Гликопротеин IIb/IIIa (интегрин αIIbβ3) — мембранный белок, димерный интегрин, состоящий из альфа цепи αIIb и бета цепи β3. Играет важную роль в агрегации тромбоцитов, мишень антитромботических препаратов.
Гликопротеин IIb/IIIa находится на поверхности тромбоцитов и является рецептором фибриногена. Образование комплекса между альфа и бета интегринами представляет собой кальций-зависимый процесс, это необходимый этап в агрегации тромбоцитов и их адгезии к эндотелию.[1][2] Активация тромбоцитов под действием АДФ приводит к конформационному изменению гликопротеина, что приводит к его связыванию с фибриногеном. Несколько лекарственных веществ воздействуют на этот рецептор, включая abciximab, eptifibatide, tirofiban.
Патология
Нарушения гликопротеина IIb/IIIa приводят к тромбастении, т.н. болезни Гланцмана.[3] Болезнь Гланцмана является наследственным заболеванием с аутосомно-рецессивным характером проявления, характеризуется нарушением гемостаза с тяжелыми рецидивирующими кровотечениями слизистых покровов. Тромбоциты таких больных не связываются с фибриногеном и не способны агрегировать.
В случае аутоиммунного нарушения с выработкой аутоантител против гликопротеина IIb/IIIa развивается хроническая иммунопатологическая тромбоцитопеническая пурпура, или болезнь Верльгофа.[4]
В медицине
Ингибиторы гликопротеина IIb/IIIa могут использоваться для предотвращения образования в крови тромбов с целью снизить риск инфаркта миокарда или инсульта.
Примечания
↑Calvete J.J. On the structure and function of platelet integrin alpha IIb beta 3, the fibrinogen receptor (англ.) // Experimental Biology and Medicine[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 208, no. 4. — P. 346—360. — PMID7535429.
↑Shattil S.J. Signaling through platelet integrin alpha IIb beta 3: inside-out, outside-in, and sideways (англ.) // Thrombosis and Haemostasis[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 82, no. 2. — P. 318—325. — PMID10605720.
