La protrombina, nota anche come fattore II, è una proteasi a serina che interviene nel processo di riparazione dei danni ai vasi sanguigni[1].
La protrombina viene prodotta dal fegato e si trova in forma solubile nel sangue. Viene attivata a livello dei vasi sanguigni, dove vi è un danno, e si trasforma in trombina. La protrombina è uno zimogeno, ossia un enzima non attivo, e viene attivata mediante taglio proteolitico tra arginina e triptofano in posizione n-terminale (dove la porzione n-terminale va persa) e mediante un secondo taglio tra arginina e isoleucina in zona c terminale (ma un ponte disolfuro tiene unite queste due porzioni dell'enzima che scorrono l'una sull'altra per formare l'enzima maturo).
La trasformazione protrombina-trombina è un complesso di attivazione che vede l'intervento del calcio (IV fattore della coagulazione del sangue)[2].
La protrombina rientra nel ciclo della vitamina K, dove viene gamma carbossilata per poter interagire col calcio nella sua porzione n-terminale.
Per l'attivazione della protrombina in trombina, il calcio si lega alla superficie delle piastrine e lega la protrombina nella sua porzione n-terminale; successivamente alla protrombina si legano il fattore V (un cofattore, proteina ad alto peso molecolare) e X. È questo a trasformare la protrombina in trombina ed è attivato dal fattore IX con l'intervento del fattore VIII (un cofattore e proteina ad alto peso molecolare)[2].
Nei neonati
I livelli di protrombina nel sangue dal terzo al settimo giorno sono sostanzialmente gli stessi che negli adulti. Dopo le prime 24 ore di vita i livelli possono subire una severa riduzione, che ritorna alla normalità in un tempo compreso tra le 48 ore e i 5 giorni e mezzo[3].
Note
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