Enzýmy zohrávajú kľúčovú rolu v metabolizme všetkých živých organizmov. Takmer všetky biochemické reakcie, od trávenia (napr. pepsín) až po kopírovanie genetickej informácie (DNA polymeráza), sú katalyzované enzýmami.
Názvoslovie enzýmov sa prispôsobuje návrhu Medzinárodnej únie pre biochémiu a molekulárnu biológiu, ktorá v roku 1955 vytvorila Medzinárodnú komisiu pre enzýmy (International Commission on Enzymes alebo skrátene Enzyme Commission, EC) s cieľom systematicky klasifikovať a pomenovať enzýmy a koenzýmy, ich jednotku aktivity a štandardné stanovovacie postupy a symboly na popis enzýmovej kinetiky.
Na návrh komisie vznikli dva typy názvoslovia – systémové a triviálne – ktoré sa zakladajú na type reakcie, ktorú enzým katalyzuje. Systémový názov dostávajú tie enzýmy, u ktorých je dostatočne známy mechanizmus reakcie. Každý enzým má pridelený presný názov a tzv. EC-kód na základe desatinného triedenia. V názve enzýmu je uvedený substrát, výraz charakterizujúci typ reakcie a prípona -áza. Vo vydaní z roku 1992 obsahuje zoznam 3 196 enzýmov.
Molekuly niektorých z nich sú tvorené len jednoduchým proteínom; iné enzýmy obsahujú v molekulách neproteinovú zložku – kofaktor. Kofaktory môžu byť buď ióny niektorých kovov (Mg, K, Fe, Zn, Cu a iných), alebo zložitejšie organické molekuly, ktoré sa označujú ako koenzýmy. Kofaktory sú väčšinou stabilné pri zahriatí, zatiaľ čo väčšina proteínov denaturuje. Vo väčšine prípadov je možné oddeliť koenzýmy od bielkoviny veľmi jednoducho, pretože sú viazané len nekovalentnými interakciami. V niektorých enzýmoch sú však koenzýmy viazané pevne kovalentnou väzbou. Také koenzýmy sa nazývajú prostetické skupiny.
Koenzýmy sa účastnia chemickej premeny katalyzovanej enzýmom. Väčšina koenzýmov štruktúrne súvisí s vitamínmi (prevažne B). Kompletne fungujúci enzým sa nazýva holoenzým. Holoenzým sa skladá z apoenzýmu (proteín) a koenzýmu.
Po zjednodušení vzniká kinetickú rovnicu, v ktorej vystupujú rýchlostné konštantny jednotlivých reakcií ():
Na začiatku reakcie sa predpokladá, že koncentrácia produktu je veľmi nízka a rýchlosť reakcie teda závisí na koncentrácie komplexu enzým–substrát a maximálna bude vtedy, ak sa všetok enzým bude viazať vo forme komplexu ES.
Závislosť rýchlosti enzýmovej reakice (V) od koncentrácie substrátu ([S]).
Merania rýchlosti enzýmovej reakcie ukázali, že zvyšovanie koncentrácie substrátu zvyšuje rýchlosť len do určitej miery a ďalej nie je možné ju zvýšiť pridávaním substrátu. Nemecký biochemik Leonor Michaelis a kanadská lekárka Maud Mentenová odvodili vzťah medzi rýchlosťou enzýmovej reakcie a koncentráciou substrátu, ktorý je po nich pomenovaný Michaelis–Mentenovej rovnica:
V prípade enzýmov, ktoré vyžadujú viac substrátov, je možné jeden substrát držať v nadbytku a pokladať jeho koncentráciu za konštantnú. Takto je možné sledovať Michaelisovskú kinetiku daného enzýmu pre jeden konkrétny substrát.
Enzýmové reakcie vyžadujúce dva substráty sa dajú rozdeliť na dve kategórie:[2]
Sekvenčné - najprv sa musia naviazať všetky substráty a až potom môže prebehnúť enzýmová reakcia
Náhodný mechanizmus - nezáleží na poradí, v ktorom sa substráty viažu (napríklad kreatínkináza)
Usporiadaný mechanizmus - poradie, v ktorom sa substráty viažu, je pevne dané (napríklad laktátdehydrogenáza)
Nesekvenčné (ping-pongový mechanizmus[3]) - po naviazaní substrátu prebehne čiastočná enzýmová reakcia a uvoľní sa prvý produkt, na enzým sa potom viaže druhý substrát, ktorý sa uvoľní po druhej čiastočnej reakcii (napríklad aspartátaminotransferáza)
![{\displaystyle [P]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/25d78ad4ad13872df07ac9b02a2574250a0e54fd)
![{\displaystyle [ES]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/31639ab6b9c7c728139b5f8ce03991d800ac7741)
![{\displaystyle v={\frac {V_{max}[S]}{K_{M}+[S]}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e8f4ef73642e1744b8816d74c408901b8a0e16d1)
