki proces • IRE1-mediated unfolded protein response • inorganic anion transport • GO:0015915 transport • posttranslational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane • arsenite transport • protein insertion into ER membrane • tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
Vrste	Čovjek	Miš
Entrez	439	56495
Ensembl	ENSG00000198356	ENSMUSG00000052456
UniProt	O43681	O54984
RefSeq (mRNK)	NM_004317	NM_019652 NM_001357202 NM_001357203
RefSeq (bjelančevina)	NP_004308 NP_001358417 NP_001358418	NP_062626 NP_001344131 NP_001344132
Lokacija (UCSC)	Chr 19: 12.74 – 12.75 Mb	Chr 8: 85.74 – 85.75 Mb
PubMed pretraga	[3]	[4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek Pogledaj/uredi – miš

ATPaza ASNA1, znana i kao arsenitna pumpna ATP-aze i arsenitno stimulirana ATP-aza, je enzim koji je kod ljudi kodiran genom ASNA1.^[5][6]

Kloniranje i ekspresija

Kurdi-Haidar et al. (1996) koristili su degenerirani PCR za kloniranje ljudskogog homologa bakterijskog gena arsA. Ljudska cDNK ARSA1 izolirana je iz biblioteke ljudskog karcinoma jajnika i nađeno je da kodira polipeptid od 332 aminokiseline, koji ima N-terminalni ATP-vezujući kasetni domen (ABC) i C-terminalni domen nepoznate funkcije. U oba domena, sekvenca proteina je visoko homologna hipotskim arsA proteinima C. elegans i kvasca. Northern blot analiza otkrila je da je gen ARSA1 sveprisutno eksprimiran. Southern blot analiza ukazala je da u ljudskom genomu postoje dva usko povezana gena ARSA.. Postojanje drugog ljudskog ARSA proteina dodatno je potkrijepljeno Western blot analizom, koja je pokazala da antitijela na ARSA1 identificiraju dva proteina od 37 i 42 kD Kurdi-Haidar et al. (1996) su izrazili ARSA1 i otkrili da rezultirajući protein od 37 kD ima aktivnost ATP-aze.^[7]

Kurdi-Haidar et al. (1998) otkrili su da ASNA1 pokazuje citoplazmatsku, perijedarnu i nukleolusnu distribuciju. Frakcioniranjem ćelija i širokom primjenom dvostruko obilježenih imunolokalizacija, pokazali su da je citoplazmatski protein topiv, perijedarni protein povezan je s invaginacijama jedarcetovih membrana, a ne s endoplazmatskim retikulumom, te da se nukleolusni signal kolokalizira njegovim poznatim markerima. Bhattacharjee et al.. (2001) klonirali su mišji Asna1 koji kodira protein 348 sa aminokiselina i dijeli 27%, odnosno 99% identiteta s proteinima E. coli i ljudi. Northern blot analizom otkriven je transkript od 1,3 kb kod miša, na najvišim nivoima u bubrezima i testisima, umjerenim nivoima u mozgu, jetri, plućima i koži, dok su niske razine imali srce, tanko crijevo, slezena, želudac i timus, a zanemariv nivo u skeletni mišićima.^[8]

Aminokiselinski sastav

Simboli

C: Cistein
D: Asparaginska kiselina
E: Glutaminska kiselina
F: Fenilalanin
G: Glicin
H: Histidin
I: Izoleucin
K: Lizin
L: Leucin
M: Metionin
N: Asparagin
P: Prolin
Q: Glutamin
R: Arginin
S: Serin
T: Treonin
V: Valin
W: Triptofan
Y: Tirozin

