Гемоглобин (бор. грек. αἷμα лат. globus Hb яки Hgb ) — кислород белән бәйләнешкә кереп, аны тукымаларга җиткерүне тәэмин итүче катлаулы тимерле аксым . Умырткалы хайваннарда ул эритроцитларда урнаша, күпчелек умырткасызларның кан плазмасында һәм башка тукымаларда эрегән рәвештә (эритрокруорин) булырга мөмкин[ 1] 66,8 кДа . Гемоглобин молекуласы дүрт кислород молекуласына кадәр йөртә ала. Бер грамм гемоглобин 1.33,4 мл га кадәр кислород йөртә ала.
Макс Перуц гемоглобин һәм миоглобинның молекуляр структурасын билгеләү буенча эше өчен химия буенча Нобель премиясе ала[ 2] Гемоглобин 400 миллион ел элек кеше һәм акулаларның соңгы уртак ата-бабасында 2 мутация нәтиҗәсендә барлыкка килгән, нәтиҗәдә дүрт компонентлы гемоглобин комплексы төзелгән. Бу комплексның кислородка туганлыгы аның белән тулган мохиттә кислородны бәйләү өчен җитәрлек, әмма аны организмның башка тукымаларында тоту өчен җитәрлек түгел.[ 3] [ 4]
1825 елда Иоганн Фридрих Энгельхарт берничә төрнең гемоглобиннарында тимер һәм аксым нисбәтенең бер үк булуын ачыклаган. Билгеле булган тимер атом массасыннан ул гемоглобинның молекуляр массасын n × 16000 (n = гемоглобиндагы тимер атомнары саны, хәзер 4 буларак билгеле) кадәр исәпләгән. Бу "ашыгыч нәтиҗә" ул вакытта галимнәр тарафыннан күп мыскыллауларга сәбәп була, алар нинди дә булса молекуланың шундый зур була алуына ышана алмыйлар. Гилберт Смитсон Адер Энгельхардның нәтиҗәләрен 1925 елда гемоглобин эремәләренең осмотик басымын үлчәп раслый.
Кан кислород ташучы буларак ким дигәндә 1794 елдан бирлебилгеле булса да, гемоглобинның кислородны күчерү үзлеге Хюнефельд тарафыннан 1840 елда тасвирлана. 1851 елда немец физиологы Отто Функе мәкаләләр сериясен бастыра. Анда ул эритроцитларны чиста су, спирт яки эфир кебек эретүче белән эзлекле рәвештә кушу, аннан соң аксым эремәсеннән акрын парга әйләндерү юлы белән гемоглобин кристаллларын үстерүне тасвирлый[ 5]
1959 елда Макс Фердинанд Перуц рентген кристаллографиясе ысулы белән гемоглобинның молекуляр структурасын билгели. Бу эш нәтиҗәсендә ул Джон Кендрю белән глобуляр аксымнарның структураларын тикшергән өчен 1962 елда химия буенча Нобель премиясен бүлешә.
Канда гемоглобинның ролен француз физиологы Клод Бернар ачыклаган . Гемоглобин атамасы гем һәм глобин сүзләреннән килеп чыккан, бу гемоглобинның һәр субберәмлеге гем төркеме белән глобуляр аксым булып торуын ачыклый. Һәр гем төркемендә бер тимер атомы бар, ул ионлы-индуцияләнгәг диполь көчләре ярдәмендә бер кислород молекуласын бәйли ала. Имезүчеләрдә гемоглобинның иң киң таралган төре дүрт шундый субберәмлектән тора.
Кеше гемоглобины аксымнарының аминокислоталар эзлеклелеген, альфа-, бета - һәм дельта-субберәмлекләрен тигезләү. Тигезләүләр интернетта булган UniProt тигезләү коралы ярдәмендә ясалган Гемоглобин молекуласы: 4 өлеше төрле төскә буялган Гемоглобин аксым субберәмлекләреннән (глобин молекулаларыннан) тора, ә бу аксымнар, үз чиратында, полипептидлар дип аталган күп санлы аминокислоталардан торган җыелган чылбырлардан тора. Күзәнәк ясаган теләсә нинди полипептидның аминокислота эзлеклелеге, үз чиратында, геннар дип аталган ДНК өлешләре белән билгеләнә. Барлык аксымнарда нәкъ менә аминокислоталар эзлеклелеге аксымның химик үзлекләрен һәм функциясен билгели.
