Cinética de Michaelis-Menten

Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática.^[1] O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten.^[2] Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação ${\displaystyle v}$ a ${\displaystyle [S]}$, a concentração de um substrato ${\displaystyle [S]}$.^[3] A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten^[4]:

${\displaystyle v={\frac {d[P]}{dt}}={\frac {V_{\max }{[S]}}{K_{\mathrm {M} }+[S]}}.}$

Aplicações

Os valores dos parâmetros variam amplamente entre as enzimas:^[5]

Enzima	${\displaystyle K_{\mathrm {M} }}$ (M)	${\displaystyle k_{\text{cat}}}$ (s^−1)	${\displaystyle k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {M} }}$ (M^−1s^−1)
Quimotripsina	1.5 × 10^−2	0.14	9.3
Pepsina	3.0 × 10^−4	0.50	1.7 × 10^3
T-RNA synthetase	9.0 × 10^−4	7.6	8.4 × 10^3
Ribonuclease	7.9 × 10^−3	7.9 × 10^2	1.0 × 10^5
Anidrase carbónica	2.6 × 10^−2	4.0 × 10^5	1.5 × 10^7
Fumarase	5.0 × 10^−6	8.0 × 10^2	1.6 × 10^8

A constante ${\displaystyle k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {M} }}$ (eficiência catalítica) é uma medida da eficiência com que uma enzima converte um substrato em produto. As enzimas com difusão limitada, como a fumarase, funcionam no limite superior teórico de 10⁸ – 10¹⁰ M⁻¹s⁻¹, limitadas pela difusão do substrato no centro ativo.^[6]

A cinética de Michaelis–Menten também foi aplicada a uma variedade de esferas fora das reações bioquímicas,^[7] incluindo depuração alveolar de poeiras,^[8] o agrumento de riqueza de espécies,^[9] depuração do álcool no sangue,^[10] a relação fotossíntese-irradiância e infecção bacteriana por fagos.^[11]

A equação também pode ser usada para descrever a relação entre a condutividade do canal iônico e a concentração do ligante.^[12]

Referências

1. «Michaelis-Menten Kinetics and Briggs-Haldane Kinetics». depts.washington.edu. Consultado em 2 de maio de 2016 
2. «Michaelis-Menten Kinetics - Chemwiki». chemwiki.ucdavis.edu (em inglês). Consultado em 2 de maio de 2016 
3. Raymond Chang. «Physical Chemistry for the Biosciences». www.uscibooks.com. Consultado em 2 de maio de 2016 
4. «Substrate Concentration (Introduction to Enzymes)». www.worthington-biochem.com. Consultado em 2 de maio de 2016 
5. Mathews, C.K.; van Holde, K.E.; Ahern, K.G. (10 de dezembro de 1999). Biochemistry 3 ed. [S.l.]: Prentice Hall. ISBN 978-0-8053-3066-3 
6. Stroppolo, M.E.; Falconi, M.; Caccuri, A.M.; Desideri, A. (setembro de 2001). «Superefficient enzymes». Cell Mol Life Sci. 58 (10): 1451–60. PMID 11693526. doi:10.1007/PL00000788 
7. Chen, W.W.; Neipel, M.; Sorger, P.K. (2010). «Classic and contemporary approaches to modeling biochemical reactions». Genes Dev. 24 (17): 1861–1875. PMC 2932968. PMID 20810646. doi:10.1101/gad.1945410 
8. Yu, R.C.; Rappaport, S.M. (1997). «A lung retention model based on Michaelis–Menten-like kinetics». Environ Health Perspect. 105 (5): 496–503. PMC 1469867. PMID 9222134. doi:10.1289/ehp.97105496 
9. Keating, K.A.; Quinn, J.F. (1998). «Estimating species richness: the Michaelis–Menten model revisited». Oikos. 81 (2): 411–416. JSTOR 3547060. doi:10.2307/3547060 
10. Jones, A.W. (2010). «Evidence-based survey of the elimination rates of ethanol from blood with applications in forensic casework». Forensic Sci Int. 200 (1–3): 1–20. PMID 20304569. doi:10.1016/j.forsciint.2010.02.021 
11. Abedon, S.T. (2009). «Kinetics of phage-mediated biocontrol of bacteria». Foodborne Pathog Dis. 6 (7): 807–15. PMID 19459758. doi:10.1089/fpd.2008.0242 
12. Ding, Shinghua; Sachs, Frederick (1999). «Single Channel Properties of P2X2 Purinoceptors». The Journal of General Physiology. 113 (5): 695–720. PMC 2222910. PMID 10228183. doi:10.1085/jgp.113.5.695 

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