10		20		30		40		50
MAAGVAGWGV		EAEEFEDAPD		VEPLEPTLSN		IIEQRSLKWI		FVGGKGGVGK
TTCSCSLAVQ		LSKGRESVLI		ISTDPAHNIS		DAFDQKFSKV		PTKVKGYDNL
FAMEIDPSLG		VAELPDEFFE		EDNMLSMGKK		MMQEAMSAFP		GIDEAMSYAE
VMRLVKGMNF		SVVVFDTAPT		GHTLRLLNFP		TIVERGLGRL		MQIKNQISPF
ISQMCNMLGL		GDMNADQLAS		KLEETLPVIR		SVSEQFKDPE		QTTFICVCIA
EFLSLYETER		LIQELAKCKI		DTHNIIVNQL		VFPDPEKPCK		MCEARHKIQA
KYLDQMEDLY		EDFHIVKLPL		LPHEVRGADK		VNTFSALLLE		PYKPPSAQ

Funkcija

ASNA1 je ljudski homolog bakterijskog gena arsA. U Escherichia coli, arsA ATPaza je katalitskka komponenta više podjedinice oksianionske pumpe, koja je odgovorna za otpornost na arsenske i antimonske spojeve.^[6]

Interakcije

Prema STRING-u, utvrđeno je da ASNA1 komunicira sa FAM71D.^[9]

Reference

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198356 - Ensembl, maj 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000052456 - Ensembl, maj 2017
3. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
5. Kurdi-Haidar B, Aebi S, Heath D, Enns RE, Naredi P, Hom DK, Howell SB (Feb 1997). "Isolation of the ATP-binding human homolog of the arsA component of the bacterial arsenite transporter". Genomics. 36 (3): 486–91. doi:10.1006/geno.1996.0494. PMID 8884272.
6. "Entrez Gene: ASNA1 arsA arsenite transporter, ATP-binding, homolog 1 (bacterial)".
7. Kurdi-Haidar, B., Aebi, S., Heath, D., Enns, R. E., Naredi, P., Hom, D. K., Howell, S. B. Isolation of the ATP-binding human homolog of the arsA component of the bacterial arsenite transporter. Genomics 36: 486-491, 1996. [PubMed]: 8884272
8. Kurdi-Haidar, B., Heath, D., Aebi, S., Howell, S. B. Biochemical characterization of the human arsenite-stimulated ATPase (hASNA-I). J. Biol. Chem. 273: 22173-22176, 1998. [PubMed]: 9712828
9. "STRING 10".

Vanjski linkovi

• Lokacija ljudskog genoma ASNA1 i stranica sa detaljima o genu ASNA1 u UCSC Genome Browseru.

Dopunska literatura

• Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
• Kurdi-Haidar B, Heath D, Aebi S, Howell SB (1998). "Biochemical characterization of the human arsenite-stimulated ATPase (hASNA-I)". J. Biol. Chem. 273 (35): 22173–6. doi:10.1074/jbc.273.35.22173. PMID 9712828.
• Kurdi-Haidar B, Hom DK, Flittner DE, et al. (1998). "Dual cytoplasmic and nuclear distribution of the novel arsenite-stimulated human ATPase (hASNA-I)". J. Cell. Biochem. 71 (1): 1–10. doi:10.1002/(SICI)1097-4644(19981001)71:1<1::AID-JCB1>3.0.CO;2-#. PMID 9736449.
• Kurdi-Haidar B, Heath D, Lennon G, Howell SB (2000). "Chromosomal localization and genomic structure of the human arsenite-stimulated ATPase (hASNA-I)". Somat. Cell Mol. Genet. 24 (5): 307–11. doi:10.1023/B:SCAM.0000007134.16744.8b. PMID 10696239. S2CID 11936516.
• Kao G, Nordenson C, Still M, et al. (2007). "ASNA-1 positively regulates insulin secretion in C. elegans and mammalian cells". Cell. 128 (3): 577–87. doi:10.1016/j.cell.2006.12.031. PMID 17289575. S2CID 2120123.
• Stefanovic S, Hegde RS (2007). "Identification of a targeting factor for posttranslational membrane protein insertion into the ER". Cell. 128 (6): 1147–59. doi:10.1016/j.cell.2007.01.036. PMID 17382883. S2CID 16802797.