Гемоглобинны көйләүче геннар бердән артык: кешеләрдә А гемоглобины (өлкәннәрдә булган гемоглобинның төп формасы) HBA1 , HBA2 һәм HBB геннары белән кодлана .Альфа 1 һәм альфа 2 гемоглобин субберәмлекләре 16 нчы хромосомада булган һәм бер-берсенә якын урнашкан HBA1 һәм HBA2 геннары белән кодлана. Гемоглобинның бета-субъекты 11 нче хромосомада урнашкан HBB гены белән кодлана. Гемоглобиннарда глобин аксымнарының аминокислоталар эзлеклелеге гадәттә төрле төрләрдә аерыла. Бу аермалар төрләр арасында эволюцион ара белән үсә. Мәсәлән, кешеләрдә, бонобо һәм шимпанзеларда иң киң таралган гемоглобин эзлеклелекләре тулысынча бертөрле, хәтта альфа - яки бета-глобин аксым чылбырында бер генә аминокислота аермасы да юк[ 6] [ 7]
Хәтта төрләр эчендә дә гемоглобинның үзгәрүчәнлеге бар, гәрчә һәр төрдә гадәттә бер эзлеклелек «иң киң таралган» булса да. Гемоглобин аксымнары геннарындагы мутацияләр молекуланың төрле вариантларына китерә[ 8] [ 9] гемоглобинопатияләр төркеме авыруларына китерә. Иң билгеле гемоглобинопатия - урак-күҙәнәк анемиясе, ул молекуляр дәрәҗәдә механизмы аңлашылган беренче кеше авыруы. Талассемия дип аталган авыруларның җыелмасы глобин генын көйләүдә проблемалар һәм мутацияләр аркасында нормаль, ә кайвакыт аномаль гемоглобиннар җитештерүне үз эченә ала. Бу авыруларның барысы да анемиягә китерә[ 10]
Гемоглобинның аминокислота эзлеклелекләре вариацияләре, башка аксымнар очрагындагы кебек үк, адаптив булырга мөмкин. Мәсәлән, гемоглобинның зур биеклеккә төрлечә яраклашуы ачыкланган. Югарырак биеклектә яшәүче организмнар диңгез дәрәҗәсендәгегә караганда кислородның түбән парциаль басымын кичерә. Бу мондый мохиттә яшәүче организмнар өчен проблема тудыра. Төрле организмнар мондый проблемага ияләшкән. Мәсәлән, соңгы тикшеренүләр болан-тычканнарда яңа генетик вариантларны күрсәткән, алар таулардагы болан-тычканнарның ничек яши алуларын аңлатырга ярдәм итә. Небраска-Линкольн университеты тикшерүчесе дүрт төрле гендагы мутацияләрне таба, алар түбән далаларда һәм тауларда яшәүче болан-тычканнар арасындагы аерманы аңлатырга мөмкин. Биек тауларда һәм түбәнлекләрдә тотылган кыргый тычканнарны тикшергәннән соң, ике токымның геннары «практик рәвештә бертөрле» дип табылган, тик аларның гемоглобинының кислородны күчерү сәләтен көйләүчеләре генә аерыла. Генетик аерма биек тау тычканнарына кислородны нәтиҗәлерәк кулланырга мөмкинлек бирә. Мамонт гемоглобины түбән температурада кислород җиткерү мөмкинлеге биргән мутацияләр белән аерылып тора, бу мамонтларга плейстоценда югарырак киңлекләргә күченергә мөмкинлек бирә[ 11] колибриларда да мутацияләр табылган. Колибрилар күп энергия сарыф итә һәм шуңа күрә кислородка ихтыяҗлары югары, һәм шулай да Анд колибриларының зур биеклектә уңышлы яшәве ачыкланган. Зур биеклектә яшәүче берничә төрнең (Oreotrochilus, A. castelnaudii, C. violifer, P. gigas һәм A. viridicuada ), гемоглобин генында синоним булмаган мутацияләр аксымның инозитол-гексафосфат (IHP) белән азрак туганлыгына китергән, бу кошларда табылган молекула кешеләрдәге 2,3-BPG молекуласына тиңдәш. Бу кислородны түбәнрәк парциаль басымнарда бәйләү сәләтенә китерә[ 12]
Кошларның уникаль үпкәләре шулай ук кислородны түбән парциаль басымда нәтиҗәле куллануга ярдәм итә. Бу ике адаптация бер-берсен көчәйтә һәм кошларның искиткеч биеклек характеристикаларын аңлата.
