Pepsinogène

Pepsinogène A
Caractéristiques générales
Symbole	PGA
N° EC	3.4.23.1
Gène PGA3 Pepsinogène A3
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 976 Da[1]
Nombre de résidus	388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 643834 HUGO 8885 OMIM 169710 UniProt P0DJD8 RefSeq (ARNm) NM_001079807.3 RefSeq (protéine) NP_001073275.1 Ensembl ENSG00000229859 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène PGA4 Pepsinogène A4
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 977 Da[1]
Nombre de résidus	388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 643847 HUGO 8886 OMIM 169720 UniProt P0DJD7 RefSeq (ARNm) NM_001079808.3 RefSeq (protéine) NP_001073276.1 Ensembl ENSG00000229183 PDB 1FLH, 1PSN, 1PSO, 1QRP, 3UTL GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène PGA5 Pepsinogène A5
Homo sapiens
Locus	11q12.2
Masse moléculaire	41 993 Da[1]
Nombre de résidus	388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5222 HUGO 8887 OMIM 169730 UniProt P0DJD9 RefSeq (ARNm) NM_014224.4 RefSeq (protéine) NP_055039.1 Ensembl ENSG00000256713 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Pepsinogène C
Caractéristiques générales
Symbole	PGC
N° EC	3.4.23.3
Homo sapiens
Locus	6p21.1
Masse moléculaire	42 426 Da[1]
Nombre de résidus	388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5225 HUGO 8890 OMIM 169740 UniProt P20142 RefSeq (ARNm) NM_001166424.1, NM_002630.3 RefSeq (protéine) NP_001159896.1, NP_002621.1 Ensembl ENSG00000096088 PDB 1AVF, 1HTR GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Le pepsinogène est une protéine sécrétée par les cellules principales de la muqueuse oxyntique du fundus de l'estomac. Il s'agit d'une proenzyme, c'est-à-dire d'un précurseur inactif d'une enzyme active, en l'occurrence de la pepsine. L'activation est réalisée par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales. La pepsine dégrade les protéines et peptides du bol alimentaire en hydrolysant leurs liaisons peptidiques. Une fois activée, la pepsine active elle-même d'autres pepsinogènes, dans un processus dit d'autocatalyse^[2].

Chez l'homme, on distingue la pepsine A et la gastricsine, ou pepsine C, aux propriétés catalytiques légèrement différentes ; elles dérivent respectivement du pepsinogène A et du pepsinogène C, codés par des gènes situés respectivement sur le chromosome 11 et sur le chromosome 6.

Pepsine A

Pepsine humaine complexée avec la pepstatine (en) (PDB 1PSO^[3])

Données clés

N° EC	EC 3.4.23.1
N° CAS	9001-75-6

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Gastricsine

Structure d'une gastricsine humaine (PDB 1AVF^[4])

Données clés

N° EC	EC 3.4.23.3
N° CAS	9012-71-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

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Notes et références

1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
2. Physiologie humaine: A Human Perspective, Lauralee Sherwood, De Boeck Supérieur, 29 août 2006 - 768 pages
3. (en) Masao Fujinaga, Maia M. Chernaia, N. I. Tarasova, S. C. Mosimann, and M. N. James, « Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin », Protein Science, vol. 4, n^o 5,‎ mai 1995, p. 960-972 (PMID 7663352, PMCID 2143119, DOI 10.1002/pro.5560040516, lire en ligne)
4. (en) Amir R. Khan, Maia M. Cherney, Nadezhda I. Tarasova et Michael N. G. James, « Structural characterization of activation 'intermediate 2' on the pathway to human gastricsin », Nature Structural Biology, vol. 4, n^o 12,‎ décembre 1997, p. 1010-1015 (PMID 9406551, DOI 10.1038/nsb1297-1010, lire en ligne)