Białko G (starsza, obecnie niestosowana nazwa: białka N²) – białko adaptorowe dla receptora metabotropowego. Generalnie nazwą tą określa się dużą grupę polimorficznych białek charakteryzujących się aktywnością GTP-azy, czyli katalizujących hydrolizę GTP → GDP. Istnieje kilkanaście podtypów tych białek, różniących się sposobem pobudzenia i pobudzanym efektorem. Biorą udział w przekaźnictwie hormonalnym i mogą pobudzać lub hamować.
Białko G jest heterotrimerem zbudowanym z trzech podjednostek: α (połączonej z GDP), β i γ.
Rodzaje
Gs – stymulujące
dołącza się do receptora Rs
podjednostka αs wiąże nukleotyd guanylanowy i ma aktywność GTP-azy; pobudza cyklazę adenylanową, zwiększając tworzenie cAMP
podjednostki β i γ tworzą kompleks do którego przyłącza się podjednostka α po oddaniu GMP
Gi – hamujące
podjednostka αi wiąże kompleks guanylanowy i ma aktywność GTP-azy; hamuje działanie cyklazy adenylowej, zmniejszając wytwarzanie cAMP
GDP związany z podjednostką α zostaje wymieniony na GTP (3 → 4), po czym podjednostka α odłącza się od heterotrimerycznego kompleksu i tworzy zaktywowaną podjednostkę α (4 → 5)
„osamotniony” heterodimer – kompleks βγ również staje się aktywny.
Obydwie aktywowane części rozdysocjowanego białka G napotykają specyficzne dla siebie białka efektorowe, uaktywniając je. Zaktywowana podjednostka α po przyłączeniu się do efektora, poprzez swoją aktywność GTP-azy hydrolizuje GTP (5 → 6) i w efekcie:
powstaje GDP
podjednostka α staje się nieaktywna i
przyłącza napotkany kompleks βγ, dezaktywując go (6 → 1).
Odtworzone, nieaktywne białko G jest gotowe do związania się z częścią wewnętrzną receptora metabotropowego (1 → 2) i rozpoczęcia kolejnego cyklu przekazywania sygnału.
