ICAM-1

ICAM1
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1D3E, 1D3I, 1D3L, 1IAM, 1IC1, 1MQ8, 1P53, 1Z7Z, 2OZ4, 3TCX
Identifiants
Aliases	ICAM1
IDs externes	OMIM: 147840 MGI: 96392 HomoloGene: 168 GeneCards: ICAM1
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 19 humain[1] Locus 19p13.2 Début 10,271,093 bp[1] Fin 10,286,615 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 9 (souris)[2] Locus 9 A3|9 7.69 cM Début 20,927,281 bp[2] Fin 20,940,113 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans veine cave upper lobe of left lung cartilage tissue poumon droit cellule bêta vésicule biliaire lobe inférieur du poumon rate monocyte ganglion lymphatique Fortement exprimé dans lobe pulmonaire droit poumon gauche left lung lobe ganglion mésentérique Caduque basale rate articulation talo-crurale gastrula thymus valve aortique Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire virus receptor activity liaison de complexe macromoléculaire integrin binding liaison protéique transmembrane signaling receptor activity signaling receptor activity Composant cellulaire integral component of membrane membrane focal adhesion membrane plasmique integral component of plasma membrane surface cellulaire Synapse immunologique radeau lipidique exosome external side of plasma membrane milieu extracellulaire matrice extracellulaire collagen-containing extracellular matrix Processus biologique leukocyte cell-cell adhesion response to ionizing radiation establishment of endothelial barrier negative regulation of endothelial cell apoptotic process cellular response to organic substance heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules response to amino acid response to hypoxia positive regulation of actin filament polymerization response to organic cyclic compound T cell antigen processing and presentation establishment of Sertoli cell barrier response to sulfur dioxide response to copper ion interferon-gamma-mediated signaling pathway positive regulation of nitric oxide biosynthetic process response to amphetamine cellular response to tumor necrosis factor regulation of leukocyte mediated cytotoxicity T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell extracellular matrix organization acute inflammatory response to antigenic stimulus ouïe cellular response to alkaloid response to gonadotropin positive regulation of cellular extravasation positive regulation of GTPase activity response to lipopolysaccharide regulation of cell adhesion adhésion cellulaire cell adhesion mediated by integrin positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors positive regulation of vasoconstriction cellular response to interleukin-1 cellular response to nutrient levels negative regulation of calcium ion transport regulation of cell shape membrane to membrane docking positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation ovarian follicle development regulation of immune response positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade regulation of ruffle assembly pénétration virale response to ethanol viral process cellular response to lipopolysaccharide cellular response to hypoxia leukocyte migration cellular response to glucose stimulus response to insulin cellular response to interferon-gamma cellular response to interleukin-6 cellular response to dexamethasone stimulus establishment of endothelial intestinal barrier positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell cellular response to leukemia inhibitory factor cell-cell adhesion cytokine-mediated signaling pathway T cell extravasation cellular response to amyloid-beta Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 3383 15894 Ensembl ENSG00000090339 ENSMUSG00000037405 UniProt P05362 P13597 RefSeq (mRNA) NM_000201 NM_010493 RefSeq (protéine) NP_000192 NP_034623 Localisation (UCSC) Chr 19: 10.27 – 10.29 Mb Chr 9: 20.93 – 20.94 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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ICAM-1 (de l'anglais : InterCellular Adhesion Molecule) ou CD54 est une protéine codée par le gène ICAM1 chez l'humain situé sur le chromosome 19 humain. Elle est présente à la surface des cellules endothéliales et des lymphocytes. Elle peut servir de récepteur aux virus du genre rhinovirus.

Structure

ICAM-1 appartient à la superfamille des immunoglobulines, qui comprend les anticorps, les récepteurs des cellules B (BCR) et les récepteurs des cellules T (TCR). ICAM-1 est une glycoprotéine transmembranaire possédant un seul domaine transmembranaire. Sa structure est caractérisée par une forte glycosylation et un domaine extracellulaire composé de nombreuses boucles créées par les ponts disulfure de la protéine. La structure secondaire dominante de la protéine est le feuillet bêta, ce qui conduit les chercheurs à émettre l'hypothèse de la présence de domaines de dimérisation au sein de l'ICAM-1.

Fonction

La protéine codée par ce gène est un type de molécule d'adhésion intercellulaire continu présente en faible concentration dans les membranes des leucocytes et les cellules endothéliales . Lors de la stimulation des cytokines, les concentrations augmentent considérablement. Lorsqu'il est activé, les leucocytes se lient aux cellules endothéliales via ICAM-1 / LFA-1, puis transmigrent dans les tissus.

Cible thérapeutique

Le lifitegrast est un antagoniste du LFA-1 empêchant son interaction avec l'ICAM-1 et en cours de test dans la sécheresse oculaire.

Interactions

Il a été montré qu'ICAM-1 interagit avec :

• CD11a (en)^[5],[6],[7] ;
• EZR^[8]
• CD18^[5],[9],[10]

Notes et références

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000090339 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037405 - Ensembl, May 2017
3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
5. Lu C, Takagi J, Springer TA, « Association of the membrane proximal regions of the alpha and beta subunit cytoplasmic domains constrains an integrin in the inactive state », The Journal of Biological Chemistry, vol. 276, n^o 18,‎ mai 2001, p. 14642–48 (PMID 11279101, DOI 10.1074/jbc.M100600200)
6. Shimaoka M, Xiao T, Liu JH, Yang Y, Dong Y, Jun CD, McCormack A, Zhang R, Joachimiak A, Takagi J, Wang JH, Springer TA, « Structures of the alpha L I domain and its complex with ICAM-1 reveal a shape-shifting pathway for integrin regulation », Cell, vol. 112, n^o 1,‎ janvier 2003, p. 99–111 (PMID 12526797, DOI 10.1016/S0092-8674(02)01257-6)
7. Yusuf-Makagiansar H, Makagiansar IT, Hu Y, Siahaan TJ, « Synergistic inhibitory activity of alpha- and beta-LFA-1 peptides on LFA-1/ICAM-1 interaction », Peptides, vol. 22, n^o 12,‎ décembre 2001, p. 1955–62 (PMID 11786177, DOI 10.1016/S0196-9781(01)00546-0)
8. Heiska L, Alfthan K, Grönholm M, Vilja P, Vaheri A, Carpén O, « Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate », The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, n^o 34,‎ août 1998, p. 21893–900 (PMID 9705328, DOI 10.1074/jbc.273.34.21893)
9. Kotovuori A, Pessa-Morikawa T, Kotovuori P, Nortamo P, Gahmberg CG, « ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity », Journal of Immunology, vol. 162, n^o 11,‎ juin 1999, p. 6613–20 (PMID 10352278)
10. Huang C, Springer TA, « A binding interface on the I domain of lymphocyte function-associated antigen-1 (LFA-1) required for specific interaction with intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1) », The Journal of Biological Chemistry, vol. 270, n^o 32,‎ août 1995, p. 19008–16 (PMID 7642561, DOI 10.1074/jbc.270.32.19008)

Voir aussi

• CAM (Protéine d'adhésion cellulaire)