Monoxyde de carbone déshydrogénase

Monoxyde de carbone déshydrogénase

Données clés

N° EC	EC 1.2.99.2
N° CAS	64972-88-9
Cofacteur(s)	Fe-S ; Ni

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La CO déshydrogénase (CODH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

CO + H₂O + A  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  CO₂ + AH₂,

où A représente un accepteur d'électrons. Il existe deux grandes classes de cette enzyme, qui est une protéine fer-soufre dont le site actif est généralement constitué^[1],[2] :

• d'un cluster fer-soufre [2Fe-2S] lié à un atome de molybdène et à un cofacteur FAD identifié chez des bactéries aérobies ;
• d'un cluster fer-soufre [3Fe-4S] lié à un atome de nickel isolé chez des bactéries anaérobies

La CODH existe sous forme monofonctionnelle, par exemple chez Rhodospirillum rubrum, ou bifonctionnelle. Dans ce dernier cas, elle forme un ensemble bifonctionnel avec l'acétyl-CoA synthase, comme cela a été clairement caractérisé chez la bactérie anaérobie Moorella thermoacetica^[3],[4]. Elle forme un complexe enzymatique membranaire avec l'hydrogénase, ou hydrogène lyase (EC 1.12.99.6), une protéine fer-soufre contenant du nickel qui catalyse quant à elle la réaction :

H₂ + A  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  AH₂, A représentant l'accepteur d'électrons.

La CO déshydrogénase intervient dans plusieurs voies métaboliques des procaryotes, telles que le métabolisme méthanogène ou encore chez les bactéries sulfato-réductrices, acétogènes ou hydrogénogènes^[1]. La réaction bidirectionnelle catalysée par la CODH joue un rôle dans le cycle du carbone permettant à certains organismes d'utiliser le monoxyde de carbone CO comme source d'énergie métabolique et d'utiliser le dioxyde de carbone CO₂ comme source d'atomes de carbone.

Lorsqu'elle est couplée à l'acétyl-CoA synthase, que ce soit sous forme d'enzymes indépendantes ou d'un complexe formé des deux enzymes liées, ces deux enzymes assurent la fixation du carbone dans la voie de Wood-Ljungdahl, appelée parfois voie réductrice de l'acétyl-CoA^[5].

Notes et références

1. (en) Holger Dobbek, Vitali Svetlitchnyi, Lothar Gremer, Robert Huber et Ortwin Meyer, « Crystal Structure of a Carbon Monoxide Dehydrogenase Reveals a [Ni-4Fe-5S] Cluster », Science, vol. 293, n^o 5533,‎ 17 août 2001, p. 1281-1285 (lire en ligne) DOI 10.1126/science.1061500 PMID 11509720
2. Lindahl PA, Metal-Carbon Bonds in Enzymes and Cofactors (Metal Ions in Life Sciences), Cambridge, Angleterre, Royal Society of Chemistry, 2009 (ISBN 1-84755-915-8, DOI 10.1039/9781847559333), « Nickel-Carbon Bonds in Acetyl-Coenzyme A Synthases/Carbon Monoxide Dehydrogenases »
3. (en) Tzanko I. Doukov, Leah C. Blasiak, Javier Seravalli, Stephen W. Ragsdale et Catherine L. Drennan, « Xenon in and at the End of the Tunnel of Bifunctional Carbon Monoxide Dehydrogenase/Acetyl-CoA Synthase », Biochemistry, vol. 47, n^o 11,‎ 2008, p. 3474-3483 (lire en ligne) DOI 10.1021/bi702386t PMID 18293927
4. (en) Xiangshi Tan, Anne Volbeda, Juan C. Fontecilla-Camps et Paul A. Lindahl, « Function of the tunnel in acetylcoenzyme A synthase/carbon monoxide dehydrogenase », JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry, vol. 11, n^o 3,‎ avril 2006, p. 371-378 (lire en ligne) DOI 10.1007/s00775-006-0086-9 PMID 16502006
5. (en) Eric L. Hegg, « Unraveling the Structure and Mechanism of Acetyl-Coenzyme A Synthase », Accounts of Chemical Research, vol. 37, n^o 10,‎ 2004, p. 775-783 (lire en ligne) DOI 10.1021/ar040002e PMID 15491124