Dimero proteico

In biochimica, un dimero proteico è un complesso macromolecolare o multimerico formato da due proteine monomeri, o singole proteine, che sono solitamente non l

Dimero proteico
Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico: leggi le avvertenze.
Diagramma a nastro di un dimero di Escherichia coli galattosio-1-fosfato uridililtransferasi (GALT) in combinazione con l'UDP-galattosio. Gli ioni di potassio, zinco e ferro sono visibili rispettivamente come sfere viola, grigie e color bronzo.

In biochimica, un dimero proteico è un complesso macromolecolare o multimerico formato da due proteine monomeri, o singole proteine, che sono solitamente non legate in modo covalente. Molte macromolecole, come le proteine o gli acidi nucleici, formano dimeri. La parola dimero ha origini che significano “due parti”, di- + -mer. Un dimero proteico è un tipo di struttura quaternaria delle proteine.

Un omodimero proteico è formato da due proteine identiche, mentre un eterodimero proteico è formato da due proteine diverse.

La maggior parte dei dimeri proteici in biochimica non sono collegati da legami covalenti. Un esempio di eterodimero non covalente è l'enzima trascrittasi inversa, che è composto da due diverse catene di aminoacidi.[1] Un'eccezione è rappresentata dai dimeri collegati da ponti disolfuro, come la proteina omodimerica NEMO.[2]

Alcune proteine contengono domini specializzati per garantire la dimerizzazione (domini di dimerizzazione) e la specificità.[3]

I recettori dei cannabinoidi accoppiati alle proteine G hanno la capacità di formare sia omodimeri che eterodimeri con diversi tipi di recettori, come i recettori recettori μ-oppioidi, dopamina e adenosina A2.[4]

Esempi

Fosfatasi alcalina

La fosfatasi alcalina dell'E. coli, un enzima dimero, presenta una complementazione intragenica.[6] Ciò significa che, quando particolari versioni mutanti della fosfatasi alcalina sono state combinate, gli enzimi eterodimerici così formati hanno mostrato un livello di attività superiore a quello che ci si sarebbe aspettato in base alle attività relative degli enzimi parentali. Questi risultati indicano che la struttura dimera della fosfatasi alcalina dell'E. coli consente interazioni cooperative tra i monomeri mutanti costituenti che possono generare una forma più funzionale dell'oloenzima. Il dimero ha due siti attivi, ciascuno contenente due ioni zinco e uno magnesio.[7]

Note

  1. ^ (EN) N. Sluis-Cremer et al., Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization, in J. Med. Chem., vol. 49, n. 16, agosto 2006, pp. 4834–41, DOI:10.1021/jm0604575, PMID 16884295.
  2. ^ (EN) M .Herscovitch et al., Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347, in Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 367, n. 1, febbraio 2008, pp. 103–108, DOI:10.1016/j.bbrc.2007.12.123, PMID 18164680.
  3. ^ (EN) Grigoris D. Amoutzias, David L. Robertson, Yves Van de Peer e Stephen G. Oliver, Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors, in Trends in Biochemical Sciences, vol. 33, n. 5, 1º maggio 2008, pp. 220–229, DOI:10.1016/j.tibs.2008.02.002, ISSN 0968-0004 (WC · ACNP), PMID 18406148.
  4. ^ (EN) Leontina Elena Filipiuc et al., Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?, in Pharmaceutics, vol. 13, n. 11, 1º novembre 2021, pp. 1823, DOI:10.3390/pharmaceutics13111823, ISSN 1999-4923 (WC · ACNP), PMID 34834237.
  5. ^ (EN) Haydar Witwit e Juan C. de la Torre, Mammarenavirus Z Protein Myristoylation and Oligomerization Are Not Required for Its Dose-Dependent Inhibitory Effect on vRNP Activity, in BioChem, vol. 5, n. 2, 29 aprile 2025, DOI:10.3390/biochem5020010, ISSN 2673-6411 (WC · ACNP).
  6. ^ (EN) Michael J. Hehir, Jennifer E. Murphy e Evan R. Kantrowitz, Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation, in Journal of Molecular Biology, vol. 304, n. 4, 2000, pp. 645–656, DOI:10.1006/jmbi.2000.4230, PMID 11099386.
  7. ^ (EN) Jens Guðmundur Hjörleifsson e Bjarni Ásgeirsson, Cold-active alkaline phosphatase is irreversibly transformed into an inactive dimer by low urea concentrations, in Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1864, n. 7, 1º luglio 2016, pp. 755–765, DOI:10.1016/j.bbapap.2016.03.016. URL consultato il 15 luglio 2025.

Bibliografia

  • Conn. (2013). G protein coupled receptors modeling, activation, interactions and virtual screening (1st ed.). Academic Press.
  • Matthews, Jacqueline M. Protein Dimerization and Oligomerization in Biology. Springer New York, 2012.

Voci correlate

Collegamenti esterni

  Portale Medicina

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.