PROFILBARU.COM

Oksydaza cytochromu c (też oksydaza cytochromowa, kompleks IV łańcucha oddechowego) – to duży transbłonowy kompleks białkowy błony wewnętrznej mitochondrium oraz bakterii. Jest to ostatnie białko łańcucha oddechowego (IV). Odbiera elektrony (utlenia) z cytochromów c i przenosi je na cząsteczkę tlenu, redukując go, wskutek czego po przyłączeniu jonów H⁺ powstają dwie cząsteczki wody. Podczas tego procesu, przenosi także przez błonę cztery jony H⁺, wspomagając powstawanie potencjału chemiosmotycznego.

Reakcja:

$\mathrm {4Fe_{cyt.c}^{2+}+8H_{in}^{+}+O_{2}\rightarrow 4Fe_{cyt.c}^{3+}+2H_{2}O+4H_{out}^{+}}$

Kompleks oksydazy cytochromu c to duża jednostka, modyfikowana poprzez lipidację, złożona z kilku grup prostetycznych opartych na metalach (2 hemy – a i a3, 2 centra miedziowe – CuA i CuB^[1]) oraz 13 podjednostek białkowych (ssaki). U ssaków, 10 z nich jest kodowana jądrowo, a 3 przez genom mitochondrialny (mtDNA). Właściwa reakcja redukcji tlenu zachodzi przy wspólnym udziale hemu a3 i centrum CuB, jakkolwiek jej dokładny mechanizm wciąż jest przedmiotem badań.

Krystalograficzne badania struktury kompleksu ujawniły modyfikacje posttranslacyjne polegająca na połączeniu węgla C6 Tyr(244) z ε-N His(240). Związana w ten sposób tyrozyna, służy prawdopodobnie jako donor wodoru, dostarczający protonów i elektronów, potrzebnych do redukcji cząsteczki tlenu (O₂)^[2].

Cyjanek, siarkowodór, azydek i tlenek węgla wiążą się do oksydazy cytochromu c^[3], inhibując jej funkcje, co w rezultacie owocuje upośledzeniem oddychania komórkowego. Może prowadzić to do śmierci komórki, a w dalszych etapach tkanki, a nawet całego organizmu.

Przypisy

↑ Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome c oxidase at 2.8 Å. „Science”. 269, s. 1069-1074, 1995. PMID: 7652554.
↑ Yoshikawa S, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yamashita E, Inoue N, Yao M, Fei MJ, Libeu CP, Mizushima T, Yamaguchi H, Tomizaki T, Tsukihara T. Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. „Science”. 280, s. 1723-1729, 1998. PMID: 9624044.
↑ Alonso J, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain. „Pharmacol Toxicol”. 3, s. 142-6, 2003. PMID: 12969439.

Linki zewnętrzne

PDB, 2OCC (ang.)
Expasy, 1.9.3.1 (ang.)
The Cytochrome Oxidase home page. www-bioc.rice.edu. [zarchiwizowane z tego adresu (2002-10-13)]. (ang.)
Calculated spatial positions of cytochrome c oxidases in membrane (ang.)

[1] Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome c oxidase at 2.8 Å. „Science”. 269, s. 1069-1074, 1995. PMID: 7652554.

[2] Yoshikawa S, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yamashita E, Inoue N, Yao M, Fei MJ, Libeu CP, Mizushima T, Yamaguchi H, Tomizaki T, Tsukihara T. Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. „Science”. 280, s. 1723-1729, 1998. PMID: 9624044.

[3] Alonso J, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain. „Pharmacol Toxicol”. 3, s. 142-6, 2003. PMID: 12969439.

[1]

[2]

[3]