Enzimperoksidaza rena (HRP), prisutan u korenu rena, ekstenzivno se koristi u biohemiji, prvenstveno zbog njegove spososobnosti da pojača slab signal i da uveća detektabilnost ciljnih molekula. On je metaloenzim sa mnoštvom izoformi, od kojih je najbolje izučen tip C.
Sam HRP enzim, ili njegovi konjugati, su od male koristi. Njegovo prisustvo se mora učiniti vidljivim koristeći supstrat, koji nakon oksidacije posredstvom HRP koristeći vodonik peroksid kao oksidacioni agens proizvodi karakterističnu promenu, koja se može detektovati spektrofotometrijskim metodama.[4][5]
Brojni supstrati za peroksidazu rena su poznati i komercijalno dostupni. Supstrati se dele u nekoliko kategorija. HRP katalizuje konverziju hromogenih supstrata (e.g., TMB, DAB, ABTS) u obojene produkte, i proizvodi svetlost kad deluje na hemiluminescentne supstrate (e.g. poboljšana hemiluminescencija pomoću luminola).
Reference
^PDB: 1w4w; Carlsson GH, Nicholls P, Svistunenko D, Berglund GI, Hajdu J (2005). „Complexes of horseradish peroxidase with formate, acetate, and carbon monoxide”. Biochemistry. 44 (2): 635—42. PMID15641789. doi:10.1021/bi0483211.
^PDB: 1ATJ; Gajhede M, Schuller DJ, Henriksen A, Smith AT, Poulos TL (1997). „Crystal structure of horseradish peroxidase C at 2.15 A resolution”. Nature Structural Biology. 4 (12): 1032—8. PMID9406554. doi:10.1038/nsb1297-1032.
^Akkara JA, Senecal KJ, Kaplan DL (1991). „Synthesis and characterization of polymers produced by horseradish peroxidase in dioxane”. Journal of Polymer Science. 29 (11): 1561—74. doi:10.1002/pola.1991.080291105.