يرتبط البريميز بإنزيم الحمض النووي الهيليكاز هيليكاز في البكتيريا مكوناً مركباً يطلق عليه بريموسمprimosome ، ينشط البريمز بتفاعله مع الهيليكاز مكوناً الحمض النووي التمهيدي المؤقت بطول 1 +- 11 نيكلوتيد حيث يمكن للنيوكليوتيدات الجديدة أن تضاف بواسطة الحمض النووي بوليميرازبوليميراز.
.
تتمد شرائح الحمض النووي التمهيدي بواسطة إنزيم الحمض النووي بوليميراز ثم تتجمع عن طريق إنزيم البريميز[1] ثم يكوّن البوليميراز مركب البروتين مع وحدتين من البريميز لتشكيل مركب الفا بوليميريز والبريمز، ويعد البريمز من أبطأ وأخطر أنزيمات البوليميراز[1] ، حيث يستطيع البريميز في الكائنات الحية مثل بكتيريا أي كولاي E.coli تشكيل حوالي 2000 حتي 3000 بريمز بمعدل واحد في الثانية.[2] ويقوم البريميز أيضاً بدور الحامي لمنع الخيوط العالية من مجاوزة الخيوط العالقة عن طريق إيقاف التناسخ [3] ، وتبدأ الخطوة الفاصلة في البريميز عندما يتشكل أول رابطة لفوسفات ثنائي الأستر مع الحمض النووي ss [1] ، ولقد تم تحديد هيكل من الكريستال للبريميز في بكتيريا أي كولاي متضمناً بروتين DnaG في عام 2000.[2] يشبه مركب البريميز و DnaG شكل الكاجو ويحتوي على ثلاثة فروع.[2] يشكل الفرع الأوسط التوبريم toprim والمتكون من خليط من خمسة صفائح بيتا وستة حلزات ألفا.[2] ويستخدم التوبريم في سن القوانين والمعادن ويستخدم البريميز مجال الفوسفات ثنائي الإستر لتنظيم نقل المعادن مما يميزه عن عن البلمرات الأخرى.[2] وتحوي الفروع الجانبية على الجانب تحتوي على مركب COOH وNH2 المتكونة من حلزات ألفا وصفائح البيتا [2] يتفاعل مركب NH2 مع الزنك و COOH الذي تتفاعل مع الحمض DnaB-ID.
وتختلف تناسخ هذه العمليات بين البكتيريا والفيروسات المتنوعة حيث يساهم البريميز في توصيل الهيليكاز في الفيروسات مثل بكتريا الفا تي 7 .[3] ، وفي الفيروسات مثل فيروس الهربس البسيط (هامبورغ - 1)، يمكن للبريميز أن يكون مركبات مع الهيليكاز [4] وي يستخدم مركب البريميز هيليكاز لإرخاء الحمض النووي ds وتجميع الخيوط المعلقة باستخدام الحمض النووي التمهيدي [4] ومعظم التجميعات المتكونة من البريميز عددها اثنان أو ثلاثة.[4]
بروتيبيديا: خليط بين الهيليكاس DnaB والبريميز DnaG
المراجع
^ ابجGriep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. ج. 32 ع. 4: 171–8. PMID:8655184.
^ ابجدهوKeck, James L. , and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science. ج. 282 ع. 5462: 2482–6. PMID:10741967.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
^ ابLee, Jong-Bong , and Richard K. Hite, Samir M. Hamdan؛ وآخرون (2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication". Nature. ج. 436 ع. 7076: 621–4. DOI:10.1038/nature04317. PMID:16452983. {{استشهاد بدورية محكمة}}: Explicit use of et al. in: |مؤلف= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