Гемоглобинның адаптациясе кешеләргә дә кагыла. 4000 метр биеклектә яшәүче кислородка туенуы нәтиҗәлерәк булган Тибет хатын-кызларында нәселнең исән калу мөмкинлеге югарырак[ 13]
Гемоглобин (Hb) катлаулы этаплар эзлеклелегендә синтезлана. Гемның бер өлеше митохондрияләрдә һәм өлгермәгән эритроцитларның цитозолендә берничә этапта синтезлана, шул ук вакытта глобин аксымының өлешләре цитозольда рибосомалар тарафыннан ясала[ 14]
Гем —гемоглобинның простетик төркеме Гемоглобин гемопротеиннар классының катлаулы аксымы булып тора. Монда простетик төркем сыйфатында гем — үз эченә тимерне сыйдырган порфиринлы төш чыгыш ясый. Кеше гемоглобины тетрамер булып тора, ягъни 4 протомердан тора. Өлкән кешедә алар α1 , α2 , β1 һәм β2 полипептид чылбырлары белән күрсәтелә. Субберәмлекләр бер-берсе белән изологик тетраэдралар принцибы буенча тоташкан. Субберәмлекләрнең үзара тәэсир итешүенә гидрофоб мөнәсәбәтләр төп өлеш кертәләр. Α-һәм β-чылбырлары α-спираль структура классына карый, чөнки аларда бары тик α-спиральләр була. Һәр чылбырда сигез спираль участок бар, алар Адан Hга кадәр хәрефләр белән билгеләнә (N-очыннан C-очына кадәр).
Кеше канында гемоглобинның нормаль күләме: ир-атларда — 130 —160 г/л (аскы чик — 120 , югары чик — 180 г/л ), хатын-кызларда — 120 —160 г/л ; балаларда гемоглобинның нормаль дәрәҗәсе яшькә бәйле һәм шактый тирбәлүгә дучар. Шулай итеп, балаларда туганнан соң 1-3 көндә гемоглобинның нормаль дәрәҗәсе максималь һәм 145 —225 г/л тигез, ә 3-6 айда минималь дәрәҗәгә кадәр төшә — 95 —135 г/л , аннары 1 яшьтән 18 яшькә кадәр канда гемоглобинның нормаль дәрәҗәсе әкренләп арта.
↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite , Aplysia and Halosydna the original on 2013-08-01, retrieved 2024-06-28 ↑ «Max Perutz, Father of Molecular Biology, Dies at 87 2016 елның 23 апрель көнендә архивланган . The New York Times . February 8, 2002
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59 . әлеге чыганактан 2020-05-21 архивланды.2020-05-21 тикшерелгән. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020 ↑ A NASA Recipe For Protein Crystallography . Educational Brief . National Aeronautics and Space Administration. әлеге чыганактан 2008-04-10 архивланды.2008-10-12 тикшерелгән. ↑ HBB – Hemoglobin subunit beta – Pan paniscus (Pygmy chimpanzee) – HBB gene & protein . www.uniprot.org . әлеге чыганактан 2020-08-01 архивланды.2020-03-10 тикшерелгән. ↑ HBA1 – Hemoglobin subunit alpha – Pan troglodytes (Chimpanzee) – HBA1 gene & protein . www.uniprot.org . әлеге чыганактан 2020-08-01 архивланды.2020-03-10 тикшерелгән. ↑ Huisman THJ (1996). A Syllabus of Human Hemoglobin Variants . Globin Gene Server . Pennsylvania State University. әлеге чыганактан 2008-12-11 архивланды.2008-10-12 тикшерелгән.
↑ Hemoglobin Variants 2006 елның 5 ноябрь көнендә архивланган . ↑ Uthman, MD, Ed. Hemoglobinopathies and Thalassemias . әлеге чыганактан 2007-12-15 архивланды.2007-12-26 тикшерелгән.
↑ Mammoths had ′anti-freeze′ blood (2010-05-02).
↑ (2013-12-17) «Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds». Proceedings of the National Academy of Sciences 110 (51): 20669–74. DOI :10.1073/pnas.1315456110 . ISSN 0027-8424 . PMID 24297909 . ↑ (2004-09-28) «Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (39): 14300–04. DOI :10.1073/pnas.0405949101 . ISSN 0027-8424 . PMID 15353580 . ↑ Hemoglobin Synthesis (2002-04-14). әлеге чыганактан 2007-12-26 архивланды.2007-12-26 тикшерелгән